薄荷幼叶蔗糖酶的分离纯化与部分性质

经10 KD的膜超滤, DEAE-Sepharose离子交换柱层析, Sephacryl S-200凝胶过滤纯化, 从薄荷(Mentha haplocalyx Briq)幼叶中分离纯化出电泳纯的转化酶, 该酶提纯倍数为186.3倍, 比活力为67.06 U/mg. 酶学性质和动力学性质研究表明: 该酶不可逆催化蔗糖生成果糖和葡萄糖, 最适pH值为5.0, 最适温度为55 ℃, 米氏常数Km值为12.25 mmol/L.     

鸭肝碱性磷酸酶的分离纯化及其部分性质研究

经过匀浆、正丁醇除脂、硫酸铵分级分离、 DEAE-Sepharose Fast Flow 离子交换柱层析、 Sephacryl S-200 凝胶过滤等步骤, 从鸭肝中分离纯化出电泳纯的碱性磷酸酶, 该酶纯化倍数达58.3倍, 比活为337.4 U/mg. 经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的全分子量为121.0 kD, 亚基分子量为60.5 kD. 以磷酸苯二钠为底物, 测得该酶的最适pH为9.0, 最适温度为40 ℃. Na 、 K 、 Li 等一价离子对该酶活性基本无影响, Mg2 、 Mn2 对该酶活性有激活作用, Cd2 对该酶活性有抑制作用. 米氏常数Km为1.28 mmol/L.     

莲藕过氧化物酶的分离纯化及性质研究

经40%-85%硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析纯化,得到莲藕过氧化物酶（POD）电泳纯制品.该酶纯化倍数为39.77倍,回收率为11.76%.酶学性质和动力学性质研究表明,该酶最适pH为5.0;最适温度为35℃;以不同浓度的过氧化氢与莲藕POD在25℃、pH5的条件下反应,测得其Km值为9mmol/L.CuSO4和ZnSO4对莲藕POD活性有激活作用;BaCl2、MgCl2及SDS对其活性影响不大;Na2SO4、Li2SO4、KCl和NaCl对POD活性有一定的抑制作用;MnSO4和FeSO4对POD活性有较强的抑制作用;ASA能完全抑制POD的活性.     

薄荷幼叶蔗糖酶的分离纯化与部分性质

经10 KD的膜超滤,DEAE-Sepharose离子交换柱层析,Sephacryl S-200凝胶过滤纯化,从薄荷（Mentha haplocalyx Briq）幼叶中分离纯化出电泳纯的转化酶,该酶提纯倍数为186.3倍,比活力为67.06 U/mg.酶学性质和动力学性质研究表明：该酶不可逆催化蔗糖生成果糖和葡萄糖,最适pH值为5.0,最适温度为55℃,米氏常数Km值为12.25 mmol/L.     

鸭肝碱性磷酸酶的分离纯化及其部分性质研究

经过匀浆、正丁醇除脂、硫酸铵分级分离、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换柱层析、Sephacryl S-200凝胶过滤等步骤,从鸭肝中分离纯化出电泳纯的碱性磷酸酶,该酶纯化倍数达58．3倍,比活为337．4U／mg．经SDSPAGE和凝胶过滤测得该酶的全分子量为121．0kD,亚基分子量为60．5kD．以磷酸苯二钠为底物,测得该酶的最适pH为9．0,最适温度为40℃．Na^＋、K^＋、Li^＋等一价离子对该酶活性基本无影响,Mg^2＋、Mn^2＋对该酶活性有激活作用,Cd^2＋对该酶活性有抑制作用．米氏常数Km为1．28mmol／L．     

莲藕过氧化物酶的分离纯化及性质研究

经40%～85%硫酸铵分级沉淀、 DEAE-Sepharose离子交换层析、 Sephacryl S-200凝胶过滤层析纯化, 得到莲藕过氧化物酶(POD)电泳纯制品. 该酶纯化倍数为39.77 倍, 回收率为11.76%. 酶学性质和动力学性质研究表明, 该酶最适pH为5.0; 最适温度为35 ℃; 以不同浓度的过氧化氢与莲藕POD在25 ℃、 pH5的条件下反应, 测得其Km值为9 mmol/L. CuSO4和ZnSO4对莲藕POD活性有激活作用; BaCl2、 MgCl2及SDS对其活性影响不大; Na2SO4、 Li2SO4、 KCl和NaCl对POD活性有一定的抑制作用; MnSO4和FeSO4对POD活性有较强的抑制作用; ASA能完全抑制POD的活性.