pH对羔羊背最长肌肌原纤维蛋白热诱导凝胶的影响

【目的】研究pH对无角陶赛特×小尾寒羊F1代羔羊背最长肌肌原纤维蛋白热诱导凝胶硬度、保水性及微观结构的影响,分析凝胶形成过程中作用力的变化,初步揭示pH对羔羊肉热诱导凝胶形成的影响机制。【方法】以不同pH下肌原纤维蛋白热诱导凝胶的硬度、保水性为指标,确定典型pH（5.0、6.0、7.5）,并分析该典型pH下肌原纤维蛋白热诱导过程中的化学作用力、热稳定性变化,以及凝胶微细结构的差异。【结果】3个典型pH下羔羊背最长肌肌原纤维蛋白热诱导凝胶表现出不同的凝胶特性：pH 5.0时,凝胶的保水性最差、微观结构杂乱无序;pH 6.0时,凝胶硬度最低;pH 7.5时,凝胶的保水性、硬度最大且具有致密有序的微观结构。形成凝胶的主要作用力为疏水相互作用,但pH对离子键、氢键具有较大影响,不同pH下凝胶的形成机制存在差异。【结论】pH可通过影响体系的化学作用力,改变蛋白质之间以及蛋白质与水之间的相互作用,形成具有不同保水性、质构特性和微观结构特性的凝胶。     

pH对肌原纤维蛋白二级结构及其热诱导凝胶特性的影响

【目的】研究pH对猪肉肌原纤维蛋白二级结构α-螺旋及其热诱导凝胶硬度、保水性及微观结构的影响。【方法】采用圆二色谱(circular dichroism,CD)测定不同pH下,猪肉肌原纤维蛋白α-螺旋含量的变化;用物性测试仪测定相应pH下肌原纤维蛋白热诱导凝胶的硬度,用离心法测定其保水性,同时利用扫描电镜拍摄其微观结构。【结果】随着pH偏离肌原纤维蛋白等电点(pI)向中性范围靠近,其α-螺旋含量及其热诱导凝胶的保水性都逐渐增大;而凝胶硬度在pH6.0时达最大值;在远离等电点的中性条件下,肌原纤维蛋白凝胶具有较高有序性的微观结构,而且结构均匀,酸性条件下凝胶的微观结构有序性低,不均匀,且存在聚合物。【结论】猪肉肌原纤维蛋白α-螺旋含量与其热诱导凝胶保水性呈正相关关系;蛋白含天然结构α-螺旋较多时,凝胶微观结构比较有序,反之,凝胶微观结构比较粗糙。     

脱乙酰基葡甘聚糖对鳙鱼肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性的影响

为了改善鳙鱼肌原纤维蛋白的凝胶特性,以脱乙酰基魔芋葡甘聚糖(konjac glucomannan,KGM)为凝胶改良剂,探讨了影响鳙鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的因素,并以脱乙酰基KGM添加量、加热温度和NaCl浓度为自变量,凝胶强度为响应值,采用响应面设计和分析优化得到了最佳制备条件:脱乙酰基KGM添加量0.52%,加热温度79.5℃,NaCl浓度0.10mol/L;在此条件下鳙鱼肌原纤维蛋白的凝胶强度可达107.35g/cm.通过进一步扫描电镜观察发现,添加脱乙酰基KGM的肌原纤维蛋白热凝胶结构更加致密,空洞小而少,进而提高复合肌原纤维蛋白凝胶的性质.     

鲢鱼肉盐溶蛋白热诱导凝胶保水性的研究

[目的]研究鲢鱼肉盐溶蛋白热诱导凝胶的保水性,为鱼糜类产品的生产研究提供参考。[方法]以鲢鱼肉为试材,通过不同提取条件以及复合磷酸盐的添加量,比较盐溶蛋白热诱导凝胶保水性的变化。[结果]NaCl溶液的浓度、溶液的pH值、提取时间对保水性有明显的影响,最佳提取条件为NaCl浓度0.5 mol/L、pH值6.0、提取时间24 h;复合磷酸盐的含量对保水性有明显影响,最佳使用量分别为磷酸氢二钠0.40 g/kg,磷酸三钠1.67 g/kg,六偏磷酸钠0.33 g/kg。[结论]鱼糜类产品的保水性取决于提取液的浓度、pH值、提取时间以及复合磷酸盐的用量及种类。     

