TG酶催化过程中鲢肌原纤维蛋白凝胶性能的变化

为探究转谷氨酰胺酶(TG酶)催化过程中,鲢肌原纤维蛋白凝胶性能的变化,进一步提升鲢鱼糜制品特性和营养价值。对不同催化时间(0、15、30、60 min)后鲢肌原纤维蛋白凝胶的交联度、凝胶强度、白度、持水性、微观结构及消化特性变化进行了分析。结果显示,TG酶诱导蛋白胶凝后,蛋白凝胶交联度显著提高。在TG酶催化过程中,随交联时间的延长,白度值增加、持水性提高。通过扫描电镜分析,发现凝胶网络孔径变小,结构变得更加致密。在催化时间30 min下,交联度、白度值及持水力显著提高,弛豫时间T22显著减小。TG酶催化后的蛋白凝胶在消化初始阶段水解程度较低,因为交联度提升,蛋白网络结构越来越致密,降低了胃蛋白酶对其水解位点的可及性。蛋白消化90 min后,网络遭到破坏,导致其水解速率明显提高。研究表明,在适当的交联时间下,有助于提升蛋白凝胶的凝胶特性。该研究为TG酶对鱼肉制品品质及消化特性的改善提供了实验依据。