Expression of High-molecular-weight Artificial Spider Dragline Silk Protein in Escherichia coli

依据已报道的蜘蛛（Nephila clavipes）牵丝蛋白部分cDNA序列，设计合成两种不同结构的拟蜘蛛牵丝蛋白基因单体，大小分别为360和390 bp。多聚化得到8倍体和16倍体后，克隆到表达载体pET-30a，得到4种表达载体，转化大肠杆菌（Escherichia coli）BL21(DE3)诱导表达。用自制的抗蜘蛛牵丝蛋白血清Western blot检测，表达产物呈梯度排列，主带与预计大小一致。蜘蛛牵丝蛋白表达量最高为800 mg/L。