低场NMR研究pH对肌原纤维蛋白热诱导凝胶的影响

 【目的】探讨pH对猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性及水的移动性影响。【方法】从猪肉中提取肌原纤维蛋白,用低场NMR（nuclear magnetic resonance）研究pH对肌原纤维蛋白热诱导凝胶中水的T2弛豫性质的影响。同时用离心法测量pH对肌原纤维蛋白凝胶保水性（water holding capacity,WHC）影响。【结果】NMR结果拟合后得到水有4个组分,合并为对应水的3种状态即不可移动水、可移动水和自由水。随着pH升高,pH偏离肌原纤维蛋白的等电点（pI）,代表可移动水的T2弛豫时间显著增加,其所占峰的面积和凝胶的WHC也随之增加。主成分分析结果发现,处于等电点附近的样品在样品评分图上与其它pH样品显著不同。【结论】凝胶保水性的增加主要是可移动水的增加,凝胶WHC增加的原因可能是肌原纤维凝胶后孔径增加,从而可以容纳更多的水。     

草鱼肌原纤维蛋白加热过程中理化特性的变化

考察草鱼肌原纤维蛋白在加热过程中各理化特性的变化规律和机理。结果表明:随着温度的上升,浊度呈S型曲线增加,48℃时上升迅速;黏度呈反S型曲线下降,46℃时下降剧烈;Ca2+-ATPase活性下降,在36～42℃略有上升,46℃时完全失活;总巯基含量从40℃开始显著下降,60～70℃时下降显著。分别于45、55和65℃恒温加热,Ca2+-ATPase活性和黏度随时间延长而下降,浊度上升,温度越高变化越显著;大于50℃恒温加热,总巯基随时间延长而显著下降。草鱼肌原纤维蛋白的DSC扫描图谱在46.37℃和62.59℃出现2个焓变点。SDS-PAGE电泳表明草鱼肌原纤维蛋白在加热过程中(大于45℃)产生了二硫键,说明草鱼肌球蛋白在加热过程中发生了构象变化和分子聚集从而导致了肌原纤维蛋白的热变性。     

NaCl对猪肉肌原纤维蛋白乳化体系加工特性的影响

研究NaCl浓度对肌原纤维蛋白乳化体系流变特性和保水性的影响。以猪肉肌原纤维蛋白为研究对象,采用流变仪、低场核磁共振分析仪分别测定了用含0.2、0.4和0.6 mol·L-1NaCl的磷酸盐缓冲液配制的猪肉肌原纤维蛋白溶液及其乳化物的流变特性、水分的移动性及分布规律,并观察凝胶微观结构的变化。结果表明:0.6 mol·L-1NaCl肌原纤维蛋白溶液及乳化物的储能模量(G')和损失模量(G″)最大,而0.2 mol·L-1NaCl时G'和G″变化不大,未形成稳定的凝胶网络结构;与0.4和0.6 mol·L-1NaCl相比,低浓度NaCl肌原纤维蛋白乳化物及乳化凝胶的弛豫时间T21和T22明显下降,峰面积下降,而T23峰面积增加;0.6 mol·L-1NaCl肌原纤维蛋白及乳化凝胶结构呈规则有序的三维立体网络,结构更加致密、均匀,其乳化凝胶中油滴的界面蛋白膜光滑、完整,而0.2 mol·L-1NaCl的热诱导凝胶出现很多片状蛋白,凝胶空隙大,油滴界面蛋白膜出现明显破裂,凝胶结构不稳定。结论:随着NaCl浓度的增加,肌原纤维蛋白溶液及其乳化物的凝胶形成能力显著增强;低盐时,水的移动性降低,不易流动水向自由水转移,导致肌原纤维蛋白乳化凝胶汁液流失严重,保水性下降。     

