1株毛栓菌产纤维素酶酶学性质研究

对1株毛栓菌所产纤维素酶的酶学性质进行研究,主要考察了酶的最适温度、最适pH、热稳定性、pH稳定性、激活剂及抑制剂的类型.结果表明:该毛栓菌所产CMC-Na酶的最适温度为50℃,最适pH值为4.8,酶的热稳定性范围为30 ～ 50℃,60℃之后酶的活性急剧下降;pH值稳定性范围为5.0 ～7.0,pH值8以后酶活性急剧下降.金属离子Mn2+对CMC-Na酶有较大的激活作用,Cu2+和Mg2+对酶起抑制作用,Ca2+和Fe3+对该酶的活力几乎没有影响.     

脂肪酶中具有壳聚糖降解活力酶组分的性质研究

[目的]为酶法降解壳聚糖提供科学依据。[方法]从脂肪酶中分离具壳聚糖降解活力的电泳纯酶,研究pH值、温度和金属离子对壳聚糖酶活力的影响,并分析了该酶的pH值稳定性、热稳定性和底物特异性。[结果]该酶降解壳聚糖的最适pH值为4.5,最适温度为60℃。Ni2+、Co2+和Mn2+对酶活具有明显的激活作用,而Fe3+、Pb2+和Hg2+则强烈抑制酶的活力。该酶对脱乙酰度为73%~82%的壳聚糖具有较高的水解活性,而对脱乙酰度为64%和90%的壳聚糖水解活力较低。[结论]该酶在pH值为5~9范围内和60℃以下都具有较好的稳定性。     

木聚糖酶的特性研究

对里氏木霉GXC菌株所产的木聚糖酶特性作了研究.结果表明:该酶的最适温度为55℃,最适pH5.3.pH稳定范围较广,热稳定性在40℃以下.酶的最大反应速度为526μmol/(min*mg)，米氏常数为3.42mg/mL.Cu2+，Zn2+,Fe2+和Fe3+对酶有抑制作用,而Co2+和Mn2+能提高酶的活性.     

对蚯蚓纤溶酶的性质和纤溶活性的研究

从蚯蚓组织中分离纯化出一种纤溶酶。研究表明,其最适pH值为80,最适温度为57℃,热稳定性较好,金属离子Na+,K+,Mg2+等可提高此酶的活力,而Hg2+,Ca2+等对此酶有一定的抑制作用。采用平板法测定此酶的血纤维蛋白溶解活性,证明此酶具有强烈的纤溶活性。     

碱性脂肪酶产生菌的发酵条件及酶学性质研究

研究1株碱性脂肪酶产生菌L198发酵条件及酶学性质.结果表明,产酶发酵培养基为(;):豆饼粉1.0,玉米浆1.0,葡萄糖1.0,K2HPO4 0.5,NaNO3 0.5.500 mL三角瓶装液50 mL,30℃,180 r/min摇床培养40 h.酶学性质研究:最适反应温度为40℃,最适pH 9.0;在pH 8～10稳定.其热稳定性较好,在20～40℃放置6 h后仍可以保持较好酶活力.金属离子Na+、 K+对酶活有显著激活作用,而Cu2+对酶活有显著抑制作用,而K+、Mg2+、Fe+对酶活有抑制作用.     

一株耐热脂肪酶产生菌XD-23的酶学性质研究

从云南寻甸油污样中获得1株产脂肪酶的菌株XD-23,研究了该菌株的酶学性质.结果表明,该菌株所产脂肪酶的最适反应温度为60℃,最适反应pH值为6.0,为高温中性酶;酶活力在pH值4.0～7.0范围内较稳定,有一定的耐酸性;在65℃保温30min酶活力保留70%,具有良好的热稳定性.金属离子Ca2+、Co1+、K+对酶活...     

白腐菌F-9过氧化物酶的酶学性质研究

在白腐菌F-9产过氧化物酶条件及酶学性质初步研究的基础上,研究了温度、pH值和无机离子对木质素过氧化物酶(LiP)和锰依赖过氧化物酶(MnP)的酶活性的影响.研究表明最适作用温度LiP为45 ℃、MnP为40 ℃;LiP和MnP均在45 ℃以下稳定性较好;LiP的最适pH值为3.0,稳定pH值2.6～5.0;MnP最适作用pH值4.6,稳定pH值3.8～5.8.Fe3+对LiP和MnP都具有很强的抑制作用;Fe2+、Ca2+则对LiP和MnP表现出不同程度的促进作用.     

β-葡萄糖苷酶高产菌株的筛选及其性质研究

从腐败的纤维质中分离筛选得到10株β-葡萄糖苷酶产生菌,与实验室保存的9株菌株一起做产酶发酵,其中B2酶活性最高,为24.4 U·mL﹣1,经菌种鉴定为黑曲霉,其β-葡萄糖苷酶最适合的pH值为4.5,最适温度为65℃,在pH值3.0～10.0较稳定;温度稳定性较好,在65℃保温120 min后仍有61.6%的相对活性;终浓度为5 mmol·L﹣1的Fe2+和Mn2+对酶活性有较强的促进作用.该酶较好的热稳定性和pH值稳定性使其显示出较好的应用潜力.     

