尼罗罗非鱼DMRT蛋白B细胞表位的预测

[目的]预测尼罗罗非鱼DMRT蛋白B细胞表位。[方法]以尼罗罗非鱼Dmrt基因序列为基础,按Garnier-Robson法,Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法预测其编码蛋白的二级结构;用Kyte-Doolittle法,Emini法及Jameso-Wolf法分别预测B细胞表位。[结果]Garnier-Robson法和Chou-Fasman法的预测结果均表明,在尼罗罗非鱼DMRT蛋白分子N端第31~56、68~75、110~116、209~211区段和第239~243区段可能是α螺旋中心;蛋白N端第95~99、177~183、225~234区段和第251~254区段可能是β折叠中心;按Kyte-Doolittle的亲水性方案、Emini方案和Jameson-Wolf抗原指数方案,辅以对DMRT蛋白的二级结构中的柔性区域的分析,预测DMRT蛋白的B细胞表位,DMRT蛋白N端第13~16、35~38、47~54,84~93、101~109、127~156、166~177区段和第198~201区段附近很可能为B细胞表位优势区域。[结论]该研究结果为DMRT蛋白克隆抗体的制备及探索尼罗罗非鱼性别调控机理提供了参考资料。     

中华鲟GH蛋白二级结构和B细胞抗原表位的预测

[目的]对中华鲟GH蛋白的二级结构及B细胞表位进行分析和预测。[方法]以中华鲟GH蛋白的氨基酸序列为基础,采用Garnier-Robson法、Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法预测中华鲟GH蛋白二级结构;按Kyte-Doolittle法、Emini法和Jameson-Wolf法预测中华鲟GH蛋白的细胞表位。[结果]GH蛋白N端第37～51、88～92、97～104、133～148和187～193区段可能为α螺旋中心,在GH蛋白N端第6～17、24～35、56～57、105～107、109～110、117～119、124～126和204～208区段可能为β折叠中心,在GH蛋白分子N端第18～23、55～56、67～73、83～86、112～114、151～157和209～211区段具有较柔软的结构,这些区段有可能进行一定幅度的摆动或折叠而形成较复杂的三级结构。GH蛋白N端第19～23、51～71、84～95、128～139、164～176、189～196区段可能是B细胞的表位,在GH蛋白分子的这些区域内或附近都有柔性区域。因此这几个区段内或附近很可能是B细胞表位的优势区域。[结论]该研究结果对中华鲟GH蛋白单克隆抗体的制备,以及中华鲟分子调控机理的探讨具有一定的参考意义。     

DEV核衣壳蛋白二级结构与B细胞表位预测

为预测和分析鸭肠炎病毒NP蛋白的二级结构和B细胞表位,以DEV-NP基因推导的氨基酸序列为基础。采用Chou-Fasman法、Ganmier-Robson法和Karplus-Schulz法预测该蛋白二级结构;按Kyte—Doolittle方案、Emini方案和Jameson-Wolf方案预测其B细胞抗原表位。结果表明,DEV-NP蛋白的二级结构较为复杂,含有较多的转角、无规则卷曲等柔性区域以及α-螺旋与β-折叠区段,且在蛋白肽链中有多个区段可形成B细胞抗原表位,其中第10—15和182—186区段及其附近可能是DEV-NP蛋白的B细胞表位优势区。     

金黄色葡萄球菌SEG蛋白B细胞线性表位的预测与验证

以金黄色葡萄球菌标准株ATCC25923的肠毒素G蛋白(SEG)氨基酸序列为分析材料,应用DNAstar软件对该蛋白的二级结构、柔性区域、亲水性、表面可能性和抗原指数等参数进行综合分析,预测出SEG蛋白5个可能的B细胞线性表位,它们分别位于蛋白N端第24～31、37～46、80～84、120～127和141～149区域,且预测的表位2(aa 37～46)、表位4(aa120～127)和表位5(aa141～149)位于SEG蛋白三维结构表面。合成位于蛋白三维结构表面的3个预测表位,采用肽ELISA方法加以鉴定。结果表明,它们均能与抗重组SEG蛋白纯化抗体发生特异性结合反应,是SEG蛋白的B细胞线性表位。     

