CaCl2作用下核诱导形成乳清蛋白纤维聚合物特性研究

在低pH值、低离子强度、长时间高温加热条件下乳清蛋白可以自组装形成纳米纤维聚合物。纤维的形成主要有自发和核诱导2种方式,对改善乳清蛋白的功能性质具有重要作用。通过界面性质与纤维结构的关系探究CaCl2对核形成、核诱导以及成熟纤维的影响。结果表明：核诱导方式比自发方式对CaCl2的耐受性更强,CaCl2浓度为50mmol/L时,均相核诱导、二次核诱导乳清蛋白形成的纤维聚合物较自发方式样品乳化稳定性指数分别降低了30.92%、34.09%,泡沫稳定性指数分别降低了68.18%、78.59%。加入20~50mmol/L CaCl2能提高蛋白质的聚合速率,同时降低反应的活化能,但这种快速聚合破坏了纤维有序组装的过程,核诱导方式由于加快了纤维聚合物的形成速度,与自发方式相比,核诱导对CaCl2的耐受程度更高。     

CaCl2对纤维核诱导乳清浓缩蛋白聚合能力的影响

研究了CaCl_2对两种核诱导乳清浓缩蛋白(WPC)在聚合方面的影响。通过向WPC自发、均相核诱导WPC、二次核诱导WPC形成纤维过程中添加CaCl_2,可提高纤维体系的硬度、黏度以及聚合率,并且对核诱导形成的纤维聚合物影响较大。添加CaCl_2后,核诱导的硬度增加量是WPC自发硬度增加量的1.661倍(均相核诱导)和1.821倍(二次核诱导),黏度增加量的对应值为2.261倍(均相核诱导)与2.479倍(二次核诱导)。添加CaCl_2使纤维的形态发生变化,成弯曲聚集体。对于纤维形成的两种路径自发与核诱导,CaCl_2的影响程度不同,与乳清浓缩蛋白自发纤维聚合能力相比,CaCl_2对核诱导乳清浓缩蛋白聚合能力的提升幅度更大。     

酪蛋白对乳清浓缩蛋白自组装形成纳米纤维的影响

某些蛋白质在非常规条件下可以自组装形成纳米纤维聚合物,这种聚合结构对蛋白质单体及其常规聚合形态赋予了高级功能性质,但这种自组装过程容易受其他蛋白的干扰,破坏其组装聚合方式。研究了乳液中2种主要蛋白成分的相互作用和酪蛋白（CN）对乳清浓缩蛋白（WPC）自组装形成纤维状聚合物的影响,分析了WPC在自组装的不同时期受CN的干扰程度。结果表明,在纤维形成不同阶段混入CN,决定了形成聚合物的结构形态,CN加入的时间越早,对纤维形成的抑制作用越明显,提高混入CN浓度,能够使形成纤维聚合物的CN混入时间点延后。其中表面疏水作用和二硫键的形成共同促进了CN与WPC的聚合,弱化了WPC的自身作用,继而抑制WPC的纤维自组装,在纤维形成初期混入CN,这种抑制作用尤为明显。CN的混入使聚合速率常数k增大,WPC与CN聚合能力增强,而WPC间的聚合作用减弱,干扰和破坏了WPC纤维聚合物的形成。研究表明,牛乳中酪蛋白的影响导致牛乳蛋白无法形成纳米纤维聚合物,除去牛乳中的酪蛋白,使分离出的乳清蛋白在自组装聚合的中后期混入酪蛋白,则不影响纳米纤维聚合结构的形成。     

响应面法优化固定化酶改善酸法大豆浓缩蛋白凝胶性的研究

利用固定化谷氨酰胺转胺酶(MTG)对酸法大豆浓缩蛋白(SPC)进行改性,采用响应面法优化改性的工艺条件.结果表明,当固定化MTG添加量3.84U/g、反应温度49.57℃,pH值6.03、反应时间2.04 h时,响应面优化后的SPC凝胶性为7.33 kcp,比未改性时提高27.26%.     

