转基因植物中Bt Cry2Ab蛋白的抗原表位特征预测(英文)

[目的]通过生物信息学方法了解转基因作物中BtCry2Ab蛋白的二级结构、三级结构、B细胞抗原表位及T细胞抗原表位等结构特征,为今后的抗体设计奠定基础。[方法]以在NCBI数据库中获得Cry2Ab蛋白序列为材料,应用DNAStar中多种方法预测其B细胞表位,并通过在线预测软件NetMHCII2.2分析Cry2Ab蛋白与MHC-II类分子的结合能力从而预测其T细胞抗原表位。[结果]对Cry2Ab蛋白的B细胞抗原表位的预测表明,Cry2Ab蛋白的第208～215区域是潜在的B细胞抗原表位。对Cry2Ab蛋白与MHC-II类分子结合能力的分析表明,Cry2Ab蛋白的第177～185区域、299～307区域和255～263区域是潜在的T细胞抗原表位,暗示含有HLA-DRB10101和HLA-DRB10701等位基因的人群对Cry2Ab蛋白更敏感。[结论]该研究有助于深入了解Cry2Ab蛋白的生物学特征,为完善转基因食品过敏原性的评估方法提供新线索。     

牛病毒性腹泻病毒结构蛋白基因的克隆及其B细胞抗原表位的预测

[目的]以免疫信息学和反向疫苗学为理论根据,应用生物信息学相关软件和方法,对BVDV结构蛋白( Structural Protein,SP)的二级结构的不同方面及其B细胞表位进行了预测,综合评价了BVDV结构蛋白的抗原特异性细胞表位,并计算出一些潜在的抗原位点.[方法]利用RT- PCR扩增法获得牛病毒性腹泻病毒结构蛋白序列,通过克隆、测序分析结构蛋白基因的基因组序列和蛋白序列,采用DNAStar Protean软件对结构蛋白的二级结构、可塑性、亲水性、表面可及性及抗原指数等参数进行综合分析,并预测其B细胞的抗原表位分布.[结果]P14、gp48和gp53蛋白含有的细胞优势抗原表位较多,有的甚至有可能成为优势抗原表位或对优势抗原表位有协同作用.[结论]与已鉴定的B细胞抗原表位相比,试验所用方法预测的结果有较高的准确度,是一种较为先进的表位研究方法.     

尼罗罗非鱼DMRT蛋白B细胞表位的预测

[目的]预测尼罗罗非鱼DMRT蛋白B细胞表位。[方法]以尼罗罗非鱼Dmrt基因序列为基础,按Garnier-Robson法,Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法预测其编码蛋白的二级结构;用Kyte-Doolittle法,Emini法及Jameso-Wolf法分别预测B细胞表位。[结果]Garnier-Robson法和Chou-Fasman法的预测结果均表明,在尼罗罗非鱼DMRT蛋白分子N端第31~56、68~75、110~116、209~211区段和第239~243区段可能是α螺旋中心;蛋白N端第95~99、177~183、225~234区段和第251~254区段可能是β折叠中心;按Kyte-Doolittle的亲水性方案、Emini方案和Jameson-Wolf抗原指数方案,辅以对DMRT蛋白的二级结构中的柔性区域的分析,预测DMRT蛋白的B细胞表位,DMRT蛋白N端第13~16、35~38、47~54,84~93、101~109、127~156、166~177区段和第198~201区段附近很可能为B细胞表位优势区域。[结论]该研究结果为DMRT蛋白克隆抗体的制备及探索尼罗罗非鱼性别调控机理提供了参考资料。     

中华鲟GH蛋白二级结构和B细胞抗原表位的预测

[目的]对中华鲟GH蛋白的二级结构及B细胞表位进行分析和预测。[方法]以中华鲟GH蛋白的氨基酸序列为基础,采用Garnier-Robson法、Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法预测中华鲟GH蛋白二级结构;按Kyte-Doolittle法、Emini法和Jameson-Wolf法预测中华鲟GH蛋白的细胞表位。[结果]GH蛋白N端第37～51、88～92、97～104、133～148和187～193区段可能为α螺旋中心,在GH蛋白N端第6～17、24～35、56～57、105～107、109～110、117～119、124～126和204～208区段可能为β折叠中心,在GH蛋白分子N端第18～23、55～56、67～73、83～86、112～114、151～157和209～211区段具有较柔软的结构,这些区段有可能进行一定幅度的摆动或折叠而形成较复杂的三级结构。GH蛋白N端第19～23、51～71、84～95、128～139、164～176、189～196区段可能是B细胞的表位,在GH蛋白分子的这些区域内或附近都有柔性区域。因此这几个区段内或附近很可能是B细胞表位的优势区域。[结论]该研究结果对中华鲟GH蛋白单克隆抗体的制备,以及中华鲟分子调控机理的探讨具有一定的参考意义。     

