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枯草杆菌蛋白酶促大豆分离蛋白聚集:蛋白质和酶浓度以及热处理的影响 总被引:1,自引:0,他引:1
研究了大豆分离蛋白的枯草杆菌蛋白酶水解产物的聚集行为。加入枯草杆菌蛋白酶后,大豆蛋白分离物被迅速降解为分子量小于6.5kDa小分子组分,这些组分相互作用形成大的聚集物。水解液的浊度变化趋势呈S型,底物浓度大于3.2%(酶浓度为750U/mL)时蛋白质的浓度对聚集过程的影响更明显,此临界浓度主要取决于酶浓度。适当的预热处理有利于酶促聚集。由于聚集物能溶于SDS和尿素,说明非共价键(主要是疏水相互作用、氢键和离子键)对聚集物的形成有特别重要的作用。最后并提出了酶促聚集的机理。 相似文献
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L. rhamnosus 719产酸与抑菌作用的关系研究 总被引:2,自引:0,他引:2
HPLC分析表明,L.rhamnosus719在MRS中发酵时,醋酸含量先升后降,而乳酸在发酵过程中不断增加,发酵过程中,乳酸和醋酸的摩尔浓度比从6h的0.28增加到60h的2.63。L.rhamnosus719在MRS培养48h的上清液抑菌效果最好,抑菌圈直径达36mm,其中乳酸、醋酸含量分别为17.70g/L和4.32g/L。L.rhamnosus719产生较高浓度的乳酸和醋酸是其抑菌作用的主要原因。 相似文献
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为了提供一种姜黄素纳米颗粒的制备载体,该文以玉米醇溶蛋白水解物(zein hydrolyate,ZH)和大豆可溶性多糖(soluble soybean polysaccharides,SSPS)复合物(ZH-SSPS)为原料,通过反溶剂纳米沉淀法制备了一种水溶性姜黄素纳米颗粒(curcumin nanoparticles,Cur-Ps),并考查了SSPS与ZH在制备姜黄素纳米颗粒中的协同作用。研究结果表明,当ZH的质量浓度在2.5 mg/m L以下时,SPSS的存在会使姜黄素的水溶性有所提高。当ZH的质量浓度在2.5 mg/m L以上时,姜黄素在水中的溶解量可高达135μg/m L,SSPS的加入无法使姜黄素的水溶性进一步提升。在中性条件(p H值7.0)或低离子强度(50 mmol/L)下,ZH及ZH-SSPS分别制备的姜黄素纳米颗粒(Cur-Ps)都具有良好的胶体稳定性。但在酸性(p H值为4.5和2.0)或高离子强度(200 mmol/L)下,ZH-SSPS较单独的ZH制备的Cur-Ps具有更好的胶体稳定性。体外释放研究表明,ZH及ZH-SSPS分别制备的Cur-Ps都具有一定的缓释作用,但ZH-SSPS制备的Cur-Ps具有更好的缓释效果,6 h的累积释放率在80%以下。1,1-二苯基-2-苦基肼(1,1-Diphenyl-2-picrylhydrazyl,DPPH)游离基氧化稳定性试验表明,姜黄素经纳米包埋后其氧化稳定性得到了显著提高(P0.05)。此外,ZH-SSPS制备的Cur-Ps冻干粉呈现多孔的海绵状结构,其复溶率显著提高(P0.05),可达90%以上。因此,SSPS和ZH在制备Cur-Ps的过程中具有明显的协同作用。利用ZH-SSPS制备的Cur-Ps溶液,外观澄清透明,能够为功能性饮料的营养强化提供借鉴。 相似文献
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糖接枝处理改善大豆蛋白纤维聚集体泡沫稳定性 总被引:1,自引:3,他引:1
为了探究糖接枝对大豆蛋白纤维聚集行为和泡沫性质的影响,明确蛋白质结构与功能的关系,该研究以大豆蛋白(soy protein isolation,SPI)和乳糖(lactose)为原料,通过干热法制备糖接枝大豆蛋白(SPI-lactose conjugate,SPI-Lac),以及在酸性条件下加热诱导其形成纤维聚集体(p H值2.0),制备了一种糖接枝大豆蛋白纤维聚集体(SPI-lactose conjugate fibillar aggregates),并考察了糖接枝对大豆蛋白的纤维聚集行为及泡沫性质的影响。研究结果表明:大豆蛋白在酸性条件下(p H值2.0)经加热后会发生水解,同时水解产物不断聚集形成大分子的纤维聚集体。糖接枝导致大豆蛋白的水解速度下降,但荧光光强和粒径的结果表明糖接枝能增强纤维聚集能力。SPI-Lac在中性条件下的溶解度(p H值5.0—7.0)显著高于SPI(P0.05),且不同时间处理的SPI-Lac纤维聚集体均能改善SPI在酸性条件下的溶解度(p H值2.0—5.0)。此外,不同时间处理的SPI-Lac纤维聚集体在酸性条件下的起泡能力均高于SPI纤维聚集体。SPI和SPI-Lac纤维聚集体的形成会导致SPI起泡能力的下降,但是短时间酸热处理形成的纤维聚集体泡沫稳定性得到显著改善。因此,糖接枝结合短时间酸热处理制备的糖接枝大豆蛋白纤维聚集体在中性条件下的泡沫稳定性显著提高(P0.05),是合理有效的蛋白质改性方法。 相似文献