NaCl对猪肉肌原纤维蛋白乳化体系加工特性的影响

研究NaCl浓度对肌原纤维蛋白乳化体系流变特性和保水性的影响。以猪肉肌原纤维蛋白为研究对象,采用流变仪、低场核磁共振分析仪分别测定了用含0.2、0.4和0.6 mol·L-1NaCl的磷酸盐缓冲液配制的猪肉肌原纤维蛋白溶液及其乳化物的流变特性、水分的移动性及分布规律,并观察凝胶微观结构的变化。结果表明:0.6 mol·L-1NaCl肌原纤维蛋白溶液及乳化物的储能模量(G')和损失模量(G″)最大,而0.2 mol·L-1NaCl时G'和G″变化不大,未形成稳定的凝胶网络结构;与0.4和0.6 mol·L-1NaCl相比,低浓度NaCl肌原纤维蛋白乳化物及乳化凝胶的弛豫时间T21和T22明显下降,峰面积下降,而T23峰面积增加;0.6 mol·L-1NaCl肌原纤维蛋白及乳化凝胶结构呈规则有序的三维立体网络,结构更加致密、均匀,其乳化凝胶中油滴的界面蛋白膜光滑、完整,而0.2 mol·L-1NaCl的热诱导凝胶出现很多片状蛋白,凝胶空隙大,油滴界面蛋白膜出现明显破裂,凝胶结构不稳定。结论:随着NaCl浓度的增加,肌原纤维蛋白溶液及其乳化物的凝胶形成能力显著增强;低盐时,水的移动性降低,不易流动水向自由水转移,导致肌原纤维蛋白乳化凝胶汁液流失严重,保水性下降。     

高压处理对肌原纤维和大豆分离蛋白混合凝胶特性的影响

将鸡肉肌原纤维蛋白和大豆分离蛋白按1∶1比例混合并溶解于0.3mol/L、pH6.0的NaCl溶液后,分别在100、200、400、600MPa的高压下处理凝胶。研究结果表明:100MPa和600MPa压力下均不能获得混合蛋白凝胶,200MPa和400MPa压力下制得的凝胶在48h后获得稳定的凝胶特性,均优于传统热凝胶,但是其保水性不及热凝胶。电镜照片显示高压诱导凝胶的网络结构较热凝胶更加致密。     

脆肉鲩鱼皮和肌肉胶原蛋白的理化特性及其影响因素研究

为促进脆肉鲩鱼皮、肌肉的开发利用和食品加工,以普通草鱼为对照,研究脆肉鲩鱼皮和肌肉的营养组成成分、胶原蛋白含量和黏度、凝胶强度、热变性温度等理化特性及其影响因素。结果表明,脆肉鲩鱼皮和肌肉的粗蛋白含量分别为29.74%、18.12%,均显著高于草鱼;脆肉鲩鱼皮和肌肉中胶原蛋白含量分别为22.99%、1.639%,分别占粗蛋白含量的77.30%、9.05%,胶原蛋白含量显著或极显著高于草鱼。在0.1 mol/L乙酸溶液中,热水法和酸法提取胶原蛋白溶液的黏度均随胶原蛋白浓度增大而增加,随温度升高而下降;鱼皮和肌肉胶原蛋白的凝胶强度则随浓度和时间的增加而增强;热水法提取胶原蛋白的热变性温度在26～28℃之间。不同的pH值、NaCl和蔗糖浓度对凝胶强度有明显影响,凝胶强度在pH值为6时最大,并随外加介质NaCl浓度增加呈下降趋势,随蔗糖浓度增加而增加。     

