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防御酶系对山茶灰斑病诱导抗性的响应 总被引:3,自引:1,他引:2
为揭示水杨酸(SA)诱导山茶产生抗病性反应机制,采用琼脂平板法测定了SA对山茶灰斑病菌Pestalotiopsis guepinii ( Desm.) Stey的影响.结果表明,浓度为0~5 mmol/L的SA对该菌的生长没有抑制作用.用SA喷雾涂布叶片诱导山茶抗性,其植株内过氧化物酶(POD)、多酚氧化酶(PPO )、过氧化氮酶(CAT)、苯丙氛酸解氨酶(PAL)等防御酶时山茶灰斑病菌诱导信号有不同响应.诱导并挑战接种处理的植株体内上述酶活性比只诱导不接种处理上升速度快,不同浓度的SA诱导及诱导后挑战接种植株体内的POD,PPO,CAT,PAL活性与SA浓度呈正相关.各防御酶活性与感病指数的相关性分析表明,CAT活性与感病指数显著负相关(r = - 0.9730),除PPO与感病指数的相关系数很低外,其它酶均较高,尽管未达到显著水平,但仍说明POD,PAL在诱导山茶抗病性中具有重要作用. 相似文献
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[目的]通过开发和筛选与核桃黑斑病抗性相关的SSR分子标记实现对不同核桃品种黑斑病高效准确的抗性鉴定.[方法]基于核桃转录组测序(RNA-Seq)结果,开发出可能与抗性相关的SSR标记,在抗感差异材料中验证与核桃黑斑病抗性相关的SSR引物.[结果]以12份抗病株系和感病株系基因组DNA为模板,获得1个与核桃抗黑斑病相关... 相似文献
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板栗铁型超氧化物歧化酶基因(CmFeSOD)的克隆及原核表达 总被引:1,自引:0,他引:1
超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase,SOD)是逆境条件下清除细胞内活性氧的关键酶,而铁型超氧化物歧化酶(FeSOD)作为该酶系中的关键酶之一,与植物的抗病性关系密切。根据板栗(Castanea mollissima Bl)转录组数据中分析得到FeSOD基因EST序列设计PCR扩增引物,以板栗幼叶的cDNA为模板,采用RT-PCR技术克隆获得CmFeSOD基因cDNA序列,通过生物信息学方法分析该基因的cDNA序列,并推定其氨基酸序列,同时将该基因片段连接到原核表达载体pET28a中,转化大肠杆菌BL21(DE3)并进行不同条件的诱导表达。结果表明,板栗CmFeSOD基因开放阅读框(ORF)大小为705 bp,共编码234个氨基酸,推测其蛋白分子质量为26.016 5 ku,理论等电点(pI)为6.86,具有FeSOD家族的特征基序和保守结构域,GenBank登录号为KY312852。遗传进化分析表明,板栗CmFeSOD与核桃的亲缘关系最近。SDS-PAGE电泳分析表明,通过原核表达获得CmFeSOD蛋白的分子质量约为29 ku,CmFeSOD蛋白在30℃,添加0.4 mmol/L IPTG,诱导6 h表达量最高,主要以包涵体的形式存在。 相似文献
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球孢白僵菌[Beauveria bassiana(Balsamo)Vuillemin]经液体培养后,采用酶解方法制备其菌丝原生质体,并采取单因素实验对再生条件进行了研究。结果表明,经纤维素酶制备球孢白僵菌原生质体后,再生的最佳条件是:用L-broth培养基培养球孢白僵菌78h,KCl 0.8mol/L(再生用蔗糖0.6mol/L),柠檬酸-柠檬酸钠缓冲液为缓冲系统,纤维素酶:蜗牛酶:溶菌酶=5:2.5:2.5(mg/mL),在32℃水浴中酶解3h(pH自然)。 相似文献
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水杨酸诱导山茶抗灰斑病的作用及生理生化响应 总被引:2,自引:0,他引:2
采用载玻片萌发法测定水杨酸(SA)对山茶灰斑病菌的影响。浓度为0~5mmol.L-1的SA对山茶灰斑病菌的孢子萌发没有抑制作用,其诱发抗病性可持续10~15天,诱导最佳间隔期为3天。用SA喷雾涂布叶片诱导山茶抗性,植株内丙二醛、木质素、可溶性蛋白含量等生化指标对山茶灰斑病菌诱导信号有不同响应。MDA含量在一定时间范围内减少,膜脂的过氧化程度降低,但随着处理时间的延长,这种诱导抗性的作用逐渐减弱,且在不同浓度处理间存在差异,在诱导并挑战接种的处理中,各处理表现为初期低于对照、后期缓慢上升;诱导并挑战接种的处理中,木质素含量的变化趋势与只诱导处理基本相似,高浓度诱导的木质素积累量大于低浓度;诱导并挑战接种处理的可溶性蛋白含量与只诱导处理也表现出相同的变化规律,诱导并挑战接种处理的可溶性蛋白含量比只诱导的处理和对照高。生化反应与病情指数的相关性分析表明:MDA、木质素含量与病情指数达到显著水平(P<0.05)。 相似文献
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撑×绿杂交竹(Bambusa pervariabilis×Dendrocalamopsis grandis)梢枯病是长江中上游退耕还林毁灭性病害之一,可造成严重的生态和经济损失。由于该病是近年来四川栽培区新发现的病害,相关研究较少,目前仅对该病的病原及发生规律(朱天辉等,2009a)、症状特点及空间格局(朱天辉 相似文献
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采用A蛋白双抗夹心法,在包被抗血清前先用A蛋白包被微量测定板,利用A蛋白抗血清中免疫球蛋白的FC部位结合,以F(ab’)2部位吸附抗原毒素,在被吸附的毒素上再加一层相同的抗血清和酶标记的A蛋白,以检测杂交竹梢枯病菌毒素蛋白。结果表明:A蛋白预包被能提高检测效价,降低本底值。抗原浓度对酶联检测有显著影响,纯毒素稀释倍数大于10-6,检测结果与对照接近,不适宜用于检测。OD值随抗原稀释倍数的增加下降,且下降幅度受测定抗血清浓度的影响;当检测液稀释1∶5(1∶50时,测定抗血清浓度在10-4(病株汁液)和10-6(含毒素发酵液)时可测出显著差别。抗血清浓度为10-4下,含毒素发酵液在标记A蛋白浓度为1∶10(1∶640范围内有较好测定结果,而病株汁液在标记A蛋白浓度为1∶10(1∶160才能测出。本研究首次将此技术用于真菌毒素检测中,该方法对杂交竹病株汁液中的致病毒素有高度的特异性和灵敏度,能早期诊断暗孢节菱孢菌引起的杂交竹梢枯病。 相似文献