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海洋氧化短杆菌15E碱性蛋白酶的酶学性质
引用本文:林白雪,黄志强,谢联辉.海洋氧化短杆菌15E碱性蛋白酶的酶学性质[J].福建农林大学学报(自然科学版),2008,37(2):158-161.
作者姓名:林白雪  黄志强  谢联辉
作者单位:福建农林大学生物农药与化学生物学教育部重点实验室,福建农林大学植物病毒研究所,福建,福州,350002
基金项目:福建省自然科学基金 , 福建省科技攻关项目
摘    要:对氧化短杆菌15E菌株(Brevibacterium oxydans)所产的碱性蛋白酶酶学性质研究表明,15E菌株所分泌的碱性蛋白酶分子质量为49.0 ku、等电点为9.3.该酶的最适作用温度为60℃,最适pH值为7.0-9.0;Ca2+、Mg2+、K+对酶有激活作用.酶对一些变性剂如SDS、尿素、盐酸胍具有一定的耐受性;PMSF和AEBSF能抑制该蛋白酶,表明该酶属于丝氨酸蛋白酶;EDTA对该蛋白酶有抑制作用,说明该蛋白可能含有金属离子.

关 键 词:海洋细菌  碱性蛋白酶  酶学性质
文章编号:1671-5470(2008)02-0158-04
修稿时间:2007年2月8日

Enzyme properties of alkaline protease produced by marine bacterium strain 15E (Brevibacterium oxydans)
LIN Bai-xue,HUANG Zhi-qiang,XIE Lian-hui.Enzyme properties of alkaline protease produced by marine bacterium strain 15E (Brevibacterium oxydans)[J].Journal of Fujian Agricultural and Forestry University,2008,37(2):158-161.
Authors:LIN Bai-xue  HUANG Zhi-qiang  XIE Lian-hui
Abstract:The enzyme properties of alkaline protease from marine bacterium strain 15E(Brevibacterium oxydans) were tested.The alkaline protease has molecular weight 49.0 ku,isoelectric point 9.3.The optimum condition for the protease activity was 60 ℃ and pH 7.0 to 9.0.Ions such as Ca2+,Mg2+ and K+ promoted the activity of the protease.The protease was tolerable to some denaturing agents such as SDS,urea,guanidine HCl,while it was inhibited by PMSF,AEBSF and EDTA,which indicated the alkaline protease belonged to the type of serine protease and some metal ions was important for catalytic activity.
Keywords:marine bacterium  alkaline protease  enzyme properties
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