首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
     

草鱼肠道胰蛋白酶同工酶GT-A的动力学和热力学性质
引用本文:刘忠义. 草鱼肠道胰蛋白酶同工酶GT-A的动力学和热力学性质[J]. 西北农林科技大学学报(自然科学版), 2008, 36(1): 211-217
作者姓名:刘忠义
作者单位:湘潭大学,生物与食品工程系,湖南,湘潭,411105
基金项目:湖南省教育厅中青年教师计划项目
摘    要:【目的】研究草鱼肠道胰蛋白酶的化学组成和酶学性质,以便深入了解该酶的特性并探讨其工业应用潜力。【方法】用生物化学方法结合仪器分析,测定了草鱼消化道胰蛋白酶同工酶GT-A的氨基酸组成,分析了其动力学和热力学性质。【结果】GT-A的最大反应速度(Vmax)和米氏常数(Km)值分别为2 000 min-1和21.21μmol,生理转化效率(Vmax/Km)较高,为94.3 min-1.μmol-1;其Arrhenius活化能很低,为17.22 kJ/mol。差示扫描量热分析(DSC)表明,其热变性温度为66.3℃,Ca2+的存在可将该酶的热变性温度提高到73.0℃。氨基酸分析表明,草鱼胰蛋白酶GT-A的芳香族氨基酸含量很低,形成二硫键的潜力极低。紫外扫描发现,GT-A在205 nm附近有最大紫外吸收,而在280 nm附近的吸收很微弱。【结论】GT-A具有冷水性鱼消化蛋白酶的部分特性,且其生理转化效率高而活化能低,具有很好的利用前景。

关 键 词:草鱼  胰蛋白酶  同工酶  动力学性质  热力学性质  活化能  氨基酸组成
文章编号:1671-9387(2008)01-0211-07
收稿时间:2006-12-27
修稿时间:2006-12-27

Kinetic and thermodynamic properties of a trypsin isoform GT-A from the grass carp (Ctenopharyngodon idellus) intestines
XU Jin,LI Yi-ping,CHENG Wei-ning,SONG Yue-qin,WU Jun-xiang,SUN Hui-zhong,JIA Hui. Kinetic and thermodynamic properties of a trypsin isoform GT-A from the grass carp (Ctenopharyngodon idellus) intestines[J]. Journal of Northwest A&F University(Natural Science Edition), 2008, 36(1): 211-217
Authors:XU Jin  LI Yi-ping  CHENG Wei-ning  SONG Yue-qin  WU Jun-xiang  SUN Hui-zhong  JIA Hui
Affiliation:LIU Zhong-yi(Department of Food and Biotechnology of Xiangtan University,Xiangtan,Hunan 411105,China)
Abstract:
Keywords:Grass carp    trypsin   isozyme   kinetics property    thermodynamics property   activity energy  amino acid composition
本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录!
点击此处可从《西北农林科技大学学报(自然科学版)》浏览原始摘要信息
点击此处可从《西北农林科技大学学报(自然科学版)》下载全文
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号