白藜芦醇与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了白藜芦醇与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明白藜芦醇对BSA有较强的荧光猝灭作用,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭和非辐射能量转移;根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到白藜芦醇与BSA之间的结合常数KA为6.11×104(25℃)、4.46×104(35℃)和3.84×104(45℃)。根据F rster非辐射能量转移理论,求出了白藜芦醇与BSA之间的结合距离为2.36 nm(25℃)、2.73 nm(35℃)和2.48 nm(45℃)。通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时用同步荧光光谱探讨了白藜芦醇对BSA构象的影响。     

Cu2+对碳点的荧光猝灭机理研究

在pH=5.8的Britton-Robinsion(B-R)缓冲溶液中,Cu2+可有效猝灭O,O-2(3-氨丙基)聚乙二醇1500(PEG1500N)钝化的碳点荧光.通过对猝灭机理的研究得出Cu2+对碳点荧光的猝灭是静态猝灭过程.加入Cu2+后,碳点的荧光强度和紫外吸收都明显减弱,且温度越高猝灭越弱,但荧光寿命没有变化.另外,猝灭速率常数Kq=1013 L/(mol·s)也比典型的溶液中扩散控制猝灭速率常数的上限值高很多,这些都证明该过程是静态猝灭过程.猝灭常数为9.0×104 L/mol,Cu2+与碳点的结合比为6∶1.     

苦参碱与人血清白蛋白和牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

在模拟生理p H条件下,采用荧光光谱法、紫外-可见吸收光谱法和圆二色谱法研究了苦参碱与人血清白蛋白(Human serum albumin,简称HSA)和牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,简称BSA)的相互作用。紫外吸收光谱法和荧光光谱法的试验结果表明,苦参碱对HSA和BSA相互作用在基态时形成复合物,因此对HSA和BSA均具有一定的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,在22、27和37℃时其猝灭常数分别为HSA 3.07×10~4、1.71×10~4、4.60×103 L/mol和BSA 4.48×10~4、3.91×10~4和3.17×10~4 L/mol;结合常数分别为HSA 5.999×10~5、3.097×10~6、6.667×10~7 L/mol和1.007×10~5、1.163×10~5、1.582×10~5 L/mol;结合位点数基本维持不变。而圆二色谱法和热力学参数的计算结果表明苦参碱与HSA及苦参碱与BSA两者之间的作用力为疏水作用且为自发反应。     

克百威与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

[目的]探讨克百威与牛血清白蛋白的相互作用。[方法]采用同步荧光光谱法,研究在pH 7.40 Tris-HCl缓冲体系下克百威与牛血清白蛋白的相互作用,计算不同温度下的结合常数,并探讨了克百威与BSA之间的作用力类型。[结果]在正常生理条件下克百威对牛血清白蛋白的较强的猝灭作用为静电作用。根据不同的药物浓度及温度的变化,判断其猝灭方式可能为静态猝灭。在25、37、50℃温度下反应的结合常数KSV分别为1.17×104、1.07×104和0.99×104L/mol,克百威与BSA按1∶1的比例结合。[结论]该研究对从分子水平上了解克百威的体内转运与代谢具有一定的指导意义。     

杆菌肽与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱

利用荧光光谱法研究杆菌肽与牛血清白蛋白的相互作用,结果表明,杆菌肽可使牛血清白蛋白的内源荧光发生猝灭。在不同温度下研究杆菌肽对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理试验数据,证明荧光猝灭机理属于静态猝灭。杆菌肽与牛血清白蛋白具有1个结合位点,计算得到不同温度下杆菌肽与牛血清白蛋白的结合常数(KA)为3.38×104L/mol(298 K)、2.92×104L/mol(308 K)、1.56×104L/mol(318 K)。通过计算热力学参数可知,杆菌肽与牛血清白蛋白的相互作用是吉布斯自由能降低的自发过程,且二者间的主要作用力类型为静电作用。三维荧光光谱试验显示,杆菌肽的加入引起牛血清白蛋白构象的变化,表现为蛋白质内部色氨酸残基所处微环境的疏水性降低。     

茜素紫与牛血清白蛋白相互作用特征研究

在不同温度下,用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了茜素紫(Alizarin-Violet,ALV)与牛血清白蛋白(bovineserum albumin,BSA)相互作用特征。分别用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理试验数据,得到相互作用常数的平均值为1.078×105L/mol,相互作用的ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ的平均值分别为-8.030kJ/mol、-29.19kJ/mol和69.80J/K,作用位置为2.38nm,作用位点数为1.173。证实了在试验浓度和温度范围内,ALV与BSA可相互作用形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,为研究ALV的生态环境效应、生物学效应和对蛋白质构象的影响以及ALV的染色机理等提供了重要信息。     

光谱法研究丙烯酰胺与牛血清白蛋白的相互作用

本文从光谱学的角度研究了有毒物质丙烯酰胺(AA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验结果表明,在pH =7.0和室温条件下,AA可通过静态猝灭的方式有效地猝灭BSA的荧光,AA的加入影响了BSA的构象.通过荧光数据计算可得到AA与BSA的结合位点数(n=0.933)及表观绑定常数(KA=5.55×103 mol·...     

硒化锌量子点作探针荧光法检测农药敌磺钠

以谷胱甘肽(GSH)为稳定剂,在水相中合成了高荧光的硒化锌量子点(ZnSe QDs).实验发现,农药敌磺钠能显著猝灭ZnSe QDs的荧光,同时采用荧光光谱和吸收光谱研究了敌磺钠与ZnSe QDs相互作用的荧光猝灭机理.通过对比3个温度下体系的Stern-Volmer方程动态猝灭常数KSV发现,敌磺钠对ZnSe QDs的荧光猝灭主要为动态过程.利用二者的猝灭作用建立了对农药敌磺钠的高灵敏检测新方法,其线性范围为6.69×10-7～2.23×10-4 mol/L,相关系数为R=0.999,检出限为2.01×10-7 mol/L.用该方法对自来水中残留农药进行检测,加标回收率在95.8%～105%之间.     

