热休克蛋白70生物学功能及在家禽组织中的表达

热休克蛋白(Heat Shock Protein,HSP)是生物细胞在受到热应激等应激源刺激后所产生一类多肽类蛋白质,其中HSP70是HSP家族中最重要、最保守且表达最广泛的蛋白之一,其普遍存在于各种生物体之中。现对HSP70调节细胞凋亡、增强细胞耐热、细胞抗氧化、机体免疫和分子伴侣等生物学功能进行综述,并对其分子调控机制及在家禽组织中的表达水平作了阐述,为进一步探讨HSP70调控家禽的热应激反应及分子机制奠定理论基础。     

热休克蛋白70及27的研究进展

热休克蛋白是生物体受到环境中物理、化学、生物、精神等因素刺激时发生应激反应而合成的高度保守的蛋白质。在正常细胞中参与蛋白质的合成、折叠、装配、跨膜、转运以及变性蛋白质的清除等,具有分子伴侣的功能,并在细胞的增殖、分化等生理过程中发挥重要作用。本文简要论述热休克蛋白的发现、分类,以及HSP70、HSP27的结构和生物学功能,并对其应用前景进行了展望。     

热休克蛋白90对精子的影响

1 热休克蛋白简介 1.1 定义 热休克蛋白(heat shock protein ,HSP)是生物体在不利环境因素刺激下应激合成的一组特殊的非分泌蛋白质.关于HSP的报道最早见于1962年,Ritossa观察到将果蝇幼虫的饲养温度从25 ℃提高到30 ℃,经30分钟后,其唾液腺多丝染色体上出现了特殊的"膨突".1974年,Tissieres研究证实这种现象的产生是因为温度升高增强了染色体的这一区域的基因转录,相应生成了一系列分子量为70 kDa和26 kDa的蛋白质,这些蛋白质随即被命名为热休克蛋白.随后研究发现,有机体(包括原核生物和真核生物)在受到环境、生理或病理胁迫时诱导产生HSP的热休克应答是一种普遍存在的生物学现象,而且在正常的生理条件下,许多HSP也有成型表达.哺乳动物的HSP以HSP70和HSP90家族为主.     

热应激蛋白70与细胞凋亡

热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物…     

热休克蛋白70的研究进展

热休克蛋白（HSP）是生物细胞在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后所产生的一类在生物进化中最保守的蛋白，其中HSP70是最受关注、研究最为深入的一种。随着研究的深入，在生物学的功能不断被发现的同时，HSP70的应用前景也变得越来越广泛。     

热休克蛋白和细胞凋亡的关系

1 热休克蛋白 热休克蛋白(HSP)是生物体在不利环境因素刺激下应激合成的一组特殊的蛋白质.最早报道见于1962年,Ritossa观察到将果蝇幼体的饲养温度从25℃提高到30℃,经30 min后,其唾液腺多丝染色体上出现了特殊的"膨突"[1].1974年,Tissieres研究证实这种现象的产生是因为温度升高增强了这一区域的基因转录,相应生成了一系列分子量为70 kDa和26 kDa的蛋白质,这些蛋白质被命名为热休克蛋白.随后的研究发现,有机体(包括原核生物和真核生物)受到环境、生理或病理胁迫时诱导产生HSP的热休克应答是一种普遍存在的生物学现象[2],而且在正常的生理条件下,许多HSP也有组成型表达.HSP主要参与细胞内一些重要的生理活动,如蛋白质转位、折叠和装配.此外各种刺激因素诱导HSP的合成后,可稳定细胞结构,维持细胞正常生理功能,使机体相应适应能力如耐热、耐低温、抗感染、抗毒素等能力增加,因而目前对HSP的研究十分活跃.     