pH对肌原纤维蛋白及其热诱导凝胶非共价键作用力与结构的影响

【目的】研究pH对鸡肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶非共价键作用力和结构的影响,揭示凝胶非共价键作用力与结构之间的关系。【方法】活AA鸡宰杀,提取鸡胸肉肌原纤维蛋白,配制不同pH(5.0、5.5、6.0、6.5、7.0)的肌原纤维蛋白溶液并制成热诱导凝胶,运用Zeta电位仪测定肌原纤维蛋白凝胶分子表面的电位值来表征静电相互作用;利用拉曼光谱仪测定肌原纤维蛋白凝胶I760/I1003反映疏水相互作用变化,I850/I830反映凝胶氢键变化,并通过分析酰胺带I最大峰的波数计算蛋白和凝胶的二级结构含量;用粒度仪测定肌原纤维蛋白粒径大小和分布情况;用扫描电镜观察凝胶微观结构。【结果】pH由7.0降至5.0,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的Zeta电位值从-17.87显著变化到-0.263(P0.05),表明肌原纤维蛋白凝胶分子表面所带负电荷急剧减少,静电斥力显著减弱;归一化强度I760/I1003比值由0.86逐渐增大到0.927,表明肌原纤维蛋白中色氨酸包埋程度增加,凝胶分子间的疏水相互作用增强;归一化强度I850/I830比值从1.039减小至0.987,表明肌原纤维蛋白酪氨酸残基苯环上-OH与水分子生成的氢键逐渐减少、与蛋白质上其他基团生成的氢键逐渐增加,即蛋白分子间的氢键作用增强,蛋白与水的作用减弱。pH由7.0降至6.5,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的α-螺旋含量从59.96%降低到55.24%(P0.05),β-折叠含量从15.83%显著增加到19.44%(P0.05),β-转角和无规则卷曲含量都显著增加(P0.05);pH在6.5—6.0时,各种结构含量变化都不显著(P0.05);pH在6.0—5.0时,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的α-螺旋含量从51.61%降低到16.76%(P0.05),β-折叠含量从22.23%显著增加到48.93%(P0.05),β-转角和无规则卷曲含量都显著增加(P0.05)。随着pH降低,肌原纤维蛋白α-螺旋的含量逐渐降低,而β-折叠、β-转角和无规则卷曲含量都显著增加(P0.05)。pH在7.0—5.0时,肌原纤维蛋白粒径大小逐渐增大,D_(10)从13.4μm上升到48.4μm,D_(50)从38μm上升到253μm,D_(90)从236μm上升到805μm。pH 7.0时形成的凝胶微观结构有序,孔径最大;随着pH减小,凝胶微观结构有序程度降低,孔径变小;pH 5.0时形成的凝胶微观结构无序、孔径最小。pH与凝胶静电相互作用、疏水相互作用极显著负相关(P0.01),与氢键、α-螺旋含量显著正相关(P0.05),与β-折叠含量显著负相关(P0.05),这表明pH显著影响静电斥力、疏水相互作用、分子间氢键和二级结构含量。静电相互作用、疏水相互作用、氢键与蛋白凝胶二级结构都显著相关(P0.05),表明非共价键作用力显著影响二级结构。【结论】肌原纤维蛋白凝胶非共价键作用力、二级结构和微观结构与pH密切相关;pH从7.0降到5.0,静电斥力减小、疏水相互作用增大、分子间氢键增大,是α-螺旋含量减小、β-折叠含量增多以及凝胶微观结构变得无序、孔径减小的原因。     

鱿鱼肌原纤维蛋白糖基化产物凝胶性研究

[目的]利用糖基化改性提高鱿鱼肌原纤维蛋白的凝胶性.[方法]将葡萄糖、乳糖、壳聚糖、麦芽糖、果糖及淀粉分别与鱿鱼肌原纤维蛋白混合,经二段加热方式制备凝胶,筛选合适用糖后进一步研究加糖量、二段式加热温度和加热时间对鱿鱼肌原纤维蛋白凝胶性影响.[结果]在鱿鱼肌原纤雏蛋白中添加糖有助于提高凝胶性,其中鱿鱼肌原纤维蛋白（以10 g湿重计）与2.0g果糖和1.5g淀粉混合,经50℃加热1h和90℃加热30 min二段式加热所得蛋白凝胶质量好,质构分析得出凝胶咀嚼性、弹性和破裂力分别是糖基化改性前（鱿鱼肌原纤维蛋白自身）的4.7、2.6和1.5倍.[结论]鱿鱼肌原纤维蛋白中添加果糖和淀粉发生糖基化改性有助于提高鱿鱼肌原纤维蛋白的凝胶性.     

鸡肌球蛋白凝胶保水性研究

以鸡胸脯肉肌球蛋白质凝胶为研究对象,研究了蛋白质浓度、pH值、离子强度、盐类对凝胶保水性的影响。结果表明,增大蛋白质浓度能显著提高肌球蛋白凝胶的保水性;pH在偏离等电点(5.4)时,保水性有所增大;KCL浓度为0.8 mol/L时肌球蛋白质凝胶保水性最好;盐类中PO43-能够显著提高肌球蛋白凝胶的保水性,Mg2+、Ca2+对肌球蛋白凝胶保水性的影响不显著。     