结核分枝杆菌RD1区T细胞表位分布情况预测及分析

[目的]对结核分枝杆菌RD1区T细胞表位分布情况进行预测和分析。[方法]利用NetMHC server生物信息学软件,以和HLA-Ⅱ和HLA-Ⅰ类分子结合能力为指标,分别对结核分枝杆菌RD1区9个编码蛋白进行T细胞抗原表位预测。[结果]通过预测,共获得和HLA-Ⅱ类分子结合的抗原表位1580个和HLA-Ⅰ类分子结合的抗原表位336个。[结论]预测获得的T细胞抗原表位将对结核病特异性检测及新的结核疫苗研发起到借鉴作用。     

结核分枝杆菌RD1区T细胞表位分布情况预测及分析

[目的]对结核分枝杆菌RD1区T细胞表位分布情况进行预测和分析。[方法]利用NetMHC server生物信息学软件,以和HLA-Ⅱ和HLAⅠ-类分子结合能力为指标,分别对结核分枝杆菌RD1区9个编码蛋白进行T细胞抗原表位预测。[结果]通过预测,共获得和HLA-Ⅱ类分子结合的抗原表位1 580个和HLA-Ⅰ类分子结合的抗原表位336个。[结论]预测获得的T细胞抗原表位将对结核病特异性检测及新的结核疫苗研发起到借鉴作用。     

非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位预测

[目的]预测非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位。[方法]综合分析二级结构、亲水性、表面可及性与抗原性指数,预测非洲猪瘟病毒VP73蛋白的抗原表位。[结果]推测B细胞表位位于非洲猪瘟病毒VP73蛋白N端的11~18、26~48、73~82、136~150、159~174、181~1891、91~2102、47~276、279~295、313~323和382~392区段内或上述区段附近。[结论]应用多参数预测非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位,为今后进一步研究非洲猪瘟病毒VP73蛋白的特征以及表位疫苗的研制奠定了基础。     

Pla a 1的抗原表位分析

[目的]预测Plaa1抗原的免疫原性及B细胞表位。[方法]联合运用多种方法预测Plaa1的二级结构并预测其表面特性,如亲水性、可塑性及抗原表位。[结果]该蛋白是一个分子量约19kDa,pI值约8．7,主要为α-螺旋的结构紧凑的球形蛋白。预测其亲水性区域：32-42,55—59,76—8,88—89,92-98,110-112,118-127,140—151,157—163;预测其可塑性区域．28—40,49—57,76—80,87-98,109-114,121—125,137-139,144—151,154—162;预测其蛋白质抗原表位区域：29-42,49-60,75-78,86—100,107-114,116—130,134—152,156—164;预测其转角结构区域：39-42,51,55,88—89。[结论]Plaa1抗原蛋白具有较强的免疫原性;其主要的抗原表位集中于29—42,49—60,86—100,而这些预测结果为进一步寻求梧桐花粉变态反应的防治方法提供了依据。     

应用生物信息学分析大米过敏原RAG1的B细胞表位(英文)

[目的]预测大米主要过敏原RAG1的二级结构及B细胞表位。[方法]从Expasy蛋白质数据库中获得编码大米过敏原RAG1的氨基酸序列并以此氨基酸序列为基础,通过DNAStarProtean软件,采用Gamier-Robson方案、Chou-Fasman方案和Karplus-Schulz方案预测RAG1的二级结构,用Kyte-Doolittle亲水性方案、Emini表面可及性方案、Jameson-Wolf抗原性指数方案综合预测RAG1的B细胞表位。[结果]对大米过敏原RAG1的二级结构和B细胞表位预测的结果表明,第33～44、119～129、155～163区段可能是B细胞的优势表位。[结论]本研究综合应用多方法多参数预测大米过敏原RAG1潜在的B细胞优势表位,为RAG1B细胞表位的进一步鉴定及其抗原性改造、表位疫苗设计等研究提供了理论依据。     

