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Reinherz EL Tan K Tang L Kern P Liu J Xiong Y Hussey RE Smolyar A Hare B Zhang R Joachimiak A Chang HC Wagner G Wang J 《Science (New York, N.Y.)》1999,286(5446):1913-1921
The crystal structure of a complex involving the D10 T cell receptor (TCR), 16-residue foreign peptide antigen, and the I-Ak self major histocompatibility complex (MHC) class II molecule is reported at 3.2 angstrom resolution. The D10 TCR is oriented in an orthogonal mode relative to its peptide-MHC (pMHC) ligand, necessitated by the amino-terminal extension of peptide residues projecting from the MHC class II antigen-binding groove as part of a mini beta sheet. Consequently, the disposition of D10 complementarity-determining region loops is altered relative to that of most pMHCI-specific TCRs; the latter TCRs assume a diagonal orientation, although with substantial variability. Peptide recognition, which involves P-1 to P8 residues, is dominated by the Valpha domain, which also binds to the class II MHC beta1 helix. That docking is limited to one segment of MHC-bound peptide offers an explanation for epitope recognition and altered peptide ligand effects, suggests a structural basis for alloreactivity, and illustrates how bacterial superantigens can span the TCR-pMHCII surface. 相似文献
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Bone chondroplasia and a chromosome abnormality in the same dog 总被引:1,自引:0,他引:1
W C Hare J S Wilkinson R A McFeely W H Riser 《American journal of veterinary research》1967,28(123):583-587
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