马传贫驴白细胞弱毒疫苗株跨膜蛋白主要免疫决定区基因的克隆与表达

从感染驴白细胞的马传贫驴白细胞弱毒疫苗株前病毒DNA中克隆了编码跨膜蛋白主要免疫决定区(TMIR)的基因，并在大肠杆菌中进行了表达。所表达的融合蛋白有一部分是可溶的，其氨基端带有6个组氨酸的标签，因此可以用固定化金属离子亲和层析法在非变性条件下进行纯化。在间接酶联免疫吸附试验(ELISA)和免疫印迹试验中，重组的TMIR蛋白可与马传贫阳性血清样品发生反应，而与健康马血清无任何反应。这表明该重组蛋白具有良好的抗原性和特异性，可用于马传贫弱毒疫苗株在体内外复制、接种马体内免疫应答及马传贫诊断的研究。     

鸡源株与人源株H9N2流感病毒血凝素受体结合位点氨基酸比较与分析

H19N2病毒可以感染多种禽类和哺乳动物，包括人类。流感病毒血凝素受体结合位点的氨基酸可以影响受体结合特性。为了解鸡源株与人源株H19N2病毒受体结合部氨基酸的差异，作者对二者进行了比较与分析，结果表明，鸡源株与人源株血凝素受体结合部位氨基酸的第137、183、190、226位点存在差异，鸡源株在这些位点分别为K、N、AorVorT、LorQ而人源株则分别为R、H、E、L。虽然尚不清楚这些位点的改变对病毒与细胞亲和力及宿主范围的影响，但由于H9N2在我国养鸡业的普遍存在，加强H9N2病毒的分子流行病学监测有重要意义。     

KAP7-1基因在内蒙古白绒山羊皮肤中的表达

角蛋白关联蛋白是羊绒主要的结构蛋白之一,依据氨基酸的成分,基本上可分为超高硫、高硫和富含甘氨酸/酪氨酸三种角蛋白家族.从构建的成年山羊皮肤cDNA文库和ESTs分析中发现了与绵羊KAP7-1cDNA高度同源的gKAP7-1cDNA,在核苷酸水平的同源性达到96.8%,编码85个氨基酸,甘氨酸和酪氨酸的含量为30.12%.在GeneBank中的注册号是AY510121.1,有3个拷贝数.原位杂交显示它在皮肤初级毛囊的皮质层、表皮层和次级毛囊的皮质层有强烈的表达.     

PMWS——与Ⅱ型圆环病毒相关的疾病

Ⅱ型圆环病毒(PCV-2)全世界都有,但不是分离出PCV-2就一定是PMWS,PCV-2在PMWS病中的作用还存在争议,单单PCV-2这个因子并不能致病,还必须有其他的相关因素。5月,《今日养猪业》杂志社受美国谷物协会邀请参加其在秦皇岛举行的技术研讨会,Dr.BobMorrison带来对Ⅱ型圆环病毒新的认识,现与大家分享。     

丰产抗病绿茄新品种"沈茄2号"的选育

沈茄2号是以S12－为母本，S06－为父本育成的一代杂交种。具有早熟，丰产，抗黄萎病，商品性好等特点。果实椭圆形，果皮嫩绿色，有光泽，果肉白色，口感好，单果重250克以上，生长势较强，一般667平方米产5000千克左右。适于春保护地，露地及秋延晚栽培。至2001年在国内累计推广40多万亩。     

人血栓调节蛋白基因的表达及转基因小鼠的建立

用PCR方法从人的基因组DNA中扩增了人血栓调节蛋白（hTM)基因，将其克隆到带有人EF－1α启动子的pEF-neo哺乳动物表达载体上，得到表达质粒pEF-TM。在转染pEF-TM的COS－1细胞中，hTM得到了瞬时表达，并且正确地定位到细胞膜上。用pEF-TM转染猪内皮细胞（PEC），经G418筛先得到稳定转染的克隆。凝血活性测定结果显示，表达hTM的PEC凝血时间明显延长，表明其抗凝血能力增强。通过显微注射方法，得到了1只F0代hTM转基因小鼠。Southern杂交结果表明，该转基因小鼠整合了9个拷贝的pEF-TM DNA,并能将外源DNA遗传给后代。     

新型生物功能性饲料蛋白源-生物E蛋白对猪的营养价值评定

试验首先对新型生物功能性饲料蛋白源 -生物E蛋白进行了营养成分测定 ,结果干物质、粗蛋白、粗脂肪、粗灰分、无氮浸出物含量分别为 91.5、6 0 .8、4 .5、3.2、6 .4、16 .7% ,总能为19.4MJ/kg ,赖氨酸、蛋氨酸、谷氨酰胺含量分别为 4 .4、1.4、3.1% ,α -淀粉酶、中性蛋白酶、酸性蛋白酶、纤维素酶活性分别为 4 30 0、115、2 5 0、32 0U/g ,有益菌活菌总数 5× 10 9/kg。猪消化试验结果表明 ,粗蛋白、粗脂肪、粗纤维、无氮浸出物、有机物消化率分别为 80 .4、71.2、4 3.0、95 .9、81.5 % ,消化能为 17.2MJ/kg。试验结果表明 :试验所用新型生物功能性饲料蛋白源—生物E蛋白作为一种新的蛋白原料 ,不仅蛋白含量高 ,而且富含多种生物活性物质 ,易于消化吸收。     

沙门氏菌鞭毛蛋白属共同抗原表位的定位

用淋巴细胞杂交瘤技术研制成４株沙门氏菌属特异单抗ＣＢ８，ｄｅ７，ｃｃ６，ＤＤ４，在免疫转印试验中，证实它们所识别的抗原表位位于鞭毛蛋白上，ＥＬＩＳＡ相加试验及竞争试验显示，ＣＢ８和ｃｃ６与ｄｅ７，ＤＤ４识别的抗原表位不同，表明鞭毛蛋白的属共同抗原具有多种表位的特性。用胰蛋白酶消化鞭毛蛋白，ＳＤＳ－ＰＡＧＥ结果出现两条新带，分子量分别为４２０００（Ｆ４２），２７０００（Ｆ２７），长时间消化，最终只剩下Ｆ２７条带，它可抵制该酶的消化。对该酶切样品的免疫转印结果表明，沙门氏菌鞭毛蛋白属共同抗原表位出现于Ｆ４２和Ｆ２７上，而相应的沙门氏菌分型Ｈ抗原单抗或因子血清识别的表位也在Ｆ４２和Ｆ２７上都得到了证实。这为沙门氏菌鞭毛蛋白抗原的多样性及结构和功能研究提供了证据。