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高血压是心血管疾病最重要的危险因素。血管紧张素转换酶(Angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽是预防和治疗高血压的生物活性物质,食源ACE抑制肽在高血压预防和治疗中起着重要作用。主要介绍了动物、植物和微生物发酵食品源ACE抑制肽降高血压的研究进展,并根据文献中分子对接的研究结果分析ACE抑制肽与ACE之间相互作用的分子机制,阐述降高血压作用的其他途径,讨论ACE抑制肽降高血压的临床研究进展。 相似文献
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牛乳蛋白源生物活性肽研究进展 总被引:2,自引:0,他引:2
牛乳蛋白是可获取的主要动物乳蛋白源,它提供的不仅仅是氨基酸营养,更重要的是它蕴藏着许多具有潜在生理功能的活性肽,通过酶的作用释放出来从而调节机体的生理功能。重点综述了牛乳蛋白源生物活性肽研究进展,探讨了阿片活性肽、免疫调节肽和ACE抑制肽的研究进展。 相似文献
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【目的】确定绿豆ACE抑制肽的最佳制备工艺,以及最佳工艺条件下所得ACE抑制肽的抑制率。【方法】以绿豆为原料,采用超声波辅助酶法制备绿豆ACE抑制肽,通过单因素试验研究超声波处理时间、加酶量、水浴温度、超声波功率、酶解时间对蛋白水解度和所得ACE抑制肽的抑制率的影响。在单因素试验的基础上,利用响应面分析法优化超声波辅助酶法制备绿豆ACE抑制肽的工艺,并确定最佳工艺条件下ACE抑制肽的抑制率。【结果】超声波辅助酶法制备绿豆ACE抑制肽的最佳工艺条件为:超声波处理时间20min、水浴温度55℃、超声波功率155W、加酶量5%、酶解时间2h,在此条件下实际得率可达到89.27%。【结论】在优化的最佳工艺条件下,所得ACE抑制肽的抑制率可达89.27%,较传统酶法制备的绿豆ACE抑制肽提高了9%。 相似文献
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利用大孔吸附树脂DA201-C、超滤和Sephadex G-15凝胶色谱对ACE抑制肽进行分离纯化,并对其稳定性进行研究。结果表明,经过分离纯化后,得到的4个组分均有一定的ACE抑制作用,其中组分ⅢACE抑制率最高为90.78%,其分子量主要集中在145~468 Da;ACE抑制肽具有较好的p H(2~10)、金属离子(Ca2+、K+和Mg2+)和温度(40℃)稳定性,但发现其抗消化稳定性不强,属于底物型ACE抑制肽。该结果可为进一步研究和开发黑豆的ACE抑制肽提供参考。 相似文献
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研究了发酵牛肉火腿中提取的ACE抑制肽的热处理、室温储存和模拟胃肠道消化稳定性。结果表明,发酵牛肉火腿中提取的ACE抑制肽,在50、72、85和100℃下处理5 min和100℃下5、10、20和40 min处理后,处理组和对照组ACE抑制活性无显著差异。在室温下储存2 d,处理组和对照组ACE抑制活性无显著差异(P0.05),但储存至3 d,它的ACE抑制活性显著低于对照组(P0.05),其后储藏时间对提取物的ACE抑制活性无显著影响。ACE抑制肽经体外模拟胃肠道消化后,其活性与对照组无显著差异。 相似文献
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鲢头酶解物对ACE的抑制活性 总被引:16,自引:0,他引:16
通过测定鲢Hypophthalmichthys molitrix头酶解物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制率(I),确定了蛋白酶酶解鲢头制取ACE抑制肽(ACEI)的酶种及其最佳酶解工艺条件,并用Sephadex G-15凝胶柱对酶解物进行分离,测定酶解物中ACE抑制肽的相对分子质量分布。结果表明:在胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、胃蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶和复合风味蛋白酶5种酶中,胃蛋白酶为酶解鲢头制备ACE抑制肽的理想蛋白酶;其最佳酶解工艺条件为温度37℃、pH2.0、酶解时间3h、酶的质量分数为1.4%、底物浓度ω(原料):ω(水)=1:3,在该条件下得到的酶解物对ACE的抑制活性最强,其I=83.58%;在最佳酶解工艺条件下得到的酶解物经层析分离,在最大洗脱峰处得到的ACE抑制肽抑制活性最高,其I=86.72%,相对分子质量为1096。 相似文献
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本文研究乳酪蛋白源抗高血压活性肽(Antihypertensive peptides of casein)的制备及其在体内与体外对高血压的影响.乳源酪蛋白酶解产物经过大孔树脂DA201C脱盐处理,并采用RP-HPLC的分离纯化,检测了脱盐酶解产物与活性肽产物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性,并用活性肽产品与酶解物灌胃SHR,观察SHR血压的影响.结果显示,活性肽(02mg·mL-1)与酶解产物(1 mg·mL-1)对ACE的活性有很强的抑制作用,抑制率分别为75.5%、80.1%;活性肽(5 mg·kg-1)与酶解产物(500mg·kg-1)均对自发性高血压大鼠(SHR)有较显著的降血压作用. 相似文献