热休克蛋白70研究新进展

1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).……     

小热休克蛋白家族的研究进展

1962年Ritossa等发现果蝇唾液腺多线染色体在环境温度升高时，某些特定部位在1min内就出现“蓬松”现象，当温度恢复到正常时，其他部位才会出现类似的蓬松。用^3H尿嘧啶核苷掺入试验这些蓬松部位的基因具有转录活性。1974年Tissieres发现热诱导基因蓬松的活化产物是一组热休克蛋白(heat shock protein，HSP)。这一现象被称为热休     

热休克蛋白90对精子的影响

1 热休克蛋白简介 1.1 定义 热休克蛋白(heat shock protein ,HSP)是生物体在不利环境因素刺激下应激合成的一组特殊的非分泌蛋白质.关于HSP的报道最早见于1962年,Ritossa观察到将果蝇幼虫的饲养温度从25 ℃提高到30 ℃,经30分钟后,其唾液腺多丝染色体上出现了特殊的"膨突".1974年,Tissieres研究证实这种现象的产生是因为温度升高增强了染色体的这一区域的基因转录,相应生成了一系列分子量为70 kDa和26 kDa的蛋白质,这些蛋白质随即被命名为热休克蛋白.随后研究发现,有机体(包括原核生物和真核生物)在受到环境、生理或病理胁迫时诱导产生HSP的热休克应答是一种普遍存在的生物学现象,而且在正常的生理条件下,许多HSP也有成型表达.哺乳动物的HSP以HSP70和HSP90家族为主.     

热休克蛋白70的生物学功能及其诱导剂——谷氨酰胺在畜牧业中的应用

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功     

热休克蛋白和细胞凋亡的关系

1 热休克蛋白 热休克蛋白(HSP)是生物体在不利环境因素刺激下应激合成的一组特殊的蛋白质.最早报道见于1962年,Ritossa观察到将果蝇幼体的饲养温度从25℃提高到30℃,经30 min后,其唾液腺多丝染色体上出现了特殊的"膨突"[1].1974年,Tissieres研究证实这种现象的产生是因为温度升高增强了这一区域的基因转录,相应生成了一系列分子量为70 kDa和26 kDa的蛋白质,这些蛋白质被命名为热休克蛋白.随后的研究发现,有机体(包括原核生物和真核生物)受到环境、生理或病理胁迫时诱导产生HSP的热休克应答是一种普遍存在的生物学现象[2],而且在正常的生理条件下,许多HSP也有组成型表达.HSP主要参与细胞内一些重要的生理活动,如蛋白质转位、折叠和装配.此外各种刺激因素诱导HSP的合成后,可稳定细胞结构,维持细胞正常生理功能,使机体相应适应能力如耐热、耐低温、抗感染、抗毒素等能力增加,因而目前对HSP的研究十分活跃.     

热应激蛋白70与细胞凋亡

热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物…     

热休克蛋白90的生物学功能及应用的研究进展

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是一类在生物进化上高度保守,并广泛分布于正常状态原核及真核生物中的蛋白质。根据分子质量的不同,热休克蛋白可分为HSP100、HSP90、HSPp70、HSP60和小HSP五大家族,与其他HSP不同,HSP90作用的底物蛋白广泛参与了细胞周期和信号传导等重要过程[1]。在细胞发生应激反应时,HSP90可与因环境     

热休克蛋白的研究进展

热休克蛋白(Heatshock proteins,HSP),是生物受到环境中物理、化学、生物、精神等刺激时产生应激反馈而合成的蛋白质。作为进化保守的蛋白家族之一,普遍存在于各种生物体中,并在生物体内发挥着重要的生理功能。HSP因具有丰富强大的分子伴侣、抗应激、调节细胞凋亡、抗氧化、参与机体免疫等生物学功能,决定了其广泛的用途。大量的试验表明,近年来HSP在相关领域的应用研究已获得了重要的突破与进展,特别是在疾病免疫和药物开发中的应用研究。文中在阐明HSP分子调控的基础上,综述了近年来热休克蛋白家族(HSP90、HSP70、HSP60和小分子HSP)在功能和应用方面的研究进展,为进一步完善对HSP的研究提供一定的参考。     

热休克蛋白70及27的研究进展

热休克蛋白是生物体受到环境中物理、化学、生物、精神等因素刺激时发生应激反应而合成的高度保守的蛋白质。在正常细胞中参与蛋白质的合成、折叠、装配、跨膜、转运以及变性蛋白质的清除等,具有分子伴侣的功能,并在细胞的增殖、分化等生理过程中发挥重要作用。本文简要论述热休克蛋白的发现、分类,以及HSP70、HSP27的结构和生物学功能,并对其应用前景进行了展望。     

结核分枝杆菌HSP70的研究进展

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称为应激蛋白,是生物细胞(包括原核细胞及真核细胞)在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后,发生的高度保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白,在原核、真核及植物中存在的分子。在HSP大家族中,分HSP90(83~90k D)、HSP70(66~78k D)、HSP60和小HSP等4个家族。其中HSP70为HSPs