金黄色葡萄球菌SEG蛋白B细胞线性表位的预测与验证

以金黄色葡萄球菌标准株ATCC25923的肠毒素G蛋白(SEG)氨基酸序列为分析材料,应用DNAstar软件对该蛋白的二级结构、柔性区域、亲水性、表面可能性和抗原指数等参数进行综合分析,预测出SEG蛋白5个可能的B细胞线性表位,它们分别位于蛋白N端第24～31、37～46、80～84、120～127和141～149区域,且预测的表位2(aa 37～46)、表位4(aa120～127)和表位5(aa141～149)位于SEG蛋白三维结构表面。合成位于蛋白三维结构表面的3个预测表位,采用肽ELISA方法加以鉴定。结果表明,它们均能与抗重组SEG蛋白纯化抗体发生特异性结合反应,是SEG蛋白的B细胞线性表位。     

肠出血性大肠埃希菌O157：H7紧密黏附素C300与LTB融合蛋白B细胞表位预测

目的对肠出血性大肠埃希菌O157：H7紧密黏附素C300与黏膜佐剂不耐热肠毒素（LTB）融合蛋白二级结构及B细胞识别表位进行预测,为开发新型疫苗提供理论依据.方法采用DNA star软件中的Protean预测软件对Intim in C300与LTB融合蛋白的亲水性指数、β-转角、柔韧性、表面可及性和抗原指数进行预测.结果在融合蛋白N端第1-10、20-30、110-120、210-220、300-310、350-360、380-390和415-420区段可能是α-螺旋中心,在N端第195-205、300-320、335-350和390-410区段形成4个大的β-折叠中心区域,在各β-折叠区间存在均匀且较丰富的转角区域.融合蛋白的蛋白柔性区域可能位于N端第20-35、52-65、75-85、105-115、150-160、172-188、260-275和372-388区域,这些区域有一定幅度的折叠或摆动,可形成较复杂的三级结构.亲水性区域位于第50-60、70-80、155-165、190-200、240-250、260-270、330-340和375-385区段,这8个区域作为抗原表位可能性大.结论通过生物信息学技术分析,可有效地预测融合蛋白二级结构和B细胞表位,为人工合成优势肽段进行肠出血性大肠埃希菌O157：H7的重组疫苗研制提供理论依据.     

转基因植物中Bt Cry2Ab蛋白的抗原表位特征预测(英文)

[目的]通过生物信息学方法了解转基因作物中BtCry2Ab蛋白的二级结构、三级结构、B细胞抗原表位及T细胞抗原表位等结构特征,为今后的抗体设计奠定基础。[方法]以在NCBI数据库中获得Cry2Ab蛋白序列为材料,应用DNAStar中多种方法预测其B细胞表位,并通过在线预测软件NetMHCII2.2分析Cry2Ab蛋白与MHC-II类分子的结合能力从而预测其T细胞抗原表位。[结果]对Cry2Ab蛋白的B细胞抗原表位的预测表明,Cry2Ab蛋白的第208～215区域是潜在的B细胞抗原表位。对Cry2Ab蛋白与MHC-II类分子结合能力的分析表明,Cry2Ab蛋白的第177～185区域、299～307区域和255～263区域是潜在的T细胞抗原表位,暗示含有HLA-DRB10101和HLA-DRB10701等位基因的人群对Cry2Ab蛋白更敏感。[结论]该研究有助于深入了解Cry2Ab蛋白的生物学特征,为完善转基因食品过敏原性的评估方法提供新线索。     

