胸腺肽α1的温度诱导原核可溶性表达与简易纯化

 将人工合成的人胸腺肽α1（Tα1）基因插入到载体pBV222，转化大肠杆菌DH5α菌株并置42℃诱导表达可溶性融合蛋白。融合蛋白经镍亲和层析柱纯化，加入肠激酶切割，再将酶切反应体系回到镍亲和层析柱。所获穿过液中的重组胸腺肽α1（rTα1），经十二烷基硫酸钠-聚苯烯酰胺凝胶电泳（SDS PAGE）和反相高效液相色谱（RP HPLC）分离及分析，纯度分别为94.5%和72%。以癌症患者外周血淋巴细胞开展玫瑰花环试验，所获rTα1纯品显示出与化学合成Tα1（sTα1）相同的生物学活性。