温度休克法在海洋生物多倍体诱导中的应用

温度休克法是海洋生物多倍体育种的一种重要手段,具有操作简便、成本低廉、诱导成功率较高等优点,主要包括冷休克和热休克2种方式.文中综述了温度休克法诱导海洋鱼类和贝类多倍体的原理、特点及研究现状,对多倍体未来的研究方向进行了展望,以期为其他海洋生物多倍体诱导提供理论参考.     

龟鳖类动物热休克蛋白研究进展

介绍了热休克蛋白(HSP)的分类、特点及生物学功能,总结了近年来龟鳖类动物HSP在抗缺氧机制、性别决定机制、组织表达特异性及免疫调节方面的研究进展,并讨论了中华鳖HSP研究的意义和前景。     

热休克蛋白与肌内磷脂的关系

热休克蛋白是重要的膜蛋白之一,可与磷脂结合调控细胞膜的流动性、渗透性和完整性,在医学和生理领域得到广泛的关注。在肉制品中,磷脂的降解与肉品风味形成密切相关,热休克蛋白与磷脂的结合将对肉品风味有着重要的影响。本文综述了热休克蛋白的功能、与磷脂的相互作用及其对磷脂水解的影响。     

动物用免疫增强剂

正什么是免疫增强剂?简单地说,就是能增强机体免疫力的物质。免疫增强剂是指具有促进和调节免疫应答功能的制剂,通常对免疫功能正常者无影响,而对免疫功能低下者有促进作用。免疫增强剂可与抗原合用而延长抗原在局部的停留(储     

热应激绍兴鸭不同组织HSP70基因mRNA表达研究

研究蛋鸭热应激条件下不同组织中热休克蛋白70(HSP70)基因mRNA表达规律,为揭示蛋鸭热应激反应机理提供参考。60只绍兴蛋鸭25℃饲养20d,其中30只进行40℃热应激处理1h,采取荧光定量PCR方法分别测定不同组织中HSP70mRNA的表达水平。试验组与对照组相比,肝脏、脾脏和胰腺组织HSP70mRNA表达差异不显著,其他6种组织HSP70基因表达量均有不同程度的增加,试验组心脏、腿肌、垂体、下丘脑、胸肌、肾脏中HSP70基因表达量分别高于对照组3.6倍、2.8倍、2.7倍、2.4倍、2.2倍和1.57倍。     

亚低温输液疗法对失血性休克模型兔单核细胞HLA-DR表达的影响

目的：观察亚低温输液疗法对失血性休克模型兔单核细胞HLA-DR抗原表达的影响。方法：健康新西兰免25只,分为常温组,低温组和正常对照组．常温组、低温组每组各10只．正常对照组5只。常温组,低温组动物休克后分别输常温及低温液体．低温组肛门温度降至32～34C,维持。在休克期,复苏后12h、1d、2d,3d取外周静脉血用免疫荧光法测定单核细胞表面HLA-DR抗原的表达。正常对照组在上述同一时间取外周静脉血测定HLA-DR抗原作为参考值。结果：常温组、低温组实验动物失血性休克后外周血单核细胞表面HLA-DR抗原表达明显下降,与正常对照组的参考值比较差异有显著性（P〈0．05）。低温组的单核细胞表面HLA-DR抗原表达于复苏后2d恢复到正常值．复苏后3d高于正常值;而常温组于复苏后3d才恢复到正常值。结论：亚低温输液疗法能增强失血性休克模型兔的免疫功能。     

断奶仔猪腹泻的中西药疗法

断奶仔猪腹泻是养猪业中较棘手的问题,主要表现为肛门红肿、尾周围有污物、精神萎靡、呕吐、体温略低。轻的导致生长发育迟缓,重的引发脱水、酸中毒、内毒素休克而死亡等。笔者根据近年来的临床实践经验认为运用以下中西药疗法效果较好。1中药疗法仔猪在未断奶期间的腹泻疗法。因仔猪太小,西药肌注或静注的方式在临床上不好操作,所以给产后     

内毒素休克引起多器官损伤发病机制研究进展

内毒素休克引起的多器官损伤是导致患者死亡的重要原因。一方面,内毒素活化多条信号通路作用于炎性细胞,促使细胞因子和黏附因子分泌,导致全身炎症反应失控;另一方面,内毒素作用于血管内皮细胞、中性粒细胞,引起血管反应性降低、通透性增加、血液流变性异常,导致微循环障碍。从炎症反应与微循环障碍两方面综述了内毒素休克引起多器官损伤的发病机制,为防治内毒素性休克提供新思路。     

肉牛热应激研究进展

为了解肉牛热应激研究进展,以"肉牛"、"生产性能"、"生化指标"、"分子调控机制"、"热应激防控"等为关键词,检索、总结和归纳了2008—2018年来肉牛热应激相关文献资料。研究发现:一方面,热应激可降低肉牛的生产性能、繁殖性能、免疫功能及抗氧化功能;激活肉牛交感-肾上腺髓质轴(SAM),下丘脑-垂体-肾上腺皮质轴(HPT)及下丘脑-垂体-甲状腺轴(HPA);另一方面,热应激条件下肉牛可通过血液中miRNAs调控靶基因表达进而参与机体抗热应激反应。但在肉牛耐热基因筛选方面及热应激条件下肉牛营养标准的研究尚少,今后研究应根据不同程度热应激进而制定热应激条件下肉牛营养标准,在筛选肉牛耐热基因方面进行深入研究。     

小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2互作调控其酶活性

【目的】为探究拟南芥小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的关系。【方法】构建带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的原核蛋白表达载体,将小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的重组蛋白诱导表达后进行体外免疫共沉淀试验,并利用过氧化氢酶活性试剂盒检测过氧化氢酶活力。【结果】成功构建了带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的蛋白表达载体,并通过体外免疫共沉淀试验发现带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4能够将无纯化标签的过氧化氢酶2成功纯化出来,过氧化氢酶活性检测表明小热休克蛋白HSP17.4可以显著增强过氧化氢酶2活性。【结论】本研究证明小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2存在相互作用,并且小热休克蛋白HSP17.4激活过氧化氢酶2酶活性,为进一步研究小热休克蛋白HSP17.4通过调控过氧化氢酶2参与非生物胁迫响应奠定基础。