绿色木霉产纤维素酶菌种的优化及酶学性质研究

为了研究纤维素酶的酶学性质,以产纤维素酶的绿色木霉为出发菌株,采用微波诱变处理,对其发酵生产的纤维素酶酶学性质进行研究。结果表明,绿色木霉经微波诱变与原有菌种相比产酶活力提高30%以上;该酶分别在37℃和pH 5.0时,酶活性最高;在羧甲基纤维素底物保护下,酶的热稳定性大幅度提高;金属离子Ba2+、K+对酶有激活作用,Cu2+、Ca2+、Fe2+、Mn2+、Zn2+、Fe3+对酶有抑制作用。     

普鲁兰酶产生菌的筛选及部分酶学性质研究

利用选择性培养基从淀粉加工厂附近土壤中分离出11株具有产普鲁兰酶能力的菌株,对其中产酶能力最高的PB1菌株所产酶进行了性质测定。结果显示:PB1所产普鲁兰酶活力为3.25U/mL;该酶最适反应温度为60℃,在低于70℃范围内热稳定性较好;最适反应pH值为5.0～6.0,在pH值为4.0～7.5范围内稳定;Fe3+对该酶活性有明显的促进作用,而Cu2+、Ag+、Hg2+、Pb2+对该酶活性有强烈的抑制作用。     

黑曲霉变种RM48 α 半乳糖苷酶的分离纯化及其酶学性质研究

    经硫酸铵沉淀、疏水柱层析和分子筛层析,从黑曲霉变种RM48(Aspergillus niger v.Tiegh RM48)固体发酵后的浸提液中分离纯化了α-半乳糖苷酶.SDS-PAGE分析表明,此酶蛋白的分子量约为108 kDa.酶学性质研究表明,该酶的最适反应温度是60℃,耐热温度为40℃:最适反应pH为4.5,在pH 3.0～6.0之间保持90%以上的酶活性;在实验的金属离子范围内,所有金属离子对黑曲霉变种RM48α-半乳糖苷酶均有抑制作用,其中Cu2+和Fe2+抑制作用最为显著,Li2+、Zn2+、Mn2+、K+、Na+、Ca2+,Mg2+和Co2+对酶活性有轻微的抑制作用.在pH 4.0和60℃反应条件下此酶的Km为7.37mm01·L-1,Vmax为5618 IU·mg-1·min-1.成熟酶蛋白N端序列为DEKAYSPCYY,与已报道的α-半乳糖苷酶蛋白无同源性.     

普鲁兰酶的反向合成特性

对普鲁兰酶催化反向合成反应的底物特异性进行了研究.研究结果表明,麦芽糖是普鲁兰酶催化反向合成反应的最小底物.以麦芽糖为底物分子,研究了普鲁兰酶的反向合成特性,结果表明,普鲁兰酶催化反向合成反应的最适pH值为4.5,反向合成活性在pH值4.0 ～6.0范围内稳定;普鲁兰酶催化反向合成反应的最适温度为65℃,反向合成活性在60～ 70℃范围内较高;Na+、K+、Li+和Co2+对普鲁兰酶反向合成活力的影响不大,Hg2+、Sn2+、Cu2+、Ag+和pb2+对普鲁兰酶反向活力有较强的抑制作用,Ca2+、Mn2+对反向活力有较为明显的激活作用,Ca2+可以提高热稳定性.     

一株黑曲霉菌株所产菊粉酶的酶学性质

对筛选得到的一株黑曲霉菌株(Aspergillus,niger inu-8)所产菊粉酶的酶学性质进行了研究.结果表明,菊粉酶的最适作用温度为45～55℃,在30～60℃范围内该酶能保持较高的活性,但超过60℃后其活性迅速下降;在80℃水浴下处理0.5 h,酶活性丧失80%;该酶的适宜pH值相对偏酸,在pH值4.0～6.0时有很好的稳定性,在pH值5.0时表现为一个活性高峰;Ca2+对该酶具有明显激活作用,Hg2+和EDTA(乙二胺四乙酸)是该酶的强烈抑制剂;菊粉酶可水解菊粉但不水解棉子糖,对蔗糖酶的活性较低,I/S为52,对菊粉的米氏常数Km为0.34 mol·L-1,最大反应速度Vmax为0.53 mg·L-1·min-1.     

β-甘露聚糖酶产生菌的分离·鉴定及酶学特性研究

[目的]筛选产β-甘露聚糖酶的优良菌株,并对其进行分类鉴定和酶学特性的测定。[方法]运用单因子分析对β-甘露聚糖酶的酶学特性进行研究。[结果]筛选到的产β-甘露聚糖酶鉴定为枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)。所产酶的最适反应温度和pH值分别为65℃和5.5。在45~70℃内酶活稳定,65℃保温15 min,残留酶活仍有70%左右;在pH值4.5~6.5内酶活相对稳定,pH值5.0条件下保存3h,残留酶活仍有75%以上。低浓度的Co2+、Mg2+等金属离子对该酶有强烈的激活作用,提高浓度后则对酶活有抑制作用。[结论]该酶具有良好的酶学特性,有应用于大规模生产的潜质。     