生物信息学对扩展莫尼茨绦虫cDNA文库Cavβ基因分析与B细胞抗原表位预测

[目的]分离和鉴定扩展莫尼茨绦虫(Moniezia expansa)电压门控钙通道β亚基(cavB)基因,预测蛋白二级结构和B细胞抗原表位,从而探讨Cavβ在寄生虫病治疗中所起的作用.[方法]构建扩展莫尼茨绦虫成虫cDNA文库,随机挑取重组阳性克隆进行测序,对部分序列进行引物步移法测序,获取全长cDNA序列;采用生物信息学方法对其对应的蛋白进行二级结构和B细胞抗原表位的预测.[结果]获得扩展莫尼茨绦虫Cavβ基因,全长946 bp,编码180个氨基酸,理论分子质量为19.788 8 kD,等电点为5.06,属于Ca_channel_B超家族.二级结构以无规则卷曲为主,结构预测存在4个可能的B细胞抗原表位.[结论]研究对于扩展莫尼茨绦虫Cavβ基因的获得和B细胞抗原表位的预测,为该基因功能的试验性鉴定工作奠定了基础.     

应用生物信息学分析大米过敏原RAG1的B细胞表位

[目的]预测大米主要过敏原RAG1的二级结构及B细胞表位。[方法]从Expasy蛋白质数据库中获得编码大米过敏原RAG1的氨基酸序列并以此氨基酸序列为基础,通过DNAStar Protean软件,采用Gamier-Robson方案、Chou-Fasman方案和Karplus-Schulz方案预测RAG1的二级结构,用Kyte-Doolittle亲水性方案、Emini表面可及性方案J、ameson-Wolf抗原性指数方案综合预测RAG1的B细胞表位。[结果]对大米过敏原RAG1的二级结构和B细胞表位预测的结果表明,第33～441、19～129、155～163区段可能是B细胞的优势表位。[结论]该研究综合应用多方法多参数预测大米过敏原RAG1潜在的B细胞优势表位,为RAG1 B细胞表位的进一步鉴定及其抗原性改造、表位疫苗设计等研究提供了理论依据。     

非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位预测（英文）

[Objective] The B cell epitopes for VP73 protein of African swine fever virus was predicted.[Method]Based on the analysis of the amino acid sequence and the flexible regions of VP73 protein,the B cell epitopes for VP73 protein of African swine fever virus were predicted by method of Kyte-Doolittle,Emini and Jameson-Wolf.[Result]The B cell epitopes were located at or adjacent to the N-terminal No.11-18,26-48,73-82,136-150,159-174,181-189,191-210,247-276,279-295,313-323 and 382-392.[Conclusion]The multi-parameters analytic method was adopted to predict the B cell epitopes for VP73 protein of African swine fever virus,which laid solid foundation for further characterizing the protein of VP73 and researching epitope vaccine.     

非洲猪瘟病毒VP73蛋白的B细胞表位预测

非洲猪瘟（African Swine Fever,ASF）是由ASF病毒（AS-FV）引起的猪急性、烈性传染病。ASFV可以编码34种以上的结构蛋白。VP73蛋白作为ASFV主要的抗原性结构蛋白,能够诱导机体产生中和抗体,而且抗原性极为稳定,可作为ASFV的主要诊断试剂。笔者利用生物信息学方法,分析了来自Spain 70株的ASFV VP73蛋白的二级结构,并对该蛋白的B细胞表位进行预测,     

尼罗罗非鱼DMRT蛋白B细胞表位的预测(英文)

[Objective] The research aimed to predict the B cell epitope of DMRT protein in Oreochromis niloticus. [Method] The secondary structure of amino acid sequence of DMRT protein was revealed by Garnier-Robson, Chou-Fasman and Karplus-Schulz methods. The hydrophilicity plot, surface probability and antigenic index were obtained by Kyte-Doolittle, Emini and Jameson-Wolf methods, respectively. Based on the above results, the B cell epitopes for DMRT were predicted. [Result] Both the prediction results from Garnier-Robson, Chou-Fasman methods indicated that the α-helix centers of DMRT protein in O. niloticus were in the N terminal No. 31-56, 68-75, 110-116, 209-211 and 239-243; the β-sheet centers of DMRT protein in O. niloticus were in the N terminal No. 95-99, 177-183, 225-234 and 251-254. With the assistant of Kyte-Doolittle, Emini and Jameson-Wolf methods, the B cell epitopes for DMRT were located in or nearby the N terminal No. 13-16, 35-38, 47-54,84-93, 101-109, 127-156, 166-177 and 198-201. [Conclusion] These results are helpful for preparing the antibody of DMRT protein and revealing the sex determination mechanism of O. niloticus.