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制取低成本、高蛋白含量的大豆浓缩蛋白时,乙醇产生变性作用,从而降低了大豆浓缩蛋白的功能特性,因此本研究采用碱性蛋白酶对醇法大豆浓缩蛋白进行改性.通过对酶浓度、底物浓度、改性时间与改性温度的单因素实验,针对起泡性进行研究,然后进行正交实验,最终得出碱性蛋白酶提高醇法大豆浓缩蛋白起泡性最佳工艺条件:酶用量(E/S)为6%、底物浓度为(W/V)8%、酶解时间为2h、酶解温度为50℃,在此条件下测得的起泡能力为113.3%,起泡稳定性为56.7%,分别提高到酶改性前的2.5、3.6倍. 相似文献
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以大豆分离蛋白为试验材料,优化糖基化大豆分离蛋白制备工艺并研究经过葡萄糖处理对大豆分离蛋白溶解度、凝胶强度、乳化性以及热稳定方面的影响。结果表明:糖基化大豆分离蛋白最佳制备工艺为反应温度69.49℃、反应时间46.64 min、糖的添加量10.64%,凝胶强度最高为76.03;在相同p H下,经葡萄糖处理后的大豆分离蛋白溶解度较大,沉淀较少,而未糖基化的大豆分离蛋白沉淀量增加。糖基化处理的大豆分离蛋白乳化稳定性(emulsifying stability,ES)和热稳定性均有所增强。糖基化改性过程可显著提高大豆分离蛋白的溶解性和乳化性能,这为拓宽其在食品工业中的应用提供了理论基础。 相似文献
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大豆蛋白酶抑制剂的提取及其性质研究 总被引:1,自引:0,他引:1
蛋白酶抑制剂(Protease Inhibitor)是一类对蛋白酶有抑制作用的多肽或蛋白质,对于生物体内许多重要的生理功能具有调节作用.蛋白酶抑制剂广泛存在于动、植物和微生物中,在豆类植物的储藏器官,特别是种子中含量丰富.在大豆种子中其含量可达总蛋白的6%~8%.且大豆中蛋白酶抑制剂的活性最高.探讨从大豆中提取、分离蛋白酶抑制剂的方法,并对其性质进行初步研究.首先将大豆浸泡液分别通过阴离子和阳离子交换柱层析分离,对获得的各组分进行活性测定、SDS.凝胶电泳和等电聚焦电泳分析.结果显示:最高的组分比活在15 000 U·mg-1左右、相对分子质量在21 000D左右、等电点在4.55左右. 相似文献
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Alcalase2.4L碱性内切蛋白酶改性大豆蛋白的工艺研究 总被引:1,自引:0,他引:1
以大豆分离蛋白为研究对象,采用碱性内切蛋白酶Alcalase 2.4L作为水解大豆分离蛋白的酶制剂,探讨碱性内切蛋白酶Alcalase 2.4L对大豆分离蛋白的影响.本实验以水解度和蛋白质分散性指数为评价指标,确定了Alcalase 2.4L酶解大豆分离蛋白的最佳酶解反应条件:加酶量0.004 8AU/g、pH值为7.4、底物浓度11%、反应温度65℃、酶解时间50min.该条件下大豆分离蛋白的分散性得到显著改善,蛋白质分散指数PDI值达到92.8%. 相似文献
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本文研究了以Alcalase碱性蛋白酶和风味蛋白酶水解大豆蛋白制备大豆肽的工艺。确定了酶水解的最佳温度、底物浓度、酶与底物浓度比,得到了Alcalase碱性蛋白酶和风味蛋白酶水解大豆分离蛋白的最佳水解工艺。 相似文献
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氨处理对醇法大豆浓缩蛋白功能性和结构的影响 总被引:2,自引:0,他引:2
以氨做碱性剂通过均质、物化改性、喷雾干燥等手段对醇法大豆浓缩蛋白(SPC)进行改性,以期获得功能性较好的醇法大豆浓缩蛋白.并研究了氨处理对醇法大豆浓缩蛋白的表面疏水性、巯基和二硫键、分子量分布等结构产生的影响.结果表明:加入3 mL的氨水时得到溶解性、凝胶性和乳化性等功能性较好的大豆浓缩蛋白.氨处理对大豆浓缩蛋白的表面疏水性和分子量分布有影响,大豆蛋白的表面疏水性指数,随着加氨量的增加而增加,大豆蛋白中的聚集体随着加氨量的增加而增加,但氨处理对巯基和二硫键影响不大. 相似文献