Diludine与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了Diludine与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明,Diludine对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下Diludine对BSA的荧光作用及Stern-Volmer方程得到Diludine与BSA反应的结合常数K为1.23×106 L/mol(298 K)和2.27×104 L/mol(303 K)。根据Lineweaver-Buck,结合位点数为0.938 7(298 K)和0.674 03(303 K)。热力学参数△H和△S分别为1.84×10-3 J/mol和-1.91×103 J/mol,热力学数据说明Diludine与BSA之间主要以静电作用力与疏水作用力相互结合。根据Forster非辐射能量转移理论,求出Diludine与BSA间的结合距离r=4.58 nm。     

荧光光谱法在测定生物大分子的相互作用中的应用研究

目的:本研究探讨生物大分子的测定方法及荧光光谱法在其测定中的应用。方法:选用非甾体药物阿司匹林和DNA作为研究对象,采用荧光光谱法研究两者间的相互作用及其类型。结果:阿司匹林与生物大分子DNA间存在强烈的静态猝火作用,猝灭常数和结合位点数分别为K=5.42×105L·mol-1,n=1.485;两者间的相互作用主要通过疏水力共和氢键的非共价键的共作用的沟槽结合。结论:荧光光谱法可以应用于非甾体药物与DNA等生物大分子相互作用的研究,能作为DNA类药物的作用机制研究思路和方法。     

采用荧光光谱法研究烟酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了烟酸(NTA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,NTA主要以动态猝灭的方式使BSA的内源性荧光下降.通过计算得出了在测定温度(T)为293和310 K时,NTA与BSA的结合常数(KA)分别为31.9和72.9 L·mol-1.根据热力学参数确定了NTA与BSA之间以疏水力相互作用.同步荧光光谱与紫外光谱技术分析表明,NTA对BSA的构象几乎没有影响.     

1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法结合紫外可见吸收光谱法、圆二色谱法(CD)研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚(PAN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,PAN与BSA发生了生成复合物的静态猝灭作用;紫外可见吸收光谱辅证了PAN对牛血清白蛋白的猝灭机制属于静态猝灭;利用Van’t Hoff方程计算体系的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS),ΔH和ΔS的值均小于0,表明两者主要以氢键和范德华力作用力结合;圆二色谱法研究表明,PAN指示剂引起BSA二级结构的改变。     

氯氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱手段及分子模拟实验研究了在pH=7．4的生理酸度条件下氯氰菊酯（CM）与牛血清白蛋白（BSA）之间的相互作用。证实了CM对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。计算了热力学参数,由△H和△s值推断CM与BSA之间主要靠疏水作用力结合;△G〈0表明此作用过程是自发的。分子模拟实验说明结合位点为siteⅡ。     

硒对铬-牛血清白蛋白互作光谱特征的影响

为明确Se(Ⅳ)是否影响Cr(Ⅵ)-蛋白质(牛血清白蛋白,BSA)互作体系,进而降低Cr(Ⅵ)对蛋白的毒性效应,联合紫外光谱和荧光光谱,从结合特征、作用力类型、结合位点等研究了Se(Ⅳ)对Cr(Ⅵ)-BSA互作光谱特征的影响。结果显示:Cr(Ⅵ)-BSA互作使得BSA紫外吸收增加、峰位红移、空间构象改变,表明Cr(Ⅵ)与BSA有明显的结合特征。Se(Ⅳ)与BSA未发生有效的结合,对BSA的构象和光谱特征均无显著影响。Cr(Ⅵ)能够猝灭BSA的特征荧光,是由于生成了不发荧光的1∶1基态配合物,猝灭方式为静态猝灭。通过范特霍夫(Van't Hoff)方程确定了焓变(△H=-53.528 kJ·mol^-1)、熵变(△S=-0.110 kJ·mol^-1·K^-1)和吉布斯自由能变(△G<0),进而推断出二者间的作用力为氢键和范德瓦耳斯力,且Cr(Ⅵ)与BSA体系的相互作用为自发过程。BSA-Cr(Ⅵ)的结合距离是0.14 nm,结合位点为site Ⅱ。在Cr(Ⅵ)-BSA互作体系中,Se(Ⅳ)的添加并未改变由Cr(Ⅵ)作用引起的BSA构象和光谱特征改变。     

丹皮酚与牛血清蛋白相互作用的电化学研究

在pH 6.0的B-R缓冲溶液中,采用电化学方法研究了丹皮酚(PAE)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:PAE与BSA形成了一种非电活性的超分子化合物,结合常数为7.71×105L/mol,结合位点数为2。PAE与BSA分子上的结合位点可能在BSA疏水腔内。     

杀鼠剂溴敌隆与小牛胸腺DNA的相互作用

利用紫外光谱和荧光光谱研究二代抗凝杀鼠剂溴敌隆(BRD)与小牛胸腺DNA(ct-DNA)的相互作用.结果表明:ct-DNA可使BRD的紫外吸收光谱发生增色,但试验中没有观察到明显的光谱红移及等吸收点的出现;ct-DNA对BRD的稳态荧光有明显的猝灭作用,属于静态猝灭方式;通过热力学分析判断BRD与ct-DNA之间的相互作用主要是氢键和范德华力作用.吸收光谱、竞争试验、阴离子猝灭试验以及离子强度影响试验一致表明,BRD与ct-DNA之间主要以沟区结合方式发生作用.