转基因植物中Bt Cry2Ab蛋白的抗原表位特征预测

[目的]通过生物信息学方法了解转基因作物中Bt Cry2Ab蛋白的二级结构、三级结构、B细胞抗原表位及T细胞抗原表位等结构特征,为今后的抗体设计奠定基础。[方法]以在NCBI数据库中获得Cry2Ab蛋白序列为材料,应用DNAStar中的多种方法预测其B细胞表位,并通过在线预测软件NetMHCII 2.2分析Cry2Ab蛋白与MHC-II类分子的结合能力,从而预测其T细胞抗原表位。[结果]对Cry2Ab蛋白B细胞抗原表位的预测表明,Cry2Ab蛋白的第208～215区域是潜在的B细胞抗原表位;对Cry2Ab蛋白与MHC-II类分子结合能力的分析表明,Cry2Ab蛋白的第177～185区域、299～307区域和255～263区域是潜在的T细胞抗原表位,暗示含有HLA-DRB10101和HLA-DRB10701等位基因的人群对Cry2Ab蛋白更敏感。[结论]该研究有助于深入了解Cry2Ab蛋白的生物学特征,为完善转基因食品过敏原性的评估方法提供新线索。     

弓形虫MIC3蛋白质的二级结构及B细胞抗原表位预测

目的：预测弓形虫MIC3的二级结构和B细胞抗原表位。方法：采用PCR技术从弓形虫RH株的基因组DNA中扩增编码MIC3的全长基因,经酶切及DNA测序鉴定,推导出相应的氨基酸序列,并与GenBank上已知氨基酸序列（登录号CAB56644）进行比对。然后采用Garnier-Robson方法、Chou-Fas-man方法和Karplus-Schulz方法预测蛋白质的二级结构;按Hopp-Woods方案、Emini方案及Jameson-Wolf方案分别预测蛋白质的亲水性、表面可能性以及抗原性指数,并综合分析预测MIC3的B细胞抗原表位。结果：根据扩增基因推导MIC3的氨基酸序列与GenBank上相应氨基酸序列的同源性达99·7%,预测其结构中含有较多的α-螺旋、少量的β-折叠、非常丰富的β-转角和一定的不规则卷曲区段,在MIC3的N端第83~94、第136~141区段和第240~243区段内或其附近最有可能是B细胞抗原表位的优势区域。结论：预测MIC3的二级结构和B细胞表位,为人工合成优势肽段进行弓形虫病的疫苗研究提供依据。     

猪细小病毒自然弱毒N株VP1蛋白二级结构及B细胞抗原表位预测

以PPV—N株的VP1蛋白基因序列为材料,采用Chou—Fasman、Garnier—Robson和Karplus—Schultz预测VP1蛋白的二级结构,用Kyte—Doolittle法预测VP1蛋白的亲水性,用Emini法预测VP1蛋白的表面可能性,用Jameson—Wolf法预测VP1蛋白的抗原指数,然后综合分析VP1蛋白的B细胞抗原表位。结果表明,PPV—N株VP1蛋白的二级结构以β-折叠为主,并有较多的转角和无规则卷曲区域,在序列的20～56、61～80、86～130、136～188区域最有可能是B细胞抗原表位的优势区域。本研究为PPV—N株的自然弱毒分子机理以及反向疫苗学研究提供了一定的理论依据。     

尼罗罗非鱼DMRT蛋白B细胞表位的预测(英文)

[Objective] The research aimed to predict the B cell epitope of DMRT protein in Oreochromis niloticus. [Method] The secondary structure of amino acid sequence of DMRT protein was revealed by Garnier-Robson, Chou-Fasman and Karplus-Schulz methods. The hydrophilicity plot, surface probability and antigenic index were obtained by Kyte-Doolittle, Emini and Jameson-Wolf methods, respectively. Based on the above results, the B cell epitopes for DMRT were predicted. [Result] Both the prediction results from Garnier-Robson, Chou-Fasman methods indicated that the α-helix centers of DMRT protein in O. niloticus were in the N terminal No. 31-56, 68-75, 110-116, 209-211 and 239-243; the β-sheet centers of DMRT protein in O. niloticus were in the N terminal No. 95-99, 177-183, 225-234 and 251-254. With the assistant of Kyte-Doolittle, Emini and Jameson-Wolf methods, the B cell epitopes for DMRT were located in or nearby the N terminal No. 13-16, 35-38, 47-54,84-93, 101-109, 127-156, 166-177 and 198-201. [Conclusion] These results are helpful for preparing the antibody of DMRT protein and revealing the sex determination mechanism of O. niloticus.     

