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961.
为明确水稻、玉米和小麦纹枯病菌之间的生化差异,采用垂直板聚丙烯酰胺凝胶电泳技术,对这3种作物纹枯病菌(Rhizoctoniaspp.)18个菌株的可溶性蛋白和酯酶同工酶进行比较。结果发现,3种纹枯病菌的可溶性蛋白和酯酶同工酶图谱间均存在显著差异,其中可溶性蛋白图谱比酯酶同工酶图谱更具多样性。水稻和玉米纹枯病菌可溶性蛋白谱带有14~19条,而小麦纹枯病菌可溶性蛋白谱带7~9条;水稻和玉米纹枯病菌酯酶同工酶谱带有5~7条,而小麦纹枯病菌仅有3条,表明它们之间的差异是明显的。NTSYS聚类分析结果表明,水稻、玉米和小麦纹枯病菌菌株可溶性蛋白和酯酶同工酶谱带均具有丰富的多样性。 相似文献
962.
963.
抗真菌转基因大豆对大豆疫霉根腐病抗病性鉴定 总被引:2,自引:0,他引:2
采用下胚轴伤口接种法,对Southern杂交阳性的转菜豆几丁质酶基因和大麦核糖体失活蛋白基因的双价转基因大豆T2代的5个株系,进行了大豆疫霉根腐病抗病性检测,并通过比较接种后转基因大豆与对照组的死亡率来探讨两者的抗病性差异。结果表明,有4个转基因株系对大豆疫霉根腐病的抗性与非转基因对照组相比有明显提高,另外1个株系与对照组相比没有明显差异。 相似文献
964.
以原核表达经纯化复性制备的A型口蹄疫病毒(FMDV)VP1蛋白代替传统病毒抗原包被,建立快速、安全、有效的A型FMDV抗体ELISA检测方法。对前期制备的A型VP1蛋白进行Western-Blot检测,结果表明,VP1蛋白能够特异性识别A型FMDV阳性牛血清,可作为检测抗原建立检测A型FMDV抗体的方法。以最佳质量浓度1mg/L VP1蛋白为检测抗原,方阵滴定法确定最佳检测血清稀释度为1∶50[V(血清)∶V(封闭液)],最佳的酶标二抗稀释度为1∶2 000[V(酶标二抗)∶V(封闭液)],建立A型FMDV抗体ELISA检测方法。该方法的敏感性为94.32%,特异性为99.09%,批内与批间重复试验变异系数均小于8%。采用该方法检测201份临床血清,与液相阻断ELISA试剂盒的符合率达92.54%。研制的VP1-ELISA试剂盒特异、敏感、稳定、操作简便,可用来监控A型口蹄疫抗体水平。 相似文献
965.
[目的]预测A型口蹄疫病毒结构蛋白VP1的H-2d限制性T细胞表位。[方法]使用多种在线表位预测软件,包括Syfpeithi、IEDB、Net MHC-3.2、IMTECH和BIMAS预测A型口蹄疫病毒VP1上可能有的H-2d限制性T细胞表位,然后用Prot Param软件分析预测出的候选表位。[结果]综合比较5个表位预测软件的预测结果,遴选出10个候选表位;再结合Prot Param软件分析结果,最后共预测出5个表位:其中H-2Kd限制性表位有第27~35、118~126位,H-2Ld限制性表位有第43~51位,H-2Dd限制性表位有第45~53、146~154位。[结论]预测出5条口蹄疫病毒结构蛋白VP1 H-2d限制性CTL表位,为进一步鉴定口蹄疫病毒CTL表位提供数据和基础。 相似文献
966.
猪轮状病毒(Po RV)是引起仔猪腹泻的重要病原之一,其主要结构蛋白衣壳蛋白VP7可诱导机体产生中和抗体。文章以制备的抗Po RV VP7单克隆抗体(MAb)3B6作为靶分子,利用噬菌体十二肽库展示技术对其模拟表位进行筛选。四轮筛选后随机挑取阳性克隆扩增后进行ELISA鉴定,同时提取其基因组DNA测序,10个阳性噬菌体亲和肽拥有共同的外源肽序列"VPLGTDNGDIWV",而且与靶分子有很高亲和力。阳性噬菌体亲和肽与VP7蛋白进行序列比对,结果表明,十二肽中有4个氨基酸(第167位P、第178位T、第179位D和第184位W)与VP7蛋白167~184位氨基酸有一定的相似性。竞争抑制ELISA证明亲和多肽降低Po RV与抗VP7单克隆抗体之间的作用,病毒竞争抑制试验表明亲和多肽可以竞争性地抑制Po RV感染细胞。因此由这4个氨基酸构成的基序很有可能作为猪轮状病毒VP7蛋白的一个模拟表位。 相似文献
967.
968.
[目的]分析分月扇舟蛾颗粒体病毒蛋白基因的序列.[方法]针对分月扇舟蛾颗粒体病毒granulin基因进行PCR扩增,分析其核苷酸组成和氨基酸序列.[结果]测序得到498 bp的核苷酸序列片断,GC含量47.9%,AT含量52.1%.该基因蛋白序列等电点为5.42,分子量1.981 9×104 Da.蛋白质的二级结构主要由α螺旋(38.55%)、β折叠(18.07%)、β转角(10.24%)和无规卷曲(33.13%)组成,其中,α螺旋为主要结构.[结论]分月扇舟蛾颗粒体蛋白基因与杨扇舟蛾的相似性最高,亲缘关系最近. 相似文献
969.
《畜牧与兽医》2016,(9):96-99
为研究猪博卡病毒(PBo V)VP1蛋白在血清学诊断中的作用,用DNAStar软件预测了PBo V NP08株(Gen Bank登录号KR014255.1)VP1蛋白的主要抗原表位,确定1-334个氨基酸为优势抗原表位区,构建重组质粒p ET32a-VP1,将其转化感受态细胞BL21(DE3),并进行IPTG诱导表达。结果表明,重组菌可表达分子量为56.7 ku的重组蛋白VP1,主要以包涵体形式存在。纯化后蛋白的Western blot结果表明,表达的VP1蛋白与临床阳性血清具有良好的反应性。用该蛋白包被ELISA板,检测10份临床感染PBo V的猪血清样品和3份未感染猪的血清,结果表明其具有很好的特异性,不与未感染猪的血清发生反应,为建立PBo V感染血清学诊断方法奠定了基础。 相似文献
970.