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为了获得血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,使用α-胰凝乳蛋白酶对虾副产物进行预酶解,再选择羧肽酶A/B进行酶解,通过透析和凝胶层析纯化后,测定分离肽的ACE抑制活性。通过检测水解度,确定α-胰凝乳蛋白酶的最优水解时间为4h,羧肽酶A/B最优水解时间为6h。两步酶解产物的ACE半抑制浓度(IC50)值为6.39mg/mL。通过透析,得到500Da和500~1 000Da 2个抑制活性更高的组分,IC50分别为1.69和2.87mg/mL。进一步通过Sephadex G-15凝胶层析分离,得到4个IC50值小于0.2mg/mL的组分,其中组分F8最低,为0.134mg/mL,显示了较高的ACE抑制活性。该结果验证了羧肽酶A/B酶解可制备出高活性ACE抑制肽。 相似文献
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