CaCl2作用下核诱导形成乳清蛋白纤维聚合物特性研究

在低pH值、低离子强度、长时间高温加热条件下乳清蛋白可以自组装形成纳米纤维聚合物。纤维的形成主要有自发和核诱导2种方式,对改善乳清蛋白的功能性质具有重要作用。通过界面性质与纤维结构的关系探究CaCl2对核形成、核诱导以及成熟纤维的影响。结果表明：核诱导方式比自发方式对CaCl2的耐受性更强,CaCl2浓度为50mmol/L时,均相核诱导、二次核诱导乳清蛋白形成的纤维聚合物较自发方式样品乳化稳定性指数分别降低了30.92%、34.09%,泡沫稳定性指数分别降低了68.18%、78.59%。加入20~50mmol/L CaCl2能提高蛋白质的聚合速率,同时降低反应的活化能,但这种快速聚合破坏了纤维有序组装的过程,核诱导方式由于加快了纤维聚合物的形成速度,与自发方式相比,核诱导对CaCl2的耐受程度更高。     

纤维诱导对乳清浓缩蛋白起泡性的改善作用分析

纤维诱导对乳清浓缩蛋白(WPC)起泡性具有明显的改善作用。通过向乳清浓缩蛋白中添加一定量成熟的纤维,研究热处理过程中纤维诱导对乳清浓缩蛋白起泡性的影响。结果发现,纤维诱导的乳清浓缩蛋白起泡性远高于乳清浓缩蛋白自发形成纤维的起泡性。在诱导过程中,纤维可以快速提高乳清浓缩蛋白的起泡性,尤其在诱导前期(0~2 h);纤维诱导乳清浓缩蛋白1 h和2 h的起泡能力分别是乳清浓缩蛋白自发形成纤维的1.36倍和1.41倍。成熟纤维可快速诱导乳清浓缩蛋白形成纤维,提高聚合速率并缩短纤维形成时间。同时,聚合驱动力也在诱导前期(0~2 h)快速变化,加速纤维形成。     

酪蛋白对乳清浓缩蛋白自组装形成纳米纤维的影响

某些蛋白质在非常规条件下可以自组装形成纳米纤维聚合物,这种聚合结构对蛋白质单体及其常规聚合形态赋予了高级功能性质,但这种自组装过程容易受其他蛋白的干扰,破坏其组装聚合方式。研究了乳液中2种主要蛋白成分的相互作用和酪蛋白（CN）对乳清浓缩蛋白（WPC）自组装形成纤维状聚合物的影响,分析了WPC在自组装的不同时期受CN的干扰程度。结果表明,在纤维形成不同阶段混入CN,决定了形成聚合物的结构形态,CN加入的时间越早,对纤维形成的抑制作用越明显,提高混入CN浓度,能够使形成纤维聚合物的CN混入时间点延后。其中表面疏水作用和二硫键的形成共同促进了CN与WPC的聚合,弱化了WPC的自身作用,继而抑制WPC的纤维自组装,在纤维形成初期混入CN,这种抑制作用尤为明显。CN的混入使聚合速率常数k增大,WPC与CN聚合能力增强,而WPC间的聚合作用减弱,干扰和破坏了WPC纤维聚合物的形成。研究表明,牛乳中酪蛋白的影响导致牛乳蛋白无法形成纳米纤维聚合物,除去牛乳中的酪蛋白,使分离出的乳清蛋白在自组装聚合的中后期混入酪蛋白,则不影响纳米纤维聚合结构的形成。     

乳清蛋白中性蛋白酶解物对Caco-2细胞铁吸收的影响

采用体外消化与Caco-2 细胞模型相结合的方法,研究了乳清蛋白浓缩物（WPC）中性酶解产物经超滤后获得的各组分对强化铁生物利用率的影响;采用Sephadex G-25 凝胶层析法对WPC的中性酶解产物的消化产物进行分离,并用Caco-2 细胞模型评价了分离后各组分对铁吸收的影响。结果表明,WPC中性酶解产物的各组分中,低分子量的组分（分子量小于10kDa）可以有效提高铁的生物利用率。组分3kR（分子量在3~10kDa之间）和3kF（分子量小于3kDa）与铁一起摄入时,铁的生物利用率分别达到23.32%、24.23%,显著高于WPC（2.58%）。铁的吸收率和生物利用率显著相关,而渗透率与生物利用率之间没有显著相关性;WPC中性酶解产物消化产物的各组分中,分子量小于1kDa 的组分将铁的吸收率提高到90.47%,显著高于空白（25.13%）。而分子量为1~5kDa 的一个组分会抑制铁的吸收。     

