双酶水解麦胚制备抗氧化肽的工艺优化

以麦胚为原料,制备具有抗氧化活性的麦胚肽。对碱性蛋白酶Alcalase 2.4 L与胰蛋白酶双酶组合酶解麦胚的工艺进行优化。以水解度和1,1-二苯基苦基苯肼(DPPH)自由基清除率为考察指标,探讨酶与底物浓度的比值([E]/[S])、酶降温度和酶解时间对制备麦胚抗氧化肽工艺的影响,采用Box-Behnken中心组合设计和响应面法(RSM)优化了麦胚双酶水解的工艺条件。结果表明:双酶水解麦胚制备抗氧化肽的工艺条件为底物浓度10.0%、碱性蛋白酶与胰蛋白酶酶活比1∶1、[E]/[S]为0.041 3、酶解温度50.3℃、酶解时间2.03 h、pH8.0。验证试验表明,在此条件下,麦胚水解度和抗氧化肽对DPPH自由基清除率分别为16.65%和50.16%;其抗氧化活性小于10 mg/ml VC。     

酶法制备麦胚抗氧化肽过程的优化

以麦胚蛋白为原料,AIcaIaSe碱性蛋白酶为水解酶,采用四元二次旋转组合设计优化水解条件,用邻苯三酚自氧化法测定水解所得麦胚肽的抗氧化活性.结果表明,制备麦胚抗氧化肽的最佳酶解条件为:温度61.15℃,时间3.05 h,酶解pH7.75,[E]/[S]=6.78%,该条件下制备的麦胚抗氧化肽对O-2.有很强的清除作用,清除率为72.87%.     

制备麦胚降胆固醇肽的水解条件优化

以麦胚蛋白为原料,利用碱性蛋白酶、胰蛋白酶、中性蛋白酶和木瓜蛋白酶四种酶对其进行水解,考察不同pH、温度、加酶量以及底物浓度的水解度,进而确定制备麦胚降胆固醇肽的最佳水解参数。由试验可知,麦胚蛋白水解物具有一定的降胆固醇活性,最佳水解酶为碱性蛋白酶,最佳水解温度为60℃,pH为8.5、加酶量为2%、底物浓度为5%,而且当水解度为14.3%时,麦胚肽胆固醇胶束溶解度抑制率达到53.7%。     

制备大豆抗氧化肽用酶的筛选

文章研究了由碱性蛋白酶、风味蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶等蛋白酶水解制备的大豆抗氧化肽的水解度和AOV值。结果表明,大豆抗氧化肽的AOV值大小和水解度的大小与酶的种类有关,以AOV值为指标,筛选出碱性蛋白酶为最佳用酶。     

藜麦抗氧化肽制备工艺研究

采用酸性蛋白酶、碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶和中性蛋白酶对藜麦蛋白提取液进行酶解制得抗氧化肽,通过单因素试验筛选出最佳蛋白酶。以DPPH自由基清除率为指标,通过响应面试验对酶解条件进行优化,并采用HPLC法对酶解液进行氨基酸种类及含量的测定。结果表明,藜麦抗氧化肽的最佳制备工艺为木瓜蛋白酶、酶解pH值6.63、加酶量2.36%、酶解温度58.44℃、酶解时间1.0 h。藜麦抗氧化肽中共含有18种氨基酸,其中丝氨酸的含量最高,为65.46%。     

Alcalase蛋白酶水解大豆分离蛋白的研究

[目的]研究Alcalase蛋白酶对大豆分离蛋白的水解作用及水解物的性质。[方法]通过单因素试验,研究pH值、温度、酶浓度、底物浓度等因素对Alcalase蛋白酶酶解大豆分离蛋白的影响,通过正交试验确定Alcalase蛋白酶水解大豆分离蛋白的最佳水解条件。[结果]Alcalase蛋白酶水解大豆分离蛋白的最佳水解条件是pH值8.0、温度60℃、酶浓度1000U/g、底物浓度3%,水解时间2h,大豆分离蛋白水解度为46.13%。[结论]酶解后大豆分离蛋白的水解度达到了制备大豆多肽的要求。     

