| 改进Tricine-SDS-PAGE法分析重组牛乳铁蛋白肽 |
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| 引用本文： | 邢芳芳,黄瑞林,张友明,李铁军,印遇龙. 改进Tricine-SDS-PAGE法分析重组牛乳铁蛋白肽[J]. 饲料工业, 2007, 28(9): 10-13 |
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| 作者姓名： | 邢芳芳 黄瑞林 张友明 李铁军 印遇龙 |
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| 作者单位： | 中国科学院亚热带农业生态研究所,410125;中国科学院亚热带农业生态研究所,410125;中国科学院亚热带农业生态研究所,410125;中国科学院亚热带农业生态研究所,410125;中国科学院亚热带农业生态研究所,410125 |
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| 基金项目： | 中国科学院引进国外杰出人才基金 |
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| 摘 要： | 为了有效分离3.1kDa乳铁蛋白肽,试验调整分离胶中聚丙烯酰胺浓度及凝胶的交联度,并加入适量甘油,改进了传统的Tricine-SDS-PAGE方法。结果表明,该方法与常规的SDS-PAGE和Tricine-SDS-PAGE相比较,改进的凝胶不仅可以有效分离3.1kDa的肽,而且对分子量为212kDa的大分子量蛋白也有很好的分离效果,明显优于常规的SDS-PAGE和现有的Tricine-SDS-PAGE方法。
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| 关 键 词： | 牛乳铁蛋白肽 Tricine-SDS-PAGE 小分子肽 大分子量蛋白 |
| 修稿时间： | 2007-03-26 |
Analysis of recombined Lactoferricin B by Tricine-SDS-PAGE |
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| Xing Fangfang,Huang Ruilin,Zhang Youming,Li Tiejun,Yin Yulong. Analysis of recombined Lactoferricin B by Tricine-SDS-PAGE[J]. Feed Industry, 2007, 28(9): 10-13 |
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| Authors: | Xing Fangfang Huang Ruilin Zhang Youming Li Tiejun Yin Yulong |
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| Abstract: | In order to separate 3.1 kDa Lactoferricin B,we improved the traditional method of Tricine-SDS-PAGE. In this improved procedure, we adjusted the acrylamide concentration and the degree of crosslinking on the resolution of proteins and added proper Glycerol to separate the low molecular weight peptides. Compared with the methods of familiar SDS-PAGE and Tricine-SDS-PAGE, the improved gel have better effects not only on separating the 3.1 kDa peptides but also on 212 kDa high molecular weight proteins. |
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| Keywords: | Tricine-SDS-PAGE |
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