碱性蛋白酶对鲢肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

以鲢肌原纤维蛋白为研究对象,通过测定碱性蛋白酶处理前后鲢肌原纤维的降解率、巯基含量、表面疏水性、Ca~(2+)-ATPase活性、凝胶特性等的变化,研究在不同的贮藏条件下(25℃和4℃)碱性蛋白酶对鲢鱼肉中肌原纤维蛋白的降解情况及凝胶特性的影响。结果发现,经过碱性蛋白酶处理后,在不同温度下,鲢肌原纤维蛋白的降解率均随着时间的延长而增大;表面疏水性、Ca~(2+)-ATPase活性、总巯基及活性巯基含量均先增高后降低;在反应温度25℃、酶解时间2.0 h以及反应温度4℃、酶解时间2.5 h处理条件下,鲢肌原纤维蛋白的表面疏水性、总巯基及活性巯基含量均达到最高值;在反应温度25℃和4℃下,酶解时间0.5 h时, Ca~(2+)-ATPase活性达到最高值;蛋白凝胶的持水力与凝胶强度均呈下降趋势;凝胶白度值先降低后增加;扫描电镜结果显示,碱性蛋白酶对鲢肌原纤维蛋白凝胶网络结构产生了一定的破坏作用。     

蛋白质浓度、pH值、离子强度对兔骨骼肌肌球蛋白热凝胶特性的影响

研究了蛋白质浓度、pH值、离子强度对肌球蛋白凝胶硬度和保水性的影响。结果显示:凝胶硬度和保水性随蛋白质浓度增大而显著增高(P<0 05);腰大肌(Psoasmajor,PM)和半膜肌(Semimembranosusproprius,SMp)肌球蛋白凝胶(0 6mol/LKCl),分别在pH值为6 0和5 5时硬度最高,且两者均在pH值为6 0时保水性最大;凝胶硬度(pH6 0)随离子强度增大而升高,最佳条件为1 0mol/LKCl(PM)和0 6mol/LKCl(SMp),最佳保水性条件均为1 0mol/LKCl。扫描电镜显示,PM和SMp蛋白在0 2mol/LKCl中均呈现丝状三维网络结构,具有粗和长的丝,而在0 6mol/LKCl中则为球状颗粒凝聚交联形成的网络,具有更好的多孔性;凝胶在蛋白等电点(pH<6 0)形成粗糙的结构,多孔性较差,而pH值在6 0附近形成均匀细致的网络,pH值更高时,凝胶结构则变得粗糙且多孔性下降。     