双酶水解法制备大豆多肽的研究

[目的]研究酶解法制备微苦大豆多肽的新方法,为其在食品和药品领域的广泛应用提供参考。[方法]选择Alcalase蛋白酶和Flavourzyme酶对大豆分离蛋白进行分步水解。采用单因素分析法和正交试验设计,研究pH值、温度、酶浓度和底物浓度等因素对Alca-lase蛋白酶水解效果的影响,确定其最佳的水解条件。并且,对Flavourzyme酶的脱苦作用进行了研究。[结果]Alcalase蛋白酶水解大豆分离蛋白的最佳水解条件是pH值8.0,温度60℃,酶浓度1000U/g、底物浓度3%,水解时间2h,此时的大豆分离蛋白水解度可达46.13%。Flavourzyme酶可明显降低大豆多肽的苦味。[结论]采用Alcalase蛋白酶和Flavourzyme酶分步酶解法制备的大豆多肽无明显苦味,可被广泛应用于食品生产中。     

麦胚法生产新型啤酒营养糖浆的研究

麦汁中α-氨基氮是影响啤酒中高级醇、双乙酰的浓度和啤酒质量的关键因素.本试验研究利用酸性蛋白酶水解麦胚的条件来生产高氨基氮啤酒糖浆,经凯氏定氮法测定总氮,用茚三酮法确定脱脂麦胚的水解程度,在温度、时间、酶的浓度、pH等单因素试验的基础上,通过正交试验确定最佳水解条件.结果说明:温度为50℃,水解pH为4.0,所用酶活单位为540 U,水解时间为5 h的条件下,麦胚水解的水解度最高.     

藜麦抗氧化肽制备工艺的研究

采用酸性蛋白酶、碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶和中性蛋白酶对藜麦蛋白提取液进行酶解制得抗氧化肽,通过单因素试验筛选出最佳蛋白酶。以DPPH自由基清除率为指标,通过响应面试验对酶解条件进行优化,并采用HPLC法对酶解液进行氨基酸种类及含量的测定。结果表明：藜麦抗氧化肽的最佳制备工艺为木瓜蛋白酶、酶解pH 6.63、加酶量2.36%、酶解温度58.44℃、酶解时间2.0 h。藜麦抗氧化肽中共含有18种氨基酸,其中丝氨酸的含量最高为65.46%。     

核桃蛋白中性蛋白酶水解物的制备及其抗氧化活性研究

[目的]研究制备核桃蛋白水解物的最佳工艺条件及水解物的抗氧化活性。[方法]以核桃蛋白为底物,采用正交试验研究制备其中性蛋白酶水解物的工艺条件,通过测定自由基清除能力研究酶水解物的抗氧化活性。[结果]制备核桃蛋白酶水解物的最优工艺条件为:温度40℃、底物浓度4%、酶浓度4 000 U/g、pH值8.0;核桃蛋白酶水解物的水解度与其对羟自由基(OH.)和超氧阴离子自由基(O2.)的清除能力有关,其水解度为24.2%时对羟自由基(OH.)和超氧阴离子自由基(O2.)的清除率分别为17.0%和52.0%。[结论]采用Sephdex G-25凝胶柱层析对水解度为24.2%的酶水解物进行分离,得到了A、B、C和D 4种肽混合物,其中,肽混合物C的自由基清除能力最大,肽混合物D最小。     