热休克蛋白70的生物学功能及其诱导剂——谷氨酰胺在畜牧业中的应用

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功     

热休克蛋白70诱导剂及其应用

热休克蛋白70(HSP70)是生物体在应激原刺激下合成的一族进化上高度保守的蛋白质。HSP70家族的功能表现在多方面:作为分子伴侣,HSP70在应激状态下帮助需要折叠的蛋白质正确折叠,加快正常蛋白质合成的恢复;在细胞保护方面,HSP70表达的增加可以增强机体对应激的抵抗力,缓解细胞所受伤害。本文主要综述HSP70的生物学特性及其细胞保护作用,并讨论了HSP70诱导剂在畜牧业中潜在的应用意义。     

猪肺炎支原体热休克蛋白HSP70的研究进展

热休克蛋白（HSP）是生物细胞在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后所产生的一类在生物进化中最保守的蛋白，其中HSP70是最受关注、研究较为深入的一种。本文介绍了HSP70的分类及其主要生物学功能，并阐述了猪肺炎支原体（Mycoplasma hyopneumoniae）USPT0（伴侣蛋白Dnak）的研究概况及应用前景。     

结核分枝杆菌HSP70的研究进展

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称为应激蛋白,是生物细胞(包括原核细胞及真核细胞)在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后,发生的高度保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白,在原核、真核及植物中存在的分子。在HSP大家族中,分HSP90(83~90k D)、HSP70(66~78k D)、HSP60和小HSP等4个家族。其中HSP70为HSPs     

运输应激对山羊血清和空肠中HSP27、HSP70和HSP90含量的影响

为探讨运输应激对山羊血清和空肠中HSP27、HSP70和HSP90 3种热休克蛋白含量的影响,试验选取12只赣西山羊,随机分为对照组、运输应激2 h组和运输应激6 h组,应用双抗体夹心ELISA法测定山羊血清和空肠中3种热休克蛋白浓度。结果表明:与对照组相比,运输2 h山羊血清中HSP70和HSP90极显著升高(P<0.01),空肠中HSP70和HSP90显著升高(P<0.05),血清和空肠中HSP27有升高趋势(P>0.05);与对照组相比,运输6 h后血清中HSP70和HSP90分别极显著和显著升高(P<0.05和P<0.01),血清中HSP27含量以及空肠中3种蛋白含量均无显著变化(P>0.05);与运输2 h相比,运输6 h后3种蛋白含量都极显著降低(P<0.01)。结果显示,山羊对运输应激在细胞水平的适应性调节与血清中HSP70和HSP90蛋白水平升高有密切联系,运输2 h山羊通过上调HSP70和HSP90对应激导致的空肠损伤发挥细胞保护作用。     

哺乳动物HSP70及其与精子发生相关关系研究进展

HSP70为存在于所有生物细胞的、结构上高度保守的一组细胞应激蛋白,通常分为诱导型HSP70与非诱导型HSP70,其主要功能是参与细胞应激反应和作为细胞管家蛋白,二者均与哺乳动物的精子生成存在密切关系。深入研究HSP70与精子发生的相互关系,将有助于提高对哺乳动物精子发生机制的进一步了解。     

热休克蛋白70(HSP70)研究进展

由热应激诱导产生的热休克蛋白（HSPs）通过其分子伴侣作用参与蛋白质折叠、转运、细胞保护、抗原呈递,及肿瘤免疫等许多重要体内过程,从而对生物体起着重要的作用,本文就HSP70国内外最新研究进展作一综述。     

夏季奶牛血液中热休克蛋白的表达量

选择40头体质健康的中国荷斯坦奶牛,根据胎次和泌乳天数,按照随机区组试验设计分为Ⅰ组（30kg/d）、Ⅱ组（30～35kg/d）、Ⅲ组（35～40kg/d）和Ⅳ组（40kg/d）。热应激前、热应激前期、热应激中期、热应激后期和热应激后分别于尾静脉采血,用ELISA试剂盒测定热休克蛋白（HSP）27,70,90的表达量。结果显示,Ⅳ组HSP27表达量最高,Ⅱ组表达量最低,Ⅳ组、Ⅲ组和Ⅰ组均显著高于Ⅱ组（P〈0.05）。HSP70表达量各组间没有明显差异,但随产奶量呈线性增加（P〈0.05）。HSP90的表达量,Ⅳ组和Ⅲ组明显高于Ⅱ组（P〈0.05）。HSP27的表达量热应激后差异较大;HSP70的表达量各组整个过程差异较大;HSP90的表达量在热应激前、热应激前期和热应激后差异较大。总之,在热应激过程,高产奶牛血清中热应激蛋白的表达量较高,HSP70表达量随产奶量呈线性增加,而不同热应激蛋白的变化规律差异较大。     

