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以G57基因型分离株A/Chicken/Jilin/DH104/2012(H9N2)为HA和NA基因的供体,以A/Swan/Jilin/SN8/2009(H11N6)的6个内部基因作为疫苗候选株的骨架,利用反向遗传技术拯救了1株重组H9N2亚型禽流感病毒疫苗候选株rDH104。将该重组病毒灭活后免疫7日龄SPF鸡,28日龄加强免疫1次,血清HI抗体保护水平至少可以维持58d,表明该重组病毒具有良好的免疫原性。本试验为研制与当前H9N2亚型禽流感病毒流行株抗原性相匹配的候选疫苗株提供了依据。 相似文献
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G57基因型H9N2亚型禽流感病毒自2007年以来逐渐成为我国禽群中的优势基因型。序列分析显示,G57基因型病毒的血凝素主要存在5种糖基化模式。本研究利用反向遗传技术拯救了5株具有不同HA糖基化模式的病毒,分别命名为reHA7、reHA6、reHA5、reHA4、reHA3。稳定性试验结果显示,reHA6的热稳定性与酸稳定性最好,reHA7、reHA5次之,而reHA4、reHA3最弱。红细胞洗脱试验和红细胞凝集试验结果显示,reHA7的受体亲和性最强,reHA6、reHA5次之,而reHA4、reHA3最弱。固相结合试验结果显示,5株病毒均可与人型和禽型受体结合,并且reHA7与2种类型受体的亲和性最强,reHA6、reHA5次之,而reHA4、reHA3最弱。结果表明,血凝素糖基化模式影响H9N2亚型禽流感病毒的稳定性和受体亲和性,并以210位和305位糖基化位点的效应最为显著。本研究结果为深入理解H9N2亚型禽流感病毒的适应性进化提供了新的理论基础。 相似文献
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基质蛋白1(matrix protein 1,M1)提供了甲型流感病毒蛋白之间一个相互作用的“平台”。M1不仅维持了病毒粒子的形态和表面蛋白的稳定,而且还将8个分节段的基因组固定在病毒的核心位置,最终协调病毒的高效组装和出芽。由于M1的高度保守性,研究人员对其关注度相对较低。为此,对M1的结构和功能进行了详实的回顾,并展望了M1作为新型抗病毒药物靶点的潜能。通过对甲型流感病毒M1的深入理解,以期提高我们对其他病毒基质蛋白的关注度和研究兴趣。 相似文献
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G57基因型H9N2亚型流感病毒是当前威胁我国养禽业健康发展的重要病原。该病毒的免疫逃逸机制是值得探究的科学问题。本研究利用反向遗传技术拯救了5株具有不同血凝素(hemagglutinin, HA)糖基化模式的病毒。基于交叉血凝抑制结果绘制的抗原图谱显示,这5株病毒存在明显的抗原差异。这种差异与HA上的第21,210,289,304位糖基化位点直接相关,其对病毒抗原性的影响由大到小依次为304,210,289,21位糖基化位点。结果表明,HA糖链可能影响其周围的抗原表位的暴露程度,进而影响抗体与HA的结合,致使具有不同HA糖基化模式的病毒表现出抗原差异。因此,加强对流感病毒位点特异性糖基化的认识,从而更加准确地辨析HA糖基化与抗原距离的关系,对预测特定毒株的免疫逃逸能力以及疫苗的设计提供了依据。 相似文献
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