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奶牛早孕因子重组蛋白的原核表达、纯化及多克隆抗体的制备 总被引:1,自引:1,他引:0
本研究旨在表达、纯化奶牛早孕因子重组蛋白及制备多克隆抗体.本试验构建奶牛早孕因子重组蛋白原核表达载体pET32a-EPF,转化至大肠杆菌BL21(DE3)内进行诱导表达,SDS-PAGE切胶纯化的早孕因子重组蛋白免疫BALB/c小鼠制备多克隆抗体,并用Western blotting和ELISA对重组蛋白及抗体进行检测.结果显示,成功表达并纯化了奶牛早孕因子重组蛋白,重组蛋白分子质量约37 ku,表达量约占菌体总蛋白的48.6%,纯化后目的蛋白纯度可达93%,重组蛋白可与所制备的多克隆抗体结合,ELISA测定的抗体效价为1:12 800.结果表明,本研究成功表达并纯化了奶牛早孕因子重组蛋白,为研究奶牛早孕诊断奠定基础. 相似文献
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通过对盘羊、盘羊与巴什拜羊杂交一代羊及其回交羊、巴什拜羊、山羊的羊绒和新疆军垦型美利奴细毛羊毛纤维细度的测定和形态学的显微观察,结果显示:盘羊绒毛的纤维平均细度12.500μm<山羊绒细度15.595μm<盘羊杂交一代羊绒毛细度15.825μm<新回交羊绒毛细度19.385μm<新疆军垦型美利奴细毛羊羊毛细度19.800μm<巴什拜羊绒毛细度23.319μm;盘羊及其杂交一代羊绒毛的鳞片排列结构和形状与山羊绒毛十分相似,与细毛羊的毛纤维有明显的区别,其中盘羊绒毛、盘羊杂交一代羊绒毛的纤维平均细度的标准差和变异系数明显小于山羊绒。 相似文献
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