非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位预测

[目的]预测非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位。[方法]综合分析二级结构、亲水性、表面可及性与抗原性指数,预测非洲猪瘟病毒VP73蛋白的抗原表位。[结果]推测B细胞表位位于非洲猪瘟病毒VP73蛋白N端的11~18、26~48、73~82、136~150、159~174、181~1891、91~2102、47~276、279~295、313~323和382~392区段内或上述区段附近。[结论]应用多参数预测非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位,为今后进一步研究非洲猪瘟病毒VP73蛋白的特征以及表位疫苗的研制奠定了基础。     

非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位预测（英文）

[Objective] The B cell epitopes for VP73 protein of African swine fever virus was predicted.[Method]Based on the analysis of the amino acid sequence and the flexible regions of VP73 protein,the B cell epitopes for VP73 protein of African swine fever virus were predicted by method of Kyte-Doolittle,Emini and Jameson-Wolf.[Result]The B cell epitopes were located at or adjacent to the N-terminal No.11-18,26-48,73-82,136-150,159-174,181-189,191-210,247-276,279-295,313-323 and 382-392.[Conclusion]The multi-parameters analytic method was adopted to predict the B cell epitopes for VP73 protein of African swine fever virus,which laid solid foundation for further characterizing the protein of VP73 and researching epitope vaccine.     

非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位预测

非洲猪瘟（African Swine Fever,ASF）是由ASF病毒（AS-FV）引起的猪急性、烈性传染病。ASFV可以编码34种以上的结构蛋白。VP73蛋白作为ASFV主要的抗原性结构蛋白,能够诱导机体产生中和抗体,而且抗原性极为稳定,可作为ASFV的主要诊断试剂。笔者利用生物信息学方法,分析了来自Spain 70株的ASFV VP73蛋白的二级结构,并对该蛋白的B细胞表位进行预测,     

利用DNAStar软件预测热带无爪螨主要致敏原Blo t 5的抗原表位

利用DNAStar Protean软件对热带无爪螨主要致敏原Blo t 5的二级结构和表面特性进行分析,如理化性质、亲水性、表面可及性、可塑性等,预测Blo t 5蛋白的B抗原表位和T抗原表位。实验结果表明,Blo t 5蛋白的二级结构以α螺旋为主,存在6个潜在的B抗原表位位点,可能的B抗原表位区域有:18-31,39-48,56-77,86-101,105-112,117-133氨基酸残基或其附近。含有7个潜在的T细胞抗原表位区域:32-37,40-44,57-65,70-79,86-95,100-104,115-120氨基酸残基或其附近。笔者应用Protean软件预测了热带无爪螨主要致敏原Blo t 5的抗原表位,为进一步研究Blo t 5致敏原的结构与功能,研制针对热带螨的预防性和治疗性疫苗、开发相应的诊断试剂盒奠定了基础。     

中华鲟GH蛋白二级结构和B细胞抗原表位的预测

笔者采用RT—PCR技术从中华鲟脑垂体中克隆出了生长激素（GH）基因,该文根据已获得的GH氨基酸序列一级结构,运用计算机技术和分子生物学软件对中华鲟GH蛋白二级结构和B细胞表位进行分析和预测,为中华鲟GH蛋白单克隆抗体的制备提供依据,为探讨中华鲟分子调控机理提供参考。