首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
     检索      

鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究
引用本文:岑亮,张丽丽,邱慧,郭小路,唐云明.鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究[J].西南大学学报,2007,29(2).
作者姓名:岑亮  张丽丽  邱慧  郭小路  唐云明
作者单位:西南大学,生命科学学院,重庆,400715 
摘    要:经Tris-HCl缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow 离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析,得到鸭肝蛋白酶电泳纯制品. 纯化倍数为650.16倍,回收率为19.23%. 经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的分子量为35 kD. 该酶在pH 6.0~11.0,温度低于25 ℃稳定,当温度上升到55 ℃时活性迅速下降. 该酶在pH 10和60 ℃时达到最高活性. 进一步研究得知: Cu2+离子对该酶有明显促进作用,而Mn2+却使酶几乎失活. 以酪蛋白为底物,在pH 10.0、37 ℃时测得米氏常数Km值为1.33%.

关 键 词:  肝脏  蛋白酶  分离纯化  性质

A Study of the Isolation and Purification of Duck (Anas platyrhynchos) Liver Protease and of Its Properties
CEN Liang,ZHANG Li-li,QIU Hui,GUO Xiao-lu,TANG Yun-ming.A Study of the Isolation and Purification of Duck (Anas platyrhynchos) Liver Protease and of Its Properties[J].Journal of Southwest Agricultural University,2007,29(2).
Authors:CEN Liang  ZHANG Li-li  QIU Hui  GUO Xiao-lu  TANG Yun-ming
Abstract:
Keywords:
本文献已被 万方数据 等数据库收录!
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号