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991.
[目的]为性状的基因定位及综合性状优良的玉米自交系挖掘提供理论依据。[方法]以玉米RILs群体(吉846×掖3189)的280个家系及2个亲本为试材,采用随机区组设计,连续3年对供试材料进行田间鉴定,分析产量及相关性状表现。[结果]家系间、年份与家系互作间10个性状均存在极显著差异;各性状的广义遗传力较大,在50.76%~82.81%;群体内各性状的偏度和峰度绝对值小于1,符合正态分布。[结论]家系2、10、27、122、257和321的产量及相关性状在不同年份均表现较好,在今后玉米育种中可优先利用;10个性状均可进行QTL分析。 相似文献
992.
基于RS和GIS对龙凤湿地自然保护区景观格局变化特征定量分析 总被引:2,自引:0,他引:2
在RS和GIS技术支持下,选取了1979、1989、2001、2008年4个不同时期的遥感影像作为基本信息源,选取斑块数量(Np)、斑块总面积(CA)、斑块面积比(PL.A.N.D)、斑块密度(PD)、边界密度(ED)、最大斑块指数(LP.I)、景观形状指数(LS.I)、多样性指数(SH.D.I)、优势度(DI)、面积... 相似文献
993.
994.
水土保持植物措施与径流调控工程对位配置数量化分析 总被引:3,自引:2,他引:3
在水土保持措施对位配置原理与方法的指导下,以位于黄土丘陵区第5副区的安定区九华沟流域为例证,系统分析了研究区域环境资源的分布规律及常见水土保持植物措施的限制性因子,通过植物措施需求位与所处环境资源位的数量化分析,以植物措施对位配置为指导,以径流调控工程技术为手段,以满足植物需水为目标,进行了水土保持植物措施需求位与治理... 相似文献
995.
996.
本研究以小白菜为材料,采用盆栽试验研究了石灰、活性炭及石灰+活性炭处理对铬胁迫下小白菜铬吸收量及对铬污染土壤中铬形态分布的影响,旨在阐明改良剂抑制重金属铬对小白菜的毒害作用机理。其研究结果表明:(1)在铬污染土壤中,小白菜不同部位铬含量顺序依次为根>叶>叶柄,改良剂能有效抑制小白菜对土壤中铬的吸收,不同改良剂在不同铬处理下对小白菜吸收铬的抑制效果不同。(2)形态提取分析表明,施用改良剂处理使土壤铬的水溶态、可交换态和碳酸盐结合态减少,而有机结合态和残渣态增加,从而降低小白菜对土壤中铬的吸收。 相似文献
997.
从基因水平上检测精子中新基因QSA的表达规律及时空分布,并推测其可能的生物学作用.采用RT-PCR和原位杂交法检测QSA在人和小鼠多种组织中的表达.RT-PCR结果显示QSA在小鼠的睾丸、精子和受精卵中特异性表达,而在小鼠卵细胞、囊胚等组织中未检测到该基因的mRNA.原位杂交结果表明QSA在人的部分腺体组织(如:睾丸、... 相似文献
998.
【目的】从越橘果实中克隆花色素合成酶(ANS)基因cDNA,为研究越橘花色素苷合成的分子机制奠定基础。【方法】以越橘(Vaccinium spp.)品种“北陆”(V.corymbosum L.)为试材,并以Illumina测序文库(NCBI登录号:SRA046311)中差异表达的Unigene 38125片段为基础,利用cDNA末端快速扩增(RACE)技术获得花色素合成酶基因全长cDNA,利用DNAMAN和MEGA软件进行多序列比对和系统进化分析,探讨ANS基因在不同组织和器官中的相对表达量及其与对应花色素苷含量的关系。【结果】成功克隆了越橘花色素合成酶基因序列,命名为VcANS,GenBank登录号为JN654701。序列分析结果表明,VcANS全长1 424 bp,包含93 bp的5′非编码区、248 bp的3′非编码区和1个长度为1 083 bp编码360个氨基酸的开放阅读框,该基因编码的蛋白具有ANS家族普遍存在的2酮戊二酸和Fe2+依赖的氧化酶超家族的保守结构域。序列比对和系统进化分析表明,VcANS与杜鹃花科植物亲缘关系最近。在越橘果实发育的不同阶段,VcANS相对表达量的变化与花色素苷含量的变化趋势具有一致性。【结论】获得了越橘花色素合成酶基因全长,推测其对越橘花色素苷的形成起调控作用。 相似文献
999.
Soon FF Ng LM Zhou XE West GM Kovach A Tan MH Suino-Powell KM He Y Xu Y Chalmers MJ Brunzelle JS Zhang H Yang H Jiang H Li J Yong EL Cutler S Zhu JK Griffin PR Melcher K Xu HE 《Science (New York, N.Y.)》2012,335(6064):85-88
Abscisic acid (ABA) is an essential hormone for plants to survive environmental stresses. At the center of the ABA signaling network is a subfamily of type 2C protein phosphatases (PP2Cs), which form exclusive interactions with ABA receptors and subfamily 2 Snfl-related kinase (SnRK2s). Here, we report a SnRK2-PP2C complex structure, which reveals marked similarity in PP2C recognition by SnRK2 and ABA receptors. In the complex, the kinase activation loop docks into the active site of PP2C, while the conserved ABA-sensing tryptophan of PP2C inserts into the kinase catalytic cleft, thus mimicking receptor-PP2C interactions. These structural results provide a simple mechanism that directly couples ABA binding to SnRK2 kinase activation and highlight a new paradigm of kinase-phosphatase regulation through mutual packing of their catalytic sites. 相似文献
1000.