凝血酶的制备工艺研究及其活性测定

凝血酶(thrombin;E ·C,3 ·4 ·21 ·5)属于丝氨酸蛋白水解酶,由258个氨基酸组成,分子量33580,其产品为白色无定型粉末,溶于水,不溶于有机溶剂,干粉贮存于2～8 ℃很稳定,水溶液室温8 h内失活,遇热、遇稀酸、碱、金属等活力降低.它除能水解纤维蛋白原氨基末端的精氨酸-甘氨酸之间的肽键,使纤维蛋白原转变为纤维蛋白外,还能水解凝血因子Ⅴ、Ⅷ、Ⅻ、Ⅱ及蛋白等.此外凝血酶还有酯酶的活性,可迅速分解TAME(L-精氨酸-甲基酯).凝血酶被乙酰化后,其蛋白水解酶活性丧失,但仍保持酯酶的活性.凝血酶的活性中心为丝氨酸;二异丙基氟磷酸不可逆地抑制凝血酶的蛋白水解活性和酯酶的活性.     

复方阿普拉霉素对禽巴氏杆菌的抑菌试验

采用药敏纸法和试管法对禽巴氏杆菌进行体外抑菌试验。结果表明 :阿普拉霉素和恩诺沙星组成的复方制剂对禽巴氏杆菌的 MIC为 1u 1μg/ ml,MBC为 2 u 2 μg/ ml,明显优于阿普拉霉素 (2 .2 5 u/ ml)和恩诺沙星 (MIC为 3.2 μg/ ml)。说明二者组成复方后 ,抗菌活性增强