谷氨酰胺对热休克蛋白70的诱导及其抗应激作用

热休克蛋白是机体受到应激原的刺激后所产生的几高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定着重要作用。其中热休克蛋白70是最重要的一种,它大多数生物中含量最多,在细胞应激后生成最显著。休克蛋白具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功能、抗氧化功能、提高细胞的应激耐受性、促进细胞增殖、参与细胞骨架的形成和修复等等,     

热休克蛋白70的生物学功能及其诱导剂——谷氨酰胺在畜牧业中的应用

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功     

热休克蛋白在细胞凋亡级联中的调控作用

机体在高温刺激下可诱导合成热应激相关蛋白,这些蛋白主要是热休克蛋白家族成员。热休克蛋白在信息传递、细胞代谢、生长及分化等过程中发挥着关键的调控作用,并在细胞凋亡过程中发挥着重要的调控作用,以最大限度地保护机体。热休克蛋白在线粒体信号通路和死亡受体信号通路的级联反应中通过削弱、阻断凋亡信号,或激活存活信号对凋亡进行负调控,从而减少细胞损伤,促进细胞存活。     

热休克蛋白在冷应激引起的炎症反应和氧化应激中的调节作用

冬季持续低温引起的冷应激是降低北方畜牧业经济效益和动物福利的重要因素,可诱导动物产生炎症反应和氧化应激危害机体健康。热休克蛋白作为体内重要的分子伴侣蛋白,在维持机体内环境稳态、帮助动物抵抗应激方面有重要作用,低温环境可激活热休克蛋白快速产生,以此在细胞内外对免疫和抗氧化系统发挥重要调节作用：在胞外,具有保护细胞、参与调节免疫细胞功能、激发免疫反应和提高抗氧化酶活性等作用;在胞内,可抑制NF-κB信号通路保护机体免受炎症损伤,上调Nrf2信号通路提高机体抗氧化功能,缓解冷应激对机体造成的负面影响。本文总结了国内外关于在冷应激状态下热休克蛋白对机体免疫和抗氧化功能的调节作用及其机制,并给出部分提高热休克蛋白表达水平的方法,以期为后续畜禽的冷应激理论研究提供参考。     

HSP在热应激条件下调控鸡心肌细胞损伤的功能分析

心肌对热敏感,心脏成为热应激损伤的重要器官之一,严重时会引发猝死。热休克蛋白(HPS)是机体在遭受热应激刺激时激活的重要内源性保护机制。为了观察热应激条件下对蛋鸡心肌组织的病理性损伤,以及心肌细胞启动热休克蛋白的变化规律,选用40只300日龄海兰褐蛋鸡构建热应激试验动物模型,通过对血清中肌酸激酶(CK)、肌酸激酶同工酶MB(CK-MB)、乳酸脱氢酶(LDH)和谷草转氨酶(AST)水平的检测以及病理学检测以确定热应激损伤;通过对心肌组织的Hsps的转录水平检测以确定对Hsps的激活;通过系统网络分析,筛选出调控家禽热应激细胞凋亡的相关靶标,并进行相互作用网络和蛋白共表达分析。研究表明,38℃热应激会引起蛋鸡心肌细胞颗粒变性、空泡变性和坏死,导致心肌损伤相关酶谱CK、CK-MB、LDH和AST的上调,还可以激活Cryab、Hsp60、Hsp70和Hsp90转录水平的升高。系统网络分析发现热休克蛋白家族成员CRYAA、HSP90AB1、HSP90B1、HSPA5、HSPD1、DNAJA1和DNAJC3均参与热应激条件下调控家禽细胞凋亡的进程,Hsp90AB1和Hsp90B1可以调控CDK1,Hsp90AB1和HspD1可以与CDK1共表达,Hsp90B1、DNAJC3和IGF1可以调控IL6,影响细胞周期,从而影响细胞凋亡。     

谷氨酰胺对热休克蛋白表达的影响

谷氨酰胺的研究是生理和营养免疫领域研究的热点之一 ,近年来发现当动物处于应激状态下 ,谷氨酰胺不能满足机体需要 ,添加谷氨酰胺有助于增强机体对应激的抵抗能力。热休克蛋白 (HSP)是动物对外界刺激作出应答反应时产生的多肽类物质 ,起减缓应激不良影响、恢复机体正常机能的作用。鉴于最近几年来谷氨酰胺和热休克蛋白关系的研究 ,本文从体内、外试验研究两方面论述了谷氨酰胺对应激细胞的保护作用 ,以及添加谷氨酰胺与提高HSP表达的关系 ,且对其作用机制作了初步的探讨     

哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员,作为一种细胞内源性保护蛋白,当机体或细胞遭受应激时,它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达,并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

