| 罗非鱼皮胶原肽的酪氨酸酶抑制活性与铜离子结合活性研究 |
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| 引用本文： | 宋玉琼,胡晓,相欢,陈胜军,李来好,杨贤庆,吴燕燕,马海霞.罗非鱼皮胶原肽的酪氨酸酶抑制活性与铜离子结合活性研究[J].南方水产科学,2023(1):155-164. |
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| 作者姓名： | 宋玉琼 胡晓 相欢 陈胜军 李来好 杨贤庆 吴燕燕 马海霞 |
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| 作者单位： | 1. 上海海洋大学食品学院;2. 中国水产科学研究院南海水产研究所/农业农村部水产品加工重点实验室;3. 大连工业大学/海洋食品精深加工关键技术省部共建协同创新中心 |
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| 基金项目： | 广东省重点领域研发计划资助项目(2020B020226005)；;国家特色淡水鱼产业技术体系(CARS-46)；;广东省基础与应用基础研究基金(2019A1515011588)； |
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| 摘 要： | 为探明罗非鱼(Oreochromis)鱼皮胶原蛋白肽能否有效抑制黑色素的生成，采用酶解法制备出罗非鱼皮酪氨酸酶抑制肽(Tilapia skin tyrosinase inhibitory peptides,TSTIP)，并开展其酪氨酸酶(Tyrosinase,TYR)抑制活性与铜离子(Cu2+)结合活性的相关性研究。结果显示，罗非鱼皮经碱性蛋白酶酶解4 h后的产物具有最高的TYR抑制活性和Cu2+结合活性，且两者呈极显著正相关(R=0.856)。荧光光谱分析显示，TSTIP与TYR或Cu2+结合后其内源荧光吸收强度的下降趋势一致，同时紫外吸收增强，且最大吸收波长发生红移。傅里叶变换红外光谱分析显示，TYR与Cu2+主要通过羰基及氨基与TSTIP结合。圆二色谱分析显示，两种结合物中β-转角及无规则卷曲含量相对减少，β-折叠含量相对增多，该现象在TSTIP-Cu2+结合物中更加明显。结果表明，TSTIP结合TYR产生的结构变化与结合Cu2+相似，TSTIP可通...
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| 关 键 词： | 罗非鱼皮 胶原蛋白肽 酪氨酸酶 肽-Cu2+结合物 结构特征 |
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