| 摘 要： | 为揭示小麦脱氢抗坏血酸还原酶(dehydroascorbate reductase,DHAR)的序列特征与其结构和功能的关系,利用DNAman软件比较了小麦3个DHAR基因(Ta DHAR1/2/3)和蛋白质序列特性,利用生物信息软件对蛋白质结构域、亚细胞定位、谷胱甘肽结合位点、N-末端结构域和C-末端结构域界面残基和二级结构进行了预测,并对蛋白质三级结构、表面电位和可及性的空间分布进行了模建和比较。结果表明,小麦Ta DHAR1和Ta DHAR2蛋白质序列长度一致,均定位于细胞质中,仅存在2个氨基酸残基差异,具有完全一致的保守结构域和三级结构;Ta DHAR3定位于线粒体中,与前2者在核酸与蛋白质序列上差异较大,但其保守域、谷胱甘肽结合位点氨基酸残基、假定的N-末端结构域界面残基和C末端结构域界面残基与前2者几乎完全一致,因此,3者可能执行相同的功能。模建的Ta DHAR1/2/3的三级结构均符合立体化学品质规则,其中Ta DHAR1/2的N端形成βαβαββα结构,Ta DHAR3的N端可能形成αββαβαβββ结构,3者在C端均形成β束结构,属于α+β球形蛋白。Ta DHAR1/2蛋白质的空间结构表面基本呈现负电分布,同时也分布着一些较小的正电集团,而Ta DHAR3蛋白质的空间结构表面整体上为均匀负电分布,基本不存在正电,3种小麦DHAR蛋白质表面的氨基酸残基可及性较强,内部可及性相对较弱。本研究有助于理解小麦DHAR蛋白的功能。
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