鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究

经Tris-HCl缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析,得到鸭肝蛋白酶电泳纯制品．纯化倍数为650.16倍,回收率为19.23%．经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的分子量为35kD．该酶在pH6.0～11.0,温度低于25℃稳定,当温度上升到55℃时活性迅速下降．该酶在pH10和60℃时达到最高活性．进一步研究得知：Cu^2＋离子对该酶有明显促进作用,而Mn^2＋却使酶几乎失活．以酪蛋白为底物,在pH10.0、37℃时测得米氏常数Km值为1.33%．     

甘薯种质资源的遗传多样性分析

采用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术,对109份甘薯种质资源进行超氧化物歧化酶（SOD）、酯酶（EST）、多酚氧化酶（PPO）等3种酶同工酶的测定和分析。结果表明：甘薯不同器官的同工酶酶谱具有特异性,叶片的同工酶最稳定且最具代表性。酶谱类型极丰富,具有良好的多态性。聚类结果显示：第一大类包含半数以上品种,其中以国内品种为主;所有农家种被聚在一个中等类群中;美国引进品种在聚类图中非常分散;日本引进品种大多独立聚在一类,亲缘关系较近。     

鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究

经Tris-HCl缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow 离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析,得到鸭肝蛋白酶电泳纯制品. 纯化倍数为650.16倍,回收率为19.23%. 经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的分子量为35 kD. 该酶在pH 6.0～11.0,温度低于25 ℃稳定,当温度上升到55 ℃时活性迅速下降. 该酶在pH 10和60 ℃时达到最高活性. 进一步研究得知: Cu2+离子对该酶有明显促进作用,而Mn2+却使酶几乎失活. 以酪蛋白为底物,在pH 10.0、37 ℃时测得米氏常数Km值为1.33%.     

甘薯种质资源的遗传多样性分析

采用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术,对109份甘薯种质资源进行超氧化物歧化酶(SOD)、酯酶(EST)、多酚氧化酶(PPO)等3种酶同工酶的测定和分析.结果表明:甘薯不同器官的同工酶酶谱具有特异性,叶片的同工酶最稳定且最具代表性.酶谱类型极丰富,具有良好的多态性.聚类结果显示:第一大类包含半数以上品种,其中以国内品种为主;所有农家种被聚在一个中等类群中;美国引进品种在聚类图中非常分散;日本引进品种大多独立聚在一类,亲缘关系较近.