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阐述了从不同来源豆类的分离蛋白中提取亲脂蛋白的方法,并对这些不同来源的亲脂蛋白进行了结构验证与性质对比。通过电泳、溶解度、表面疏水性、热效应和二级结构相对含量等指标分别从结构和理化性质两方面分析提取出的蛋白是否为亲脂蛋白及这些蛋白的相似性和差异性。组分分析结果表明,4种提取物(大豆亲脂蛋白、黑豆亲脂蛋白、绿豆亲脂蛋白、豌豆亲脂蛋白)中蛋白质量分数在84%~86%之间、脂质质量分数在13%~13.5%之间。电泳、拉曼光谱及红外光谱的测定结果表明,4种蛋白组分中大豆亲脂蛋白、黑豆亲脂蛋白和绿豆亲脂蛋白结构相似,而豌豆亲脂蛋白略有不同,主要与二级结构稳定性的差异有关。差示扫描量热结果表明,4种蛋白组分仍然是混合物,变性温度范围为60~74℃,而从宏观角度测定的蛋白表面性能也证明了提取出来的4种蛋白均为亲脂蛋白组分。 相似文献
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通过酸解的方法获得不同结晶度的几丁质纳米晶体(Ch N),采用均质协同超声技术制备O/W型皮克林乳液。通过X射线衍射和傅里叶红外光谱计算分析了几丁质纳米颗粒的结晶度及官能团变化,进而对O/W乳液的微观结构、界面接触角、物理稳定性、热稳定性、乳析稳定性、储藏稳定性进行测定,分析了不同结晶度的Ch N对乳液稳定性的影响。结果表明:酸解并不会破坏几丁质的官能团,但是酸解可以改变几丁质的结晶度,且酸解2. 5 h时获得的Ch N结晶度最大,为78. 15%;结晶度高的Ch N制备的乳液形成更稳定的网状结构,Ch N更多地附着在油-水界面,使得乳液具有更小的界面接触角,提高了乳液的亲水性;研究还发现,结晶度高的Ch N制备的乳液热稳定性指数和物理稳定性指数较高,分别为63%和69. 52%;乳析稳定性好,乳析指数不足1%;另外,Ch N稳定的乳液在常温下储藏30 d均不分层,具有良好的储藏稳定性,且结晶度最高的Ch N制备的乳液粒径最小,储藏稳定性最好。因此,可以通过提高几丁质纳米晶体的结晶度制备稳定的O/W型皮克林乳液。 相似文献
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以生物解离技术提取的大豆乳状液为研究对象,探究不同生物酶处理(碱性蛋白酶Protex 6L、碱性蛋白酶Acalase2.4L、溶血磷脂酶、磷脂酶A_2和磷脂酶D)对乳状液的蛋白质结构和稳定性的影响。通过采用2种蛋白酶和3种磷脂酶对乳状液进行处理,对粒径分布、Zate电位、显微镜观察、红外光谱以及荧光光谱的测定可知:分层系数和游离油得率从大到小依次为溶血磷脂酶、碱性蛋白酶Acalase2.4L碱性蛋白酶Protex 6L、磷脂酶D、磷脂酶A_2;采用溶血磷脂酶酶解时,其电位值、平均粒径显著升高;通过显微结构观察到油滴聚集明显,这与电位值、粒径结果相一致;采用酶处理后乳状液的蛋白质二级结构中,α-螺旋含量均降低,无规卷曲含量均增加,其中用溶血磷脂酶后的乳状液中α-螺旋含量最低,无规卷曲含量最高;所有样品经蛋白酶和磷脂酶酶解处理后,荧光强度都降低,在溶血磷脂酶酶解后乳状液中蛋白质的荧光强度最低;采用溶血磷脂酶、磷脂酶A_2和磷脂酶D酶解乳状液后,PA含量均升高,PC和PE降低。 相似文献
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以大豆分离蛋白(SPI)为原料,采用碱性蛋白酶(Alcalase)进行酶解(0~180min),通过凝胶电泳、傅里叶红外光谱(FT-IR)和内源荧光光谱等方法探究酶解产物的结构变化;通过表面张力、界面蛋白吸附量等指标说明酶解产物的界面行为,并分析结构变化和界面行为对泡沫性质的影响。经酶解后,蛋白中7S和11S典型条带消失并有新条带产生(约24ku);与SPI相比,水解物中α 螺旋含量减少,β转角和无规则卷曲含量增加;荧光波长发生红移。以上结果说明蛋白结构展开,进而促进蛋白功能性的改变。结果发现,酶解90min时样品起泡性最好(起泡性指数143.20%),可能由于此时水解物平均粒径最低(208.10nm),溶解度较高(90.44%),表面张力最低,有利于提升水解物在空气-水界面的吸附速率,但由于酶解作用产生较小的肽段失去了蛋白质网络结构的能力,因而对泡沫稳定性有负面的影响。此外,酶解作用大大提高了蛋白抗氧化性。通过酶解可以有效地改善SPI的起泡性,拓宽了酶解后的SPI作为一种有效的起泡剂在食品中的应用范围。 相似文献
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针对大豆水酶法提油过程中产生乳状液难以破乳的问题,在单因素实验的基础上,选取冷冻温度、冷冻时间、微波解冻温度、微波解冻功率和微波解冻时间5个因素为自变量,以乳状液中油脂回收率为响应值,通过SAS9.2进行响应面实验设计。结果表明,最佳条件为:冷冻温度-16.9℃,冷冻时间17.5h,微波解冻温度62.4℃,微波解冻功率666.5W,微波解冻时间10.5min。在此最佳条件下,响应面有最优值为(96.89±1.43)%。采用显微成像观察法分析了水酶法提取工艺形成的乳状液中脂肪球分布情况,通过比对发现冷冻微波解冻破乳后脂肪球粒径明显增大,油脂更易释放。 相似文献