酶解制备鸭肉香精前体物的工艺优化

为获得制备鸭肉香精较优的反应基料,采用蛋白酶对鸭肉蛋白进行酶解.结果表明:复合风味蛋白酶和肉类水解专用酶对鸭肉蛋白的水解效果优于木瓜蛋白酶和中性蛋白酶,前二者复配使用的效果优于单独使用;酶解的最佳工艺条件为酶解温度50℃,酶底物比(酶活性与底物蛋白质质量的比)1500 U/g,初始 pH 8.0,酶比(蛋白酶酶活性的比)为3∶1(复合风味蛋白酶与肉类水解专用酶的酶比);在该条件下水解3 h 得到的酶解液水解度约达36%;用水解度约36%的酶解液参与美拉德反应的产物风味较佳     

酶水解制备鲤鱼肉蛋白抗氧化肽

采用碱性蛋白酶、风味蛋白酶、中性蛋白酶和胰蛋白酶分别在最适条件下对鲤鱼肉蛋白进行水解,研究在不同水解条件下水解物的抗氧化能力.用pH-Stat法测定水解产物的水解度,通过测定水解产物对卵磷脂脂质氧化体系的抑制作用和还原能力(FRAP)来研究水解产物的抗氧化能力.结果表明,鲤鱼肉蛋白水解产物的抗氧化能力与酶的种类、水解度...     

大豆蛋白限制性酶解修饰与产品的溶解性和保水性变化

为改善大豆蛋白的功能性质,利用中性蛋白酶和胰蛋白酶对大豆浓缩蛋白、分离蛋白进行限制性酶解处理,并考察相应产品的酶解修饰模式与溶解性、保水性变化的关系。以酶解修饰蛋白质产品的氮溶解指数、保水率、单分子层水含量为指标,测定水解度(Drgree of Hydrolysis,DH)为1%、2%的8种大豆蛋白酶解修饰产品的溶解性、保水性与水吸附作用。结果表明,限制性酶解修饰处理后,酶解修饰产品的溶解性、保水性、水吸附作用的变化与酶解模式或DH有关;大豆浓缩蛋白经胰蛋白酶修饰至DH为1%,可以显著提高修饰产品的溶解性和保水性;大豆分离蛋白经胰蛋白酶或中性蛋白酶修饰后,可改善溶解性但破坏其保水性;大豆浓缩蛋白、分离蛋白的限制性酶解修饰处理,可以提高修饰产品对水的吸附作用。     

酶法制备鲢蛋白

对比研究几种蛋白酶水解微波解冻后鲢肌肉的效果,单酶水解选择中性蛋白酶为水解鲢肌肉的最适酶种,采用正交实验确定其最佳的水解条件为温度50℃、酶用量0.5％、pH 7.0、水解3h、料比1:2,蛋白质回收率可达到90.60％;双酶水解采用中性蛋白酶和风味蛋白酶,正交实验确定最佳水解条件:中性蛋白酶作用1h后,添加0.4％的复合风味蛋白酶,在50％、pH为7.0下水解4h,蛋白质回收率可达到94.50％,水解液采用活性炭脱腥后基本无腥苦味,经真空冷冻干燥可制得纯度91.0％的蛋白粉。     

酶法制备鲢蛋白

对比研究几种蛋白酶水解微波解冻后鲢肌肉的效果,单酶水解选择中性蛋白酶为水解鲢肌肉的最适酶种,采用正交实验确定其最佳的水解条件为温度50℃、酶用量0.5％、pH 7.0、水解3h、料比1:2,蛋白质回收率可达到90.60％;双酶水解采用中性蛋白酶和风味蛋白酶,正交实验确定最佳水解条件:中性蛋白酶作用1h后,添加0.4％的复合风味蛋白酶,在50％、pH为7.0下水解4h,蛋白质回收率可达到94.50％,水解液采用活性炭脱腥后基本无腥苦味,经真空冷冻干燥可制得纯度91.0％的蛋白粉。     

响应面法优化蛋白酶提取贻贝蛋白的工艺参数

以贻贝蛋白质为原料,对比研究了pH值、加酶量、物料比、时间、温度等对木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、胃蛋白酶和风味蛋白酶提取贻贝蛋白质的影响。结果表明,中性蛋白酶的蛋白质回收率最高。对中性蛋白酶进行优化试验,得出最佳的提取条件:pH值为6.3,加酶量为0.75%,酶解温度为42.9℃,184.9 min的酶解时间,可得到最大蛋白质回收率(72.2%)。通过氨基酸全自动分析仪分析,得出氨基酸含量酶解前后变化了1.453%。     

碱性蛋白酶水解大豆多肽及抑制ACE效果的研究

[目的]为了进行碱性蛋白酶水解大豆多肽及抑制ACE效果的研究。[方法]利用胰蛋白酶、中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、胃蛋白酶和碱性蛋白酶分别水解大豆蛋白,制备具有ACE抑制活性的大豆多肽,通过正交优化试验确定碱性蛋白酶的最佳水解条件,考察底物浓度、反应时间、反应温度与大豆蛋白酶解多肽对ACE抑制活性的影响,并将超滤法和聚丙烯酰胺凝胺电泳技术相结合,考察大豆蛋白酶水解物的分子量分布。[结果]结果表明,碱性蛋白酶的最佳水解条件为底物浓度5%,加酶量4%,水解时间2h。[结论]该研究为更好地利用大豆蛋白展示了良好的应用前景。     

泥鳅蛋白抗氧化肽的Plastein反应修饰研究

采用中性蛋白酶水解泥鳅蛋白制备抗氧化肽,以DPPH自由基清除能力为指标,用木瓜白酶对泥鳅蛋白抗氧化肽进行Plastein反应修饰研究。通过单因素试验研究了外源氨基酸种类、pH值、时间、E/S、温度和外源氨基酸的添加量对泥鳅蛋白抗氧化肽Plastein反应修饰的影响,在此基础上采用响应面法对泥鳅蛋白抗氧化肽Plastein反应修饰工艺进行了优化。结果表明,泥鳅蛋白抗氧化肽Plastein反应修饰的最佳条件为:底物浓度40%、组氨酸添加量为0.5 mmol·g^-1、E/S为1 782.49 U·g^-1 、pH值9.0、温度35 ℃、时间3 h,此条件下制备的Plastein反应修饰产物的抗氧化活性是修饰前的1.99倍,其对DPPH自由基的清除率为(77.98±0.08)%。     

The Technology Research of Anti-oxidation Peptide Preparation by Alkaline Protease Hydrolyzing Wheat Germ Meal

小麦胚芽粕是小麦胚芽提油后的副产物,大部分未得到充分开发利用,因此有大量的小麦胚芽蛋白损失。为了充分开发利用小麦胚芽粕蛋白,对其进行了碱性蛋白酶酶解备抗氧化肽。通过单因素实验和回归分析,得到最优实验条件为加酶量0.8%（w/w）,料水比1：12.3,酶解时间2.1 h,此条件下得到 DPPH清除率为49.78%,水解度为22%,水解液中肽含量为1.9%（w/w）.通过SDS-PAGE电泳,肽的分子量都在10 ku以下,大部分在4.54和5.63 ku之间。小麦胚芽蛋白得到充分利用从而节约了粮食。     

Lectins mimic insulin in the induction of tyrosine aminotransferase

Various lectins were found to induce tyrosine aminotransferase in H-35 rat hepatoma cells grown in monolayer culture. Wheat germ agglutinin gave a maximal induction of tyrosine aminotransferase 6 hours after its addition. The induction time course was similar to that elicited by insulin. Fourteen micrograms of wheat germ agglutinin per milliliter gave half-maximal enzyme induction and 50 micrograms per milliliter gave the maximal response. The induction of tyrosine aminotransferase by wheat germ agglutinin was additive with the induction by either dexamethasone or dibutyryl adenosine 3',5'-monophosphate, but was not additive with the tyrosine amino transferase induction by insulin. Wheat germ agglutinin also mimicked insulin in the inhibition of cellular protein degradation in the absence of serum. The insulin-like effects of lectins should be considered in lectin-mediated manipulations such as agglutination.