加热对鸡胸肉肌原纤维蛋白结构与凝胶特性的影响

【目的】研究加热温度对肌原纤维蛋白二级结构和凝胶特性的影响,并探讨肌原纤维蛋白二级结构与凝胶特性之间的内在关系。【方法】将活AA鸡20只（40日龄）屠宰,取鸡胸肉在-18℃下储存,用于提取鸡胸肉肌原纤维蛋白。用圆二色谱（CD）研究加热过程中肌原纤维蛋白二级结构(α-螺旋,β-折叠,β-转角和无规则卷曲)的变化;使用流变仪测定加热温度对肌原纤维蛋白的流变性质参数储能模量G’和相位角正切值 (Tanδ)的影响;将肌原纤维蛋白在不同温度下制备成凝胶,运用质构仪研究成胶温度对凝胶硬度和弹性的影响;用低场核磁共振仪（NMR）测定不同加热温度下成胶的肌原纤维蛋白凝胶的弛豫时间T2,以此研究不同温度下制得凝胶的水分布特性。利用SPSS17.0对所得的数据进行相关性分析等处理,以便阐明加热温度与肌原纤维蛋白二级结构及其凝胶特性的关系。【结果】加热温度显著影响肌原纤维蛋白的二级结构。随着加热温度升高,肌原纤维蛋白二级结构中α-螺旋含量逐渐降低。在30℃时α-螺旋含量为95.77%,加热温度在30-40℃以及70-80℃之间时α-螺旋含量变化很小,在40-70℃之间显著下降（P＜0.05）,到80℃时下降到45.05%。 β-折叠含量在30-45℃之间随温度上升缓慢增加,在40-70℃之间显著增加（P＜0.05）,超过70℃后含量仅略有增加;在30-80℃加热范围内,β-折叠含量从0.20%增加到12.65%。α-螺旋含量降低代表蛋白质分子展开程度增加,而β-折叠含量增加代表蛋白质分子间聚集程度增加。加热温度影响肌原纤维蛋白的流变性、质构特性和水分布特性。G’开始增加时的温度为42℃,表明肌原纤维蛋白在此温度下开始胶凝。在42-50℃之间,G’迅速增加到峰值177 Pa,之后G’迅速下降 (50-55℃),在55-75℃范围内G’再次快速增加;肌原纤维蛋白凝胶硬度在40-75℃内随温度上升而显著增大,在75℃时硬度达到最大值51.4 g。凝胶弹性在55℃达到弹性最大值0.754;在NMR图谱中T2有 3个峰,其中T22表示不可移动水,肌原纤维蛋白成胶温度在40-60℃内的凝胶T22值随加热温度上升从403.7 ms降到265.6 ms,即T22向快弛豫方向移动,表明随着温度的升高,水分子移动性降低。经相关性分析发现,加热温度、β-折叠含量与凝胶G’和凝胶硬度呈极显著正相关（P＜0.01）,相关系数均高于0.849,说明加热引起了蛋白质分子展开、聚集、并导致蛋白质分子胶凝、凝胶的G’及硬度显著变化。α-螺旋、β-折叠含量与凝胶的弹性和T22之间相关性不显著（P＞0.05）。综合分析加热温度对α-螺旋含量、β-折叠含量和G’的影响,发现加热温度超过40℃时,加热同时导致肌原纤维分子展开、分子间聚集和胶凝;并发现展开后的肌原纤维蛋白分子部分重排成β-折叠结构是导致凝胶G’增加的关键因素;分析加热温度对β-折叠含量和凝胶硬度的影响,发现β-折叠结构含量增加也是导致凝胶硬度增加的关键因素。【结论】肌原纤维蛋白从30℃加热到80℃时,其α-螺旋含量显著下降,β-折叠含量显著提高,加热引起蛋白质二级结构发生重大变化,肌原纤维蛋白在42℃开始胶凝。凝胶硬度在75℃时达最大值51.4 g。加热温度、β-折叠含量与凝胶的G’和硬度呈极显著正相关,加热过程中β-折叠含量增加是导致凝胶G’和硬度增加的关键。     

宰前热应激对肉鸡胸肉氧化损伤和蛋白质功能特性的影响

【目的】研究宰前热应激对肉鸡胸肉pH、脂肪氧化和蛋白质氧化的影响,探讨热应激影响宰后肌肉蛋白质功能特性的机制。【方法】将30日龄AA肉鸡由（25±1）℃突然暴露在（40±1）℃高温中,并分别持续0、1、2、3和5 h后,各处理组中随机抽取10只,宰杀后剥取的胸肌在4℃条件下成熟24 h,测定鸡胸肉的pH、脂肪氧化产物MDA、蛋白羰基值和蛋白质功能特性的变化。【结果】与对照组相比,热应激处理组的鸡胸肉pH30min、pH24h呈现下降趋势（P＜0.05）,3 h和5 h处理组提高了胸肉脂肪氧化程度(P＜0.01),2、3和5 h处理组胸肉肌浆蛋白和肌原纤维蛋白氧化程度高于对照组(P＜0.01),热应激时间由1 h到5 h,胸肉蛋白质溶解度呈下降趋势,肉汁损失、压榨损失和煮制损失呈增加趋势,热应激处理组胸肉肌原纤维蛋白凝胶具有较低的硬度和弹性(P＜0.01),热应激2、3和5 h处理组胸肉肌原纤维蛋白凝胶保水性较对照组差(P＜0.01)。【结论】宰前热应激引起宰后肉鸡胸肉的pH下降,促使肌肉脂肪和蛋白质氧化程度加剧,导致胸肉蛋白质溶解度和持水能力降低,对肌原纤维蛋白凝胶特性造成不利影响。     

