牛初乳品质变化规律及控制技术研究

本文对荷斯坦牛不同泌乳期脱脂初乳的酸度、比重、蛋白质含量、活性免疫球蛋白(Ig G)的变化规律进行了分析,并对初乳粉生产过程的杀菌工艺中如何有效控制微生物数量和保持活性Ig G含量进行了研究。通过建立的回归方程能够较好地预测脱脂初乳的酸度、比重、蛋白和Ig G含量随挤奶次数的变化。实验结果表明,乳牛产犊后前3天内的脱脂初乳具有较高的开发价值,脱脂初乳采用70~72℃、1 min的巴氏杀菌工艺可以满足在控制微生物的前提下,最大限度保证初乳中Ig G的活性。     

冰衣结合茶多酚对南美白对虾冻藏中品质变化的影响

为探究不同成分冰衣对南美白对虾冻藏期间品质变化规律的影响,将南美白对虾分别镀上水冰衣和茶多酚冰衣-18℃冻藏24周,对其色泽、蒸煮损失率、水分分布、水溶性蛋白质量分数、二硫键质量摩尔浓度、羰基质量摩尔浓度和内源荧光强度等指标进行研究。结果表明:随着冻藏时间的延长,南美白对虾虾肉保水性下降,水分由结合水逐渐向不易流动水及自由水迁移,对照组、水冰衣组、茶多酚冰衣组的蒸煮损失率在第24周分别上升至16.47%、13.42%和14.03%;随着时间增加,处理组与对照组的色泽变化具有显著差异(P0.05);水溶性蛋白质量分数、二硫键质量摩尔浓度、羰基质量摩尔浓度增加,对照组、水冰衣组、茶多酚冰衣组的内源荧光强度分别降低了45.86%、37.78%和35.38%,处理组蛋白变性程度均显著优于对照组(P0.05),且添加茶多酚的冰衣能更好的降低蛋白氧化程度。     

牛乳蛋白与过敏儿童患者血清特异性IgE结合情况的检测与分析

研究牛乳蛋白过敏儿童血清中对4种主要乳蛋白过敏原的抗体特异性情况。采用间接酶联免疫吸附法测定乳过敏儿童血清中4种乳蛋白过敏原特异性IgE抗体。结果显示,乳过敏儿童血清中α-乳白蛋白和β-乳球蛋白的特异性IgE比例较高,特异性IgE阳性率分别可达44.3%和39.3%,其次α-酪蛋白和β-酪蛋白特异性IgE阳性率为31.2%和36.1%。研究结果表明,乳过敏儿童对4种乳蛋白过敏原都有一定比例的特异性IgE抗体,其中α-LA和β-LG的阳性率较高,是乳蛋白过敏儿童的主要过敏原蛋白,大部分乳过敏儿童不止对1种乳蛋白过敏。     

动态高压微射流对乳蛋白抗原性的影响

为评价浓缩乳蛋白(Milk protein concentrate)溶液经动态高压微射流(Dynamic high-pressure microfluidization,DHPM)及DHPM结合加热(65℃30min和95℃30min)处理过程中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、α-酪蛋白和β-酪蛋白抗原性的变化,采用间接竞争ELISA法测定不同压力条件下MPC中各蛋白抗原性的变化。结果表明:1)4种蛋白抗原性对DHPM及DHPM结合加热的反应各不相同。2)DHPM+65℃/95℃处理后,蛋白质α-乳白蛋白、α-酪蛋白和β-酪蛋白抗原性均明显低于DHPM处理样和水化对照样。因此,DHPM及DHPM结合加热处理可降低MPC中酪蛋白的抗原性,增加α-乳白蛋白的抗原性,但对β-乳球蛋白效果不明显。     

乳酸杆菌产酶特性及蛋白酶对牛乳蛋白抗原性与过敏原性的影响

通过测定6株不同乳酸杆菌菌种的产蛋白酶特性,筛选酶活力较高的菌株。利用乳酸杆菌粗提酶液37℃下对脱脂乳进行酶解,并采用间接竞争酶联免疫吸附实验(ELISA)法测定酶解脱脂乳中α-乳白蛋白(α-LA)、β-乳球蛋白(β-LG)、α-酪蛋白(α-CN)和β-酪蛋白(β-CN)4种乳蛋白的抗原性与过敏原性,从而探讨乳酸杆菌所产酶液对脱脂乳的酶解作用以及对乳蛋白抗原性及过敏原性的影响。结果表明:副干酪乳杆菌H9和植物乳杆菌P8菌株的蛋白酶活力较高,2株菌种所产酶液在对脱脂乳进行酶解的过程中,水解度逐渐增大,乳蛋白的抗原性及过敏原性在酶解过程中都缓慢降低,α-LA和β-LG抗原性在酶解后期略有上升,不同菌种所产酶液对不同乳蛋白抗原性与过敏原性的影响有一定的差异。     

乳清蛋白与凝胶化条件对鱼糜凝胶特性的影响

研究了浓缩乳清蛋白(WPC)和凝胶化条件对白姑鱼(Argyrosomus argentatus)鱼糜凝胶品质的影响,检测指标包括破断力、凹陷度、凝胶强度、白度和折曲性能.结果表明:白姑鱼鱼糜最适宜的凝胶化条件为40℃ 60 min.在40℃和50℃凝胶化60 min的条件下,添加的WPC在总蛋白中的蛋白比例为5%和10%时能够使白姑鱼鱼麋凝胶特性增强,并能保持和改善凝胶的弹性,抑制50℃下的凝胶劣化现象.但在30℃凝胶化60 min的条件下,WPC的添加反而会降低鱼糜的凝胶特性与弹性.添加10%的WPC能够显著(P<0.05)提高白姑鱼鱼糜凝胶的白度.     

低致敏牛乳清蛋白的酶法制备

乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)是乳清蛋白中最主要的过敏原之一,如何降低β-LG抗原性是目前需要解决的问题。使用碱性蛋白酶、胰蛋白酶及复合蛋白酶对牛乳清蛋白进行酶解,在不同酶解时间点取样,以β-LG抗原性为主要标准,筛选出各方案中β-LG抗原性最低的酶解产物,同时分析该产物的水解度、分子质量分布情况,并与2款市售水解乳清蛋白产品进行苦味比较。结果表明:碱性蛋白酶、胰蛋白酶质量比1∶1复配水解牛乳清蛋白能够制备低致敏产品,其β-LG抗原性仅为0.798μg/mL,且苦味较低。酶解条件为底物质量浓度15 g/100 mL、加酶量5 000 U/g(50%碱性蛋白酶+50%胰蛋白酶)、酶解温度48℃、酶解pH 8.0、酶解时间2.5 h。