| 章鱼内脏胰蛋白酶抑制剂的分离纯化与性质研究 |
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| 引用本文： | 吴海龙,陈雪芳,王诚,蔡秋凤,曹敏杰.章鱼内脏胰蛋白酶抑制剂的分离纯化与性质研究[J].厦门水产学院学报,2013(4):246-252. |
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| 作者姓名： | 吴海龙 陈雪芳 王诚 蔡秋凤 曹敏杰 |
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| 作者单位： | 集美大学生物工程学院,福建厦门361021 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金资助项目（31071519） |
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| 摘 要： | 通过热处理、硫酸铵盐析、膜超滤及SP-Sepharose离子交换层析,从章鱼内脏中纯化得到一种胰蛋白酶抑制剂（Octopus Trypsin Inhibitor,OTI）.Tricine-SDS-PAGE电泳结果显示,OTI的分子质量约为6500 u.性质分析结果表明：OTI在pH=1.0～11.0缓冲液中孵育30 min,抑制活性稳定;在100℃下加热1 h、2 h后仍分别具有90%和65%的抑制活性,具有良好的pH值稳定性和热稳定性;OTI能够显著抑制胰蛋白酶的活性,对胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶和木瓜蛋白酶几乎无抑制活性;OTI能够有效抑制蓝圆鲹肌肉中肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶（MBSP）引起的肌球蛋白降解.
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| 关 键 词： | 章鱼 胰蛋白酶抑制剂 分离纯化 稳定性 |
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