甘薯膳食纤维对肌原纤维蛋白保水性和凝胶特性的影响

[目的]本试验旨在研究不同质量浓度的甘薯膳食纤维对复合凝胶体系保水性和凝胶特性的影响。[方法]将不同质量浓度(0、10、20、30 g·L~(-1))的甘薯膳食纤维添加到猪肉肌原纤维蛋白中,测定复合凝胶的保水性、凝胶强度、低场核磁共振的水分分布、动态流变学特性、质构特性和微观结构等指标。[结果]随着甘薯膳食纤维质量浓度的增加,凝胶的保水性和凝胶强度显著提高(P0.05);甘薯膳食纤维的增加显著促进了自由水向不易流动水转化;混合凝胶的储能模量(G')和损失模量(G″)显著增大,体系的黏弹性明显提升;混合凝胶的硬度显著提高,其中30 g·L~(-1)的混合凝胶是对照组的1.9倍。扫描电镜结果显示,膳食纤维的加入使混合凝胶体系形成了更加致密且均一稳定的三维网络。[结论]添加甘薯膳食纤维可以改善肌原纤维蛋白的凝胶特性,改变混合凝胶体系中的水分分布,提高保水性。     

超声波对肌原纤维蛋白热诱导凝胶化学作用力与保水性的影响

【目的】研究超声波对肌原纤维蛋白凝胶化学作用力与保水性的影响,并探讨化学作用力与保水性之间的内在联系。【方法】取活AA鸡屠宰,提取肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MP),用不同超声时间处理MP并制成热诱导凝胶,运用凝胶中总巯基含量的变化来反应二硫键的形成;凝胶的表面疏水性S0和Zeta电位值来表征疏水作用力和静电斥力;用拉曼光谱的I850/I830比值大小反映凝胶氢键的变化;凝胶保水性用高速离心机测定。【结果】超声波处理0—6 min时,MP凝胶的总巯基含量随时间的增加而减少,活性巯基含量显著增加;处理6—15 min时,MP凝胶的总巯基以及活性巯基均随时间延长而显著减少,而对MP原料进行同样处理时,处理时间在0—6 min内,MP总巯基和活性巯基变化趋势与MP凝胶相同;超过9 min后,活性巯基和总巯基没有显著变化,且二者含量逐渐接近。表明短时间超声波处理促进了MP分子内部巯基转变成二硫键,长时间超声波处理和加热成胶的共同作用促进了活性巯基转变成二硫键。MP凝胶的表面疏水性先随超声时间延长从1 194.1显著上升到1 489.5(6 min),随后逐渐降至1 230.8,表明超声波产生的空穴效应能够使MP分子内部疏水基团暴露到分子表面,但超过6 min后,增加的蛋白表面疏水性又被包裹在凝胶网络中。MP凝胶的Zeta电位绝对值随超声时间的增加从6.03显著增加到7.68(P0.05),超过6 min后显著减少,表明超声波处理使MP分子逐渐展开,蛋白质分子间静电作用增强,但过度展开后对其形成凝胶的静电作用力不利。适度的超声时间(0—6 min)使MP凝胶的归一化强度I850/I830比值从0.9805增加至1.023(P0.05),表明MP与水分子形成的"蛋白-水分子"氢键增多,6 min过后比值减少,蛋白与水分子之间的氢键减弱;超声波处理0—6 min后的MP凝胶保水性从47.5899%快速升至72.9855%(6 min)(P0.05),之后随时间延长,凝胶的保水性减少至44.356%。相关性分析结果表明,保水性与总巯基的相关性不大(P0.05),与活性巯基显著相关(P0.05),与表面疏水性、电位绝对值和氢键都极显著相关(P0.01)。【结论】超声波显著影响肌原纤维蛋白凝胶化学作用力与保水性;疏水作用力、静电斥力和氢键是决定保水性的主要作用力,而二硫键次之;超声波处理时间为6 min时为最优条件,在此条件下,凝胶的疏水作用力、氢键和静电斥力均达到最大,致使凝胶网络结构均匀致密,能最大限度的保留水分。     

基于Image J软件的肌原纤维蛋白SDS-PAGE优化

采用浓缩胶浓度为5%,分离胶浓度为12%的SDS-PAGE凝胶系统,运用Image J软件分析不同蛋白质浓度、pH、NaCl浓度对肌原纤维蛋白的分离效果。结果表明,在蛋白质浓度为1.2 mg/m L、pH为7.5、NaCl浓度为0.5 mol/L时,肌原纤维蛋白中各蛋白质及其亚基实现较好分离,均匀分布于整个电泳条带,且各蛋白条带光密度值能清晰分辨。Image J软件能有效地应用于SDS-PAGE图像分析。