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以冷榨磨浆工艺所得豆乳为原料,研究高压均质辅助不同蛋白酶(碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶)水解豆乳对其结构及品质的影响。结果表明,随着均质压力的增加,酶解豆乳溶解度和水解度分别高达91.9%和8.24%,同时豆乳粒径分布更加均匀,表面负电荷增加,稳定性明显提高;SDS-PAGE电泳、红外光谱和荧光光谱研究豆乳中蛋白结构的变化,结果表明不同均质压力辅助酶解处理改变了蛋白质的线性表位,大分子量的抗营养蛋白因子条带呈变浅趋势,二级结构中α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲含量减少;测定抗营养因子含量揭示蛋白质结构与功能的关系,发现均质压力在100 MPa时,3种酶对大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白、植酸、大豆凝集素、胰蛋白酶抑制剂和脂肪氧化酶6种抗营养因子达到最佳去除效果,抑制率分别高达51.28%、57.83%、72.31%、71.4%、89.55%和82.96%,脲酶活性均呈阴性。研究结果可为营养健康豆乳的制备提供理论基础。 相似文献
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花青素对大豆蛋白质二级结构影响的多重光谱分析 总被引:1,自引:0,他引:1
以大豆分离蛋白-花青素复合体系为研究对象,综合利用多重光谱技术对其进行分析。利用荧光光谱探究大豆分离蛋白和花青素间的相互作用方式,采用同步荧光光谱和紫外-可见光谱探究花青素对大豆分离蛋白氨基酸残基微环境的影响,从而得出花青素对大豆分离蛋白构象的影响,再采用傅里叶变换红外光谱法和圆二色谱法研究花青素对大豆分离蛋白二级结构的影响。结果表明:花青素对大豆分离蛋白有较强的荧光猝灭作用且为静态猝灭,其中,花青素与大豆分离蛋白在298、306、314 K时相互作用的表观结合常数分别为3.343×104、4.507×104、5.525×104L/mol,对应的结合位点数分别为0.917 8、0.954 6、0.938 1。热力学数据分析结果表明:花青素与大豆分离蛋白反应的作用力主要是疏水相互作用;同步荧光光谱和紫外-可见光谱结果表明花青素改变了芳香氨基酸残基在空间结构中所处的微环境,使大豆分离蛋白的分子构象发生改变,且同步荧光光谱显示花青素与大豆分离蛋白中色氨酸残基发生相互作用,使其周围的疏水作用减少。傅里叶变换红外光谱和圆二色谱结果表明花青素引起大豆分离蛋白的二级结构发生改变。 相似文献
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采用超滤法回收水解液中的蛋白质,在单因素试验的基础上,通过Box-Behnken响应面法试验设计建立了操作压力、溶液质量分数、溶液p H值对膜通量影响的模型。研究结果表明,各因素对膜通量的影响由大到小依次为溶液质量分数、操作压力、溶液p H值。经优化得到的最佳工艺参数为:操作压力0.20 MPa、溶液质量分数5.60%、溶液p H值8.50。在此条件下超滤膜通量为7.02 L/(m2·h),回收物中蛋白质质量分数增至88.63%,红外光谱显示构成大豆蛋白的各官能团特征峰明显,高效液相色谱结果显示超滤对水解液中低聚糖类物质的脱除效果较好,所回收蛋白在功能特性上溶解性得到提升,且在酸性p H值范围内有明显改善,而乳化活性指数和乳化稳定性指数有所降低。超滤法回收水解液蛋白可实现同步浓缩与杂质分离,为水解液的增值利用提供了可行方法。 相似文献
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大豆-乳清混合蛋白对O/W乳液稳定性及流变性的影响 总被引:2,自引:0,他引:2
采用大豆分离蛋白-乳清分离蛋白(SPI-WPI)作为乳化剂制备O/W(水包油)乳液,通过测定粒径、Zeta电位、乳化活性指数、乳化稳定性系数、乳液稳定性系数、扫描电镜、流变等指标,探究不同蛋白混合比例及浓度对复合乳液稳定性及流变特性的影响。结果表明:当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为1∶9时,乳液体积平均粒径最小,为288.56nm,Zeta电位绝对值达到最大,为35.0mV,乳化活性指数最大,为108.23m2/g,乳化稳定性指数最大,为3.78471min,稳定性系数最大,为93.59%,此时乳液稳定性最好。当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为9∶1时,乳液的粘度最大,乳液的剪切应力最大,流变特性较好。添加乳清分离蛋白增大了乳液的稳定性,降低了乳液的粘度和剪切力。 相似文献