热处理对肉类蛋白质构的影响

加热作为最传统的肉熟化和杀菌手段，在今后的水产及畜禽肉加工产业中将依旧占主导地位。作者简述了肌肉蛋白的组成和结构，讨论了不同来源肌肉蛋白在加热过程中的变性行为。水生及陆生来源的肌肉中，大部分肌浆蛋白在40℃~60℃之间聚集，但对一些肌浆蛋白来说，加热到90℃才凝固。溶液中肌原纤维蛋白在30℃~32℃开始展开，在36℃~40℃蛋白质—蛋白质开始结合，在45℃~50℃产生凝胶化(conc.>0.5重量%)。在53℃~63℃的温度下，胶原蛋白开始变性，随后胶原纤维发生收缩。如果胶原纤维不能通过耐热分子间键稳定，则它在进一步加热时溶解并形成胶状。此外，作者还概述了不同种类肌肉蛋白在加热过程中的结构变化及其对质地品质的影响。对于一般完整肌肉的肉块，一定温度的热处理后，显微组织收缩，肌节长度缩短，持水性降低，韧性发生1次或者2次的跃升。鱼糜制品、汉堡肉饼及乳化香肠等碎肉产品，因加工工艺影响，肌肉系统的结构大幅改变。鱼糜制品形成过程较畜禽肌肉复杂；鱼类肌肉中盐溶性蛋白在加热作用下通过分子间二硫键、疏水作用力、氢键等等的作用，包裹水分重新形成立体网状结构，成为具有凝胶特性的鱼糜制品。通常畜禽类肌肉没有鱼糜凝胶形成的能力强。与乳化香肠相比，汉堡肉整体纤维和纤维碎片的出现率更高，其含量高达50%~70%，导致受热后收缩程度更大。乳化香肠中，因肌肉彻底粉碎搅拌因而肌原纤维蛋白被抽提出，在加热时产生密集的蛋白质网络—凝胶，通过毛细管作用力可有效地保持水分。了解不同种类肉蛋白质在烹饪过程中的结构变化以及质构品质变化机理，可为制定更合理的肉类加工方式提供理论依据。     

鸡传染性支气管炎病毒HH06株膜蛋白多克隆抗体制备及生物学功能研究

文章通过RT-PCR方法扩增传染性支气管炎病毒（IBV）HH06株M全长基因，经抗原性和亲水性分析，将M部分序列成功亚克隆于pET-30a（+）和PVAX1载体中。将阳性重组质粒pET30a-M转化E. coli Rosetta （DE3）感受态细胞，诱导表达获得20 ku重组M蛋白。Western blot检测表明，重组蛋白能够与IBV参考阳性血清反应。以纯化重组M蛋白免疫新西兰白兔制备多克隆抗体，其ELISA效价达到1??218；Western blot结果证实，其具有良好的反应性和特异性。间接免疫荧光试验表明，抗M蛋白多克隆抗体可检测到PVAX-M1转染BHK-21细胞表达的M蛋白，与IBV HH06毒株具有很好的特异性反应。病毒感染抑制试验表明，多抗血清对IBV Beaudette株的抑制率可达到25.9%。为IBV检测及M蛋白功能的研究奠定基础。     

鸡传染性支气管炎病毒HH06株囊膜蛋白多克隆抗体制备及生物学功能检测

采用RT-PCR方法扩增鸡传染性支气管炎病毒（infectious bronchitis virus, IBV）HH06株E基因全长,经抗原性和亲水性分析,将E基因部分序列（193～327 bp）亚克隆于pET-32a（+）和PVAX1载体中。将阳性重组质粒pET-32a-E1转化E.coli Rosetta（DE3）感受态细胞,诱导表达获得大小约为23 ku的重组截短E1蛋白,Western blotting检测重组蛋白与IBV全病毒多克隆抗体能特异性反应。以纯化后的E1蛋白免疫新西兰白兔制备多克隆抗体,ELISA检测抗体效价达到2²⁰;Western blotting分析表明,E1多克隆抗体与重组表达蛋白具有良好的反应性;间接免疫荧光试验显示,多克隆抗体可检测到PVAX-E1转染Hela细胞表达的E1蛋白和感染鸡胚肾细胞（CEK）中的HH06株IBV,抗E蛋白多克隆抗体的制备为E蛋白功能的深入研究奠定了基础。     

新中式景观风格浅析

新中式景观风格是将经久不息、经过历史考验的中国传统元素融糅到现代化景观设计中的一种设计风格。新中式景观风格作为一种新兴的、民族化的景观设计手法,已经在世界景观设计风格中占据了一席之地。通过对新中式景观风格的概念介绍和运用手法上的研究,浅析新中式景观风格的产生和对中国古典园林景观的传承与创新。     

硒镉互作对体外培养鸡淋巴细胞硒蛋白K和硒蛋白S表达的影响

为了探讨镉对体外培养鸡淋巴细胞硒蛋白S和硒蛋白K表达的影响及硒的颉颃作用,试验在体外培养鸡脾脏淋巴细胞的培养液中分别添加硒1×10-7mol/L、镉1×10-6mol/L和硒1×10-7mol/L加镉1×10-6mol/L,分别在培养的12,24,36,48小时采用实时PCR法检测硒蛋白K和硒蛋白S mRNA表达量。结果表明:硒能够显著提高镉诱导的硒蛋白K和硒蛋白S mRNA的表达量,镉能够降低体外培养鸡淋巴细胞硒蛋白K和硒蛋白S的表达量。