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黄鳝肠道蛋白酶的分离纯化及其性质
引用本文:江信红,唐云明.黄鳝肠道蛋白酶的分离纯化及其性质[J].中国水产科学,2005,12(3):329-335.
作者姓名:江信红  唐云明
作者单位:西南师范大学,生命科学院,重庆,400715
基金项目:重庆市科委资助(2003-7852).
摘    要:黄鳝(MonopterusalbusZuiew)肠道经组织捣碎,正丁醇脱脂,硫酸铵分级沉淀,DEAE Sepharose离子交换层析和SephacrylS 200凝胶过滤,得到蛋白酶纯品。经等电聚焦电泳和SDS PAGE均显示为单一条带。酶的等电点为6 2,最适温度为55℃,最适pH值为10 5,Km(酪蛋白)值为5 5×103mg/L。用SDS PAGE和SephacrylS 200测得其分子量分别为26kD和25 5kD。酶的pH稳定性较好,在pH12时室温保持5h,活力还剩55%。NBS、BrAc、TNBS、PMSF对酶有很强的抑制作用,而PCMB、ME对酶活性影响不大。Ca2+对酶活性无激活作用,Mg2+和K+对酶活性有轻微抑制作用,EDTA对酶活性有很强的抑制作用,Na+对酶活性无影响。

关 键 词:黄鳝  蛋白酶  分离纯化
文章编号:1005-8737-(2005)03-0329-07
修稿时间:2004年9月17日

Isolation, purification and some properties of Monopterus albus Zuiew protease
JIANG Xin-hong,TANG Yun-ming.Isolation, purification and some properties of Monopterus albus Zuiew protease[J].Journal of Fishery Sciences of China,2005,12(3):329-335.
Authors:JIANG Xin-hong  TANG Yun-ming
Abstract:
Keywords:Monopterus albus Zuizw  protease  purification
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