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Spinach fraction I protein (ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase-oxy genase, E.C. 4.1.1.39) was crystallized on both an analytical and a preparative scale by vapor diffusion with polyethylene glycol (molecular weight, 6000) used as the precipitant. The identity of the crystalline material with fraction I protein was shown by gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate and immunological properties. The carboxylase and oxygenase activities copurify during crystallization, and the crystalline enzyme lacks copper and iron.  相似文献   
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Electron-atom (molecule) collision processes at low and intermediate energies are discussed. Measurements of collision cross sections are described briefly. The experimental techniques and the interpretation of observations are illustrated by specific examples.  相似文献   
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