热休克蛋白70在配子发生和胚胎发育中的表达

热休克蛋白(hsp)是机体在应激状态下迅速合成的一组蛋白质。热休克蛋白70(hsp70)是hsp中成员最多、最重要的一族,具有普遍性、高度保守性以及应激性。hsp70作为蛋白成熟过程中的分子伴侣,参与细胞周期调节、DNA损伤修复及细胞凋亡,在配子发生及胚胎发育、机体衰老过程中具有重要的生理作用。本文主要就hsp70在配子形成和胚胎发育中的作用进行了简述。     

动物机体热休克应答相关信号途径的研究进展

动物处于不良饲养、运输、屠宰等环境下产生热应激,机体对热应激的反应称为热休克应答,多条信号途径调控热休克应答,引发热休克蛋白的产生。本文综述了MAPK、PI3K/Akt、PKC等信号途径对热休克蛋白的调控作用,从分子机制上阐明了热应激的调控机理。     

哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员，作为一种细胞内源性保护蛋白，当机体或细胞遭受应激时，它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达，并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

应激蛋白研究进展

应激蛋白（HSP）可在多种应激原刺激下产生，并具有伴随性、自卫性、协同性、模拟性、双重性等特性。近年研究表明：HSP可提高机体耐热性，保护、修复细胞蛋白质，参与机体免疫反应，介导肿瘤增殖并参与肿瘤免疫，参与胚胎分化发育等诸多作用。因此，HSP的研究在生命科学的诸多领域受到重视。     

热应激诱导的氧化应激对动物肠道组织的损伤

热应激是一种常见的非特异性应激,给畜牧业带来较大的损失。肠道组织在热应激作用下易发生缺血缺氧,肠道细胞产生氧化应激,造成细胞凋亡,引起肠道组织损伤。而肠道作为动物机体吸收营养、屏障病原体最为重要的器官,当其受到损伤时将直接影响到动物机体的生长发育及健康状况。本文从热应激诱导肠道细胞产生氧化应激,氧化应激对肠道的损伤,以及热应激诱导细胞凋亡途径等方面,结合国内外近年来研究进展作一综述。     

丝裂原活化蛋白激酶信号通路及其与热应激反应的关系

丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinases,MAPKs)信号通路存在于所有生物体内的大多数细胞内,是哺乳动物细胞重要的信号转导通路,可将细胞表面信号刺激转导至细胞及其核内,与细胞增殖、存活、分化、凋亡等生理病理过程密切相关。在机体发生热应激时,MAPKs信号途径被激活,调控机体产生一系列生物学功能变化。作者综述MAPKs信号转导通路的激活机制和生物效应,重点阐述了MAPKs通路与热应激反应之间的关系。     

热激蛋白研究进展

热激蛋白(Heat Shock Protein)是生物体在多种刺激下产生的一种蛋白质。其特点是分布广泛、表达具有多样性。其生理功能主要起分子伴侣作用，维持生物体正常生理功能。热激蛋白基因的表达调控主要在转录水平上进行，但也有部分表现为翻译水平调控。其基因一般含有保守序列，根据序列的保守性和多样性可推断相应生物体在生物进化过程中的位置。同时本介绍了热激蛋白在体外表达的研究状况。     

热应激对动物心肌细胞影响研究进展

热应激是动物饲养过程中经常遇到的难题,给畜牧业带来了较大的损失。由于心脏对热的敏感性较高,当动物机体遭受热应激损害时,首当其冲的器官往往是心脏。所以,如何提高心脏抵抗热应激的损伤,成为养殖业日益关注的焦点。论文从热应激对心脏的影响、心肌细胞在热应激作用下的组织形态学变化、热应激损伤心肌细胞的机制、热应激作用下心肌细胞的自我保护及如何提高心肌细胞对热应激的抵抗能力方面,结合近年来的研究做一综述。     

热应激绍兴鸭不同组织HSP70基因mRNA表达研究

研究蛋鸭热应激条件下不同组织中热休克蛋白70(HSP70)基因mRNA表达规律,为揭示蛋鸭热应激反应机理提供参考。60只绍兴蛋鸭25℃饲养20d,其中30只进行40℃热应激处理1h,采取荧光定量PCR方法分别测定不同组织中HSP70mRNA的表达水平。试验组与对照组相比,肝脏、脾脏和胰腺组织HSP70mRNA表达差异不显著,其他6种组织HSP70基因表达量均有不同程度的增加,试验组心脏、腿肌、垂体、下丘脑、胸肌、肾脏中HSP70基因表达量分别高于对照组3.6倍、2.8倍、2.7倍、2.4倍、2.2倍和1.57倍。     

热应激影响动物生殖的表观遗传学机制研究进展

随着全球温室效应剧增,夏季高温作为一种热应激源对动物生殖产生越来越大的影响,对世界各国的畜牧生产带来严重损失,因此,亟需对热应激影响动物生殖的机制进行深入研究。同时,越来越多的报道指出,在动物生殖的诸多生理过程中,表观遗传机制起到广泛而又重要的作用。基于此,文章总结了近期国内外热应激影响动物生殖的表观机制的研究进展,以便为解决实际生产中的问题提供理论支持。