不同酶解条件下大豆分离蛋白结构特性及起泡性研究

以大豆分离蛋白（SPI）为原料,采用碱性蛋白酶（Alcalase）进行酶解（0~180min）,通过凝胶电泳、傅里叶红外光谱（FT-IR）和内源荧光光谱等方法探究酶解产物的结构变化;通过表面张力、界面蛋白吸附量等指标说明酶解产物的界面行为,并分析结构变化和界面行为对泡沫性质的影响。经酶解后,蛋白中7S和11S典型条带消失并有新条带产生（约24ku）;与SPI相比,水解物中α 螺旋含量减少,β转角和无规则卷曲含量增加;荧光波长发生红移。以上结果说明蛋白结构展开,进而促进蛋白功能性的改变。结果发现,酶解90min时样品起泡性最好（起泡性指数143.20%）,可能由于此时水解物平均粒径最低（208.10nm）,溶解度较高（90.44%）,表面张力最低,有利于提升水解物在空气-水界面的吸附速率,但由于酶解作用产生较小的肽段失去了蛋白质网络结构的能力,因而对泡沫稳定性有负面的影响。此外,酶解作用大大提高了蛋白抗氧化性。通过酶解可以有效地改善SPI的起泡性,拓宽了酶解后的SPI作为一种有效的起泡剂在食品中的应用范围。     

乳清蛋白中性蛋白酶解物对Caco-2细胞铁吸收的影响

采用体外消化与Caco-2 细胞模型相结合的方法,研究了乳清蛋白浓缩物（WPC）中性酶解产物经超滤后获得的各组分对强化铁生物利用率的影响;采用Sephadex G-25 凝胶层析法对WPC的中性酶解产物的消化产物进行分离,并用Caco-2 细胞模型评价了分离后各组分对铁吸收的影响。结果表明,WPC中性酶解产物的各组分中,低分子量的组分（分子量小于10kDa）可以有效提高铁的生物利用率。组分3kR（分子量在3~10kDa之间）和3kF（分子量小于3kDa）与铁一起摄入时,铁的生物利用率分别达到23.32%、24.23%,显著高于WPC（2.58%）。铁的吸收率和生物利用率显著相关,而渗透率与生物利用率之间没有显著相关性;WPC中性酶解产物消化产物的各组分中,分子量小于1kDa 的组分将铁的吸收率提高到90.47%,显著高于空白（25.13%）。而分子量为1~5kDa 的一个组分会抑制铁的吸收。     

脉冲电场协同加热对乳清蛋白凝胶质构特性的影响

以乳清蛋白为研究对象,在电场强度15～55 kV/cm、脉冲数2～8个、水浴温度50～90℃范围内,通过单因素试验考察各因素对乳清蛋白硬度、弹性和保水性的影响。研究结果表明:乳清蛋白经高压脉冲电场作用后,所形成凝胶的性质有显著变化。与未受高压脉冲电场处理的对照样相比,凝胶硬度、弹性和保水性在电场强度15～25 kV/cm时降低,在电场强度35 kV/cm时显著提高,45 kV/cm时又降低。在电场强度35 kV/cm条件下,凝胶硬度、弹性和保水性随着脉冲数的增加而增强,但后期增幅变化不显著。凝胶硬度和弹性在水浴温度为80℃时最佳,保水性在水浴温度为70℃时最佳。     

超声时间对大豆-乳清混合蛋白结构及乳化性质的影响

通过混合动植物蛋白得到具有全新口感和对人体健康更有益的双蛋白食品越来越受到重视。采用聚丙烯酰胺凝胶电泳、傅里叶红外光谱、紫外光谱、8-苯胺-1-萘磺酸荧光探针等手段研究了超声时间对大豆-乳清混合蛋白(SPI-WPI)结构及乳化性质的影响。结果表明:超声处理不会使混合蛋白发生降解,但对其二级、三级结构影响显著;随超声时间的增加,SPI-WPI二级结构中α-螺旋和β-折叠含量降低、β-转角含量增加,无规则卷曲含量也略有增加;由表面疏水性可知,超声处理后混合蛋白分子构象发生了改变,蛋白分子内部多肽链部分展开,蛋白结构变得更加舒展,疏水基团暴露,表面活性增强,乳化性增高;超声处理后,蛋白浊度显著降低,说明超声处理产生的空穴效应使蛋白粒子更加分散;混合蛋白体系乳化活性指数与乳化稳定性指数先增加、后降低,超声处理30 min时,混合蛋白体系乳化性最好。     