脉冲电场协同加热对乳清蛋白凝胶质构特性的影响

以乳清蛋白为研究对象,在电场强度15～55 kV/cm、脉冲数2～8个、水浴温度50～90℃范围内,通过单因素试验考察各因素对乳清蛋白硬度、弹性和保水性的影响。研究结果表明:乳清蛋白经高压脉冲电场作用后,所形成凝胶的性质有显著变化。与未受高压脉冲电场处理的对照样相比,凝胶硬度、弹性和保水性在电场强度15～25 kV/cm时降低,在电场强度35 kV/cm时显著提高,45 kV/cm时又降低。在电场强度35 kV/cm条件下,凝胶硬度、弹性和保水性随着脉冲数的增加而增强,但后期增幅变化不显著。凝胶硬度和弹性在水浴温度为80℃时最佳,保水性在水浴温度为70℃时最佳。     

超声时间对大豆-乳清混合蛋白结构及乳化性质的影响

通过混合动植物蛋白得到具有全新口感和对人体健康更有益的双蛋白食品越来越受到重视。采用聚丙烯酰胺凝胶电泳、傅里叶红外光谱、紫外光谱、8-苯胺-1-萘磺酸荧光探针等手段研究了超声时间对大豆-乳清混合蛋白(SPI-WPI)结构及乳化性质的影响。结果表明:超声处理不会使混合蛋白发生降解,但对其二级、三级结构影响显著;随超声时间的增加,SPI-WPI二级结构中α-螺旋和β-折叠含量降低、β-转角含量增加,无规则卷曲含量也略有增加;由表面疏水性可知,超声处理后混合蛋白分子构象发生了改变,蛋白分子内部多肽链部分展开,蛋白结构变得更加舒展,疏水基团暴露,表面活性增强,乳化性增高;超声处理后,蛋白浊度显著降低,说明超声处理产生的空穴效应使蛋白粒子更加分散;混合蛋白体系乳化活性指数与乳化稳定性指数先增加、后降低,超声处理30 min时,混合蛋白体系乳化性最好。     

大豆-乳清混合蛋白对O/W乳液稳定性及流变性的影响

采用大豆分离蛋白-乳清分离蛋白(SPI-WPI)作为乳化剂制备O/W（水包油）乳液,通过测定粒径、Zeta电位、乳化活性指数、乳化稳定性系数、乳液稳定性系数、扫描电镜、流变等指标,探究不同蛋白混合比例及浓度对复合乳液稳定性及流变特性的影响。结果表明：当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为1∶9时,乳液体积平均粒径最小,为288.56nm,Zeta电位绝对值达到最大,为35.0mV,乳化活性指数最大,为108.23m2/g,乳化稳定性指数最大,为3.78471min,稳定性系数最大,为93.59%,此时乳液稳定性最好。当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为9∶1时,乳液的粘度最大,乳液的剪切应力最大,流变特性较好。添加乳清分离蛋白增大了乳液的稳定性,降低了乳液的粘度和剪切力。     

乳清蛋白对以麦芽糊精为助剂桑葚汁喷雾干燥性能影响

桑葚富含多酚类物质,具有一定的营养与保健功能。多酚类物质在加工及贮藏过程中非常不稳定,喷雾干燥法微胶囊包埋是保护生物活性成分常采用的方法。但是,果汁喷雾干燥过程中极易出现黏壁现象,导致粉末回收率较低。基于此,研究不同比例乳清分离蛋白(WPI)与麦芽糊精(MD)对喷雾干燥桑葚粉理化特性的影响。结果表明,进料液中以少量WPI取代MD能显著提高桑葚粉的回收率,WPI较高的表面活性与良好的成膜性是使桑葚粉回收率提高的主要原因。随着进料溶液中WPI质量分数的增加,桑葚粉含水率增加;水分活度、堆积密度、粒径、水溶性指数和玻璃化转变温度呈降低趋势,而吸湿性则无明显变化。随着进料溶液中WPI质量分数的增加,桑葚粉L值、b值增加,a值降低,色差ΔE增加。桑葚粉的总酚含量与清除自由基能力随进料溶液中WPI质量分数的增加呈降低趋势。当进料溶液中桑葚汁/MD/WPI质量比为65∶(34.5~30.0)∶(0.5~5.0)时,既能有效解决黏壁问题,又能较好地抑制桑葚汁中多酚类成分降解,使桑葚粉具有较高的抗氧化能力。     

基于乒乓对时的智能变电站二次无线核相

针对常规变电站核相方法不适用于智能站核相的现状,提出利用乒乓原理解决数据传输同步对时问题,实现智能站分布式二次无线电压核相,从而解决智能站投运或二次回路变动后的跨间隔电压核相难的问题。     

弱碱性加热处理对醇洗花生浓缩蛋白肉制食品功能性的影响

以改性后花生浓缩蛋白的NSI值、吸水性、吸油性和凝胶性为评价指标,研究对醇洗花生浓缩蛋白弱碱性加热改性用于肉制食品的最佳工艺条件。通过单因素试验和正交试验所得的最佳改性工艺条件为:温度85℃、pH值9、时间30min和固液比1:7。在此条件下所得花生浓缩蛋白的NSI值、吸水性、吸油性和凝胶性分别为68.91%、4.84g/g、2.85g/g和202.58g,较未改性前分别提高了43.09%、23.16%、174.04%和57.25%。     

不同Ca2+浓度下猪肉肌球蛋白的热聚集体机制研究

为探究不