奶牛热应激与HSP70的表达

HSP70是应激条件下所诱导出的最为显著的热休克蛋白之一,是应激综合反应的代表。作者简要地介绍了HSP70的分类、结构、生理功能,及在热应激条件下奶牛HSP70的转录、翻译及检测方法。     

Localization of heat shock proteins and histopathological changes in the kidneys of transported pigs

To demonstrate the expression of heat shock proteins (Hsps) in the kidney, 5 kinds of Hsps, namely, Hsp70, Hsp72, Hsp86, Hsp90, and Hsp27, were examined in pigs after 6-h-transports by using western blot analysis. All 5 Hsps were detected in the kidneys of both the transported and control pigs. Hsp expression in the control pigs indicated that Hsps have some physiological functions in addition to stress-response functions. With the exception of Hsp27, a significant reduction was observed in all the levels of Hsps in the kidneys of the transport-stressed pigs after 6 h of transport, particularly in the levels of Hsp70 and Hsp72, which belong to the HSP70 family; and Hsp86 and Hsp90, which belong to the HSP90 family. The results indicate that 6-h-transports are not only related to renal pathological injury but also to a reduction in most of Hsp levels in the kidney. However, slight Hsp27 induction (P < 0.05) indicates that Hsps that undergo different changes following transportation stress are involved in different physiological functions. Whether the decreased amount of a certain Hsp may indicate damage and/or overuse and whether Hsps actually protect kidney tissue from such overuse remain to be elucidated.     

热应激对肉鸡的影响及热休克蛋白70的研究进展

在现代化畜禽生产中,热应激已成为制约肉鸡生长、代谢、肉品质及生理功能的重要因素之一,给养殖业带来了严重的经济损失。热应激蛋白（heat shock protein,HSPs）是动物在不良因素作用下所产生的一组特异性蛋白质,而HSP70是其家族成员中最保守、最重要的蛋白之一;它具有分子伴侣、热耐性,抗过氧化损伤等特性,能够使机体迅速适应环境变化,在热应激保护中发挥了重要的作用。作者主要阐述了热应激对肉鸡的影响和HSP70的生物学特点及其抗热应激的作用机理,以期为从药物方面探讨HSP70的抗应激功能提供理论依据。     

Synthesis of heat stress proteins in lymphocytes from livestock

Cultured bovine, equine, ovine and chicken lymphocytes responded to heat stress by the increased synthesis of a specific set of proteins known as heat stress proteins (HSP). Proteins with molecular weights of 70 and 90 kDa were synthesized in all species. Additional proteins were found in bovine, ovine and chicken lymphocytes. A time course of induction showed an increased synthesis of some of these proteins with only 30 min of heat stress and of several proteins with 60 min of heat stress. A specific monoclonal antibody was used to identify HSP70 as one of the stress proteins in bovine lymphocytes. Cells from these animals are capable of responding to heat stress by the production of heat stress proteins. These may be of physiological importance.     

热休克蛋白70及其对精子影响作用的研究进展

分子伴侣是正常细胞和细胞损伤不同阶段蛋白质动态平衡的关键决定因素,热休克蛋白70(HSP70)是普遍存在的分子伴侣,具有多种细胞功能。伴侣蛋白通过利用各种独特的机制来维持细胞中正确的蛋白质折叠,以防止分子间的异常相互作用,防止蛋白质聚集以及蛋白质重折叠等,且HSP70在细胞中与辅助伴侣蛋白协同互作,这些辅助伴侣蛋白由J-结构域蛋白和核苷酸交换因子组成,调节HSP70与伴侣蛋白循环。本文对HSP70的结构、功能以及对精子功能的关系进行综述,对HSP70分子伴侣如何调控细胞功能以及精子功能的分子机制提供了新的见解。