葵花浓缩蛋白的酶法改性研究

采用1.398枯草杆菌中性蛋白酶对葵花浓缩蛋白进行水解,降解蛋白分子,通过电泳分析了不同水解度蛋白亚基的变化,系统地分析了不同水解度葵花酶解蛋白与葵花浓缩蛋白的功能特性.实验表明,水解度6.5%的葵花酶解蛋白溶解性、吸油性、乳化性等功能性得到较大的改善,而葵花浓缩蛋白持水性、起泡性及起泡稳定性好于葵花酶解蛋白,葵花浓缩蛋白经酶解后游离的氨基酸含量都有明显提高.葵花蛋白除赖氨酸含量稍低外,其他必需氨基酸组成与NAS(1980)和FAO(1973)参考模式相比,具有良好平衡性.     

弱碱性加热处理对醇洗花生浓缩蛋白肉制食品功能性的影响

以改性后花生浓缩蛋白的NSI值、吸水性、吸油性和凝胶性为评价指标,研究对醇洗花生浓缩蛋白弱碱性加热改性用于肉制食品的最佳工艺条件。通过单因素试验和正交试验所得的最佳改性工艺条件为:温度85℃、pH值9、时间30min和固液比1:7。在此条件下所得花生浓缩蛋白的NSI值、吸水性、吸油性和凝胶性分别为68.91%、4.84g/g、2.85g/g和202.58g,较未改性前分别提高了43.09%、23.16%、174.04%和57.25%。     

大豆乳清蛋白与硫酸葡聚糖相互作用及乳化特性研究

为改善大豆乳清蛋白（SWP）的乳化特性,提高大豆副产物的利用价值,以大豆乳清蛋白和硫酸葡聚糖（DS）为原料制备复合物,对其形成机制及乳化特性进行研究。通过ζ-电位、浊度和光谱法分析蛋白质-多糖复合体系的结构变化及相互作用机制;通过平均粒径和微观结构观察对复合物的分布情况和聚集状态进行表征,并对复合体系的乳化特性进行分析。结果表明,pH值和蛋白多糖比显著影响SWP与DS的相互作用,在pH值为3.5时,SWP和DS能够通过静电相互作用形成更稳定的复合物;荧光光谱和傅里叶变换红外光谱分析表明,DS的加入改变了SWP的微环境和二级结构,复合物中α-螺旋的相对含量显著升高,氢键和疏水相互作用也影响复合物的形成;随着DS浓度增加,复合物的粒径呈先增大后减小的趋势,当蛋白多糖比为4时,复合物聚集程度最大,平均粒径为（3667.25±95.32）nm,在此条件下形成的复合物显著改善了SWP的乳化特性,乳化活性指数和乳化稳定性指数分别提高了31.03%和14.71%。     

醇法菜籽浓缩蛋白的微波改性试验

对醇法菜籽浓缩蛋白(RPC)进行了微波改性的试验.在单因素试验的基础上,采用L9(34)正交试验,以探讨pH值、菜籽浓缩蛋白质量分数、微波功率及改性时间对菜籽浓缩蛋白的氮溶解指数(NSI)的影响.通过正交试验确定了微波改性的最佳工艺条件为:菜籽浓缩蛋白质量分数5%、微波功率300 W、改性时间1 min和pH值10.最佳改性条件下改性菜籽浓缩蛋白的NSI可达到73.38%,起泡稳定性为91.25%.     

乳清蛋白对以麦芽糊精为助剂桑葚汁喷雾干燥性能影响

桑葚富含多酚类物质,具有一定的营养与保健功能。多酚类物质在加工及贮藏过程中非常不稳定,喷雾干燥法微胶囊包埋是保护生物活性成分常采用的方法。但是,果汁喷雾干燥过程中极易出现黏壁现象,导致粉末回收率较低。基于此,研究不同比例乳清分离蛋白(WPI)与麦芽糊精(MD)对喷雾干燥桑葚粉理化特性的影响。结果表明,进料液中以少量WPI取代MD能显著提高桑葚粉的回收率,WPI较高的表面活性与良好的成膜性是使桑葚粉回收率提高的主要原因。随着进料溶液中WPI质量分数的增加,桑葚粉含水率增加;水分活度、堆积密度、粒径、水溶性指数和玻璃化转变温度呈降低趋势,而吸湿性则无明显变化。随着进料溶液中WPI质量分数的增加,桑葚粉L值、b值增加,a值降低,色差ΔE增加。桑葚粉的总酚含量与清除自由基能力随进料溶液中WPI质量分数的增加呈降低趋势。当进料溶液中桑葚汁/MD/WPI质量比为65∶(34.5~30.0)∶(0.5~5.0)时,既能有效解决黏壁问题,又能较好地抑制桑葚汁中多酚类成分降解,使桑葚粉具有较高的抗氧化能力。     

