首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
文章检索
  按 检索   检索词:      
出版年份:   被引次数:   他引次数: 提示:输入*表示无穷大
  收费全文   2篇
  免费   0篇
综合类   2篇
  1990年   2篇
排序方式: 共有2条查询结果,搜索用时 125 毫秒
1
1.
本实验对2S球蛋白的四个组分进行了SDS—PAGE分子量测定,氨基酸组成分析,沉降超离心分析,Dansy1—C1法N—末端氨基酸测定和蛋白酶抑制剂活性测定。结果表明:2S球蛋白四个组分的分子量按SⅡP_1,SⅡP_2,SⅡP_3和SⅡP_4的顺序分别为22,800,21,500,19,200和17,800。所含残基数分别为191,179,163和147个。SⅡP_1,SⅡP_2和SⅡP_3三者的沉降系数(Sw.20)分别为2.1S,1.9S和1.8S。N—末端分析表明这四种蛋白质的N—末端均为天冬氨酸。还发现只有SⅡP_2具有丝氨酸类蛋白酶抑制剂活性。本实验所提纯的这个抑制剂(SⅡP_2)的一个ATEE单位为0.4ug抑制剂蛋白(特指对α—chymotrypsin发生作用时)。α—chymotrypsin与此抑制剂(SⅡP_2)相互作用时的克分子数比为E/I=2/1。  相似文献   
2.
1
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号