牛瘤胃细菌产木聚糖酶菌株的筛选及酶学性质研究

为筛选能够产生稳定性较高木聚糖酶的菌株,采用以桦木木聚糖为唯一碳源的培养基,从牛瘤胃液中分离到1株产木聚糖酶的细菌,命名为BF。将BF菌株进行形态学分析、生理生化鉴定及16SrDNA鉴定,并研究其产木聚糖酶的最适反应温度、最适pH值、温度稳定性、pH值稳定性及金属离子对其酶活力的影响。结果显示,BF菌株属于类芽孢杆菌属(Paenibacillus);BF菌株所产木聚糖酶反应最适温度为60℃,最适pH值为6.0,在pH值3.0~9.0稳定,在60℃保温180min后仍有65%的酶活力,具有较好的热稳定性;终浓度为5mmol/L的Ca2+、Fe2+对酶活力有较强的促进作用,相对酶活力分别达130%和140%。表明,筛选到的菌株所产木聚糖酶具有较好的稳定性。     

降解羽毛的嗜麦芽窄食单胞菌YHYJ-1角蛋白酶纯化及酶学性质研究

利用硫酸铵分级沉淀和交联葡聚糖G-100凝胶柱纯化了高效降解羽毛的嗜麦芽窄食单胞菌YHYJ-1所产角蛋白酶,纯化的角蛋白酶,经SDS-PAGE蛋白电泳分析,分子量为48.3 kda.结果表明,该酶最适反应温度和最适pH值分别为50℃和9.0,30～40℃具有较好的温度稳定性,60℃酶活下降很快;在pH7.0 ～9.5的范围内具有较好的稳定性.金属离子Ni2+、Zn2+对角蛋白酶具有明显抑制作用,Cu2+、Fe2、Fe3+能完全抑制酶活;1％巯基乙醇对酶具有明显激活作用.EDTA和PMSF对该角蛋白酶几乎完全抑制,可判定该酶是丝氨酸金属蛋白酶,是一种新的蛋白酶.     

恭城月柿果胶粗酶的酶学特性初探

对恭城月柿中的果胶酶进行了提取和初步分离纯化,并对其酶学性质进行了初步的探讨.结果表明:月柿果胶酶在高酸、中性和碱性条件下不稳定,在pH值为4.0～5.0时较稳定,酶反应的最适pH值为4.5;在低于温度40℃时酶较稳定,温度70℃酶活性基本全部丧失,酶反应的最适温度为45℃;Mg2 、Al3 和Cu2 对酶有激活作用,但Ca2 、Fe3 有明显抑制作用.     

暗纹东方鲀胃蛋白酶的分离纯化及部分性质研究

为了探明 pH 值、温度及矿物质离子对暗纹东方鲀胃蛋白酶活性的影响效果,用暗纹东方鲀的胃为材料,经柠檬酸缓冲液抽提,硫酸铵分级沉淀,CM-纤维素离子交换柱、Sephedex G75 层析柱纯化,获得比活为 7.13μmol/(min·mg)的胃蛋白酶.酶经聚丙烯酰胺电泳,表现为单一蛋白带,经 SDS-PAGE 测得酶的亚基相对分子质量为18 600.酶水解酪蛋白的最适温度为50 ℃,在pH2.5, ℃下酶催化酪蛋白水解的Km值为0.715 mmol/L;pH5.0, 3737 ℃下酶催化 N-卞氧羰酰 L-赖氨酸对-硝基酚酯(CBZ-Lys.pNP)的 Km 值为 0.112 mmol/L.几种矿物质离子对酶活力的影响表明,Ca2+,Mn2+,Mg2+对酶有激活作用,Zn2+,Fe2+对酶有抑制作用.     

枯草芽孢杆菌P1果胶酯酶酶学性质研究

对枯草芽孢杆菌(Bacillus sp.)P1所产果胶酯酶的酶学性质进行了研究.结果表明,该酶反应的最适温度为55 ℃,热稳定性较强,55 ℃保温1 h后还有70%左右的相对酶活;适宜pH值范围为8.8～10.5,最适pH值为9.2;金属离子Ca2 ,Mg2 对其有较强的激活作用,Na 也有一定的激活作用.K 对其无明显的作用,Hg2 ,Ba2 ,Zn2 ,Fe3 ,Cu2 ,Al3 ,EDTA等对果胶酯酶有抑制作用.     

绿色木霉Fn10-1纤维素酶的分离纯化及酶学特性测定

试验研究了绿色木霉Fn10-1纤维素酶的初步纯化及酶学性质开展研究。结果表明,该纤维素酶的最适催化温度为70℃,最适pH 7.6,在温度为4~50℃下均能保持较稳定的酶活,高于50℃以后,热稳定性变差,酶活力开始急剧下降。pH在5.6~7.6时该酶有较好的稳定性。Na+、Mn2+、Fe2+、Mg2+、Co2+、Ca2+、Ba2+、Al3+对纤维素酶具有一定的激活作用,Ag+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、K+对该酶有一定的抑制作用,其中Cu2+的抑制作用尤为明显。