大豆-乳清混合蛋白对O/W乳液稳定性及流变性的影响

采用大豆分离蛋白-乳清分离蛋白(SPI-WPI)作为乳化剂制备O/W（水包油）乳液,通过测定粒径、Zeta电位、乳化活性指数、乳化稳定性系数、乳液稳定性系数、扫描电镜、流变等指标,探究不同蛋白混合比例及浓度对复合乳液稳定性及流变特性的影响。结果表明：当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为1∶9时,乳液体积平均粒径最小,为288.56nm,Zeta电位绝对值达到最大,为35.0mV,乳化活性指数最大,为108.23m2/g,乳化稳定性指数最大,为3.78471min,稳定性系数最大,为93.59%,此时乳液稳定性最好。当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为9∶1时,乳液的粘度最大,乳液的剪切应力最大,流变特性较好。添加乳清分离蛋白增大了乳液的稳定性,降低了乳液的粘度和剪切力。     

超声复合碱处理大豆蛋白与EGCG复合物功能特性研究

大豆分离蛋白(SPI)经超声复合碱处理后与表没食子儿茶索没食子酸酯(EGCG)进行复合形成复合物.采用傅里叶变换红外光谱和荧光光谱对超声复合碱处理及EGCG改性的SPI结构及构象进行解析,以粒径、Zeta电位、浊度及乳化特性为指标,分析该复合体系中SPI构象改变与功能特性之间的关系.结果 表明:超声复合碱处理使SPI的...     

空化微射流对米糠蛋白热聚集体结构及特性的影响

以米糠蛋白为研究对象,采用加热处理(p H值7. 2、100℃、20 min)制备热可溶性聚集体,分别对热聚集体进行空化微射流(0、30、60、90、120 MPa)处理,以未经处理的可溶性米糠蛋白作为对照,探究空化微射流处理对可溶性米糠蛋白聚集体结构特性(3D微观结构、粒径分布、电位、表面疏水性、官能团、二三级结构)和乳化特性(乳化性和乳化稳定性)的影响。结果表明:与热可溶性聚集体相比,经过空化微射流处理(90 MPa)后,3D微观结构高度和颗粒大小、总游离巯基含量、平均粒径和β-折叠含量降到最低,结构变得疏松;表面疏水性、乳化性指数及乳化稳定性指数提高了798. 05、90. 32 m~2/g和281. 68 min。低压(30～90 MPa)处理减小了热可溶性聚集体颗粒粒径,将不溶性聚集体转化为可溶性聚集体,使其乳化特性增大;而高压(120 MPa)处理则会使蛋白发生聚集,乳化特性降低。     

超声处理大豆分离蛋白-壳聚糖复合物结构性质研究

为研究超声处理大豆分离蛋白与壳聚糖相互作用及其对复合物结构性质的影响,利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱研究超声处理大豆分离蛋白与壳聚糖的相互作用,通过SDS-PAGE电泳(十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳)、复合物动态光散射粒度分析、表面电荷和浊度等测定,解析了超声处理对大豆分离蛋白-壳聚糖复合物结构变化与功能性质之间的关系。结果表明,随着超声功率的增加,复合物的紫外-可见吸收光谱的最大吸收峰逐渐升高且发生红移;荧光强度先降低后增加,超声600 W处理时内源荧光强度最大;超声处理影响了大豆分离蛋白亚基组成,主要促进了7S亚基与壳聚糖的相互作用;复合物的粒径先降低后增大;300~500 W处理的复合物ζ-电位表面电荷密度较大,浊度明显降低且溶液分散均匀、性质稳定。说明相对低功率时复合物形成得较为稳定,但超声处理进一步增大后,蛋白质发生不溶性聚集和重排,影响了大豆分离蛋白与壳聚糖之间的相互作用,不同复合物中蛋白质与壳聚糖的相互作用影响了氨基酸残基的微环境、蛋白质的三级结构和分子柔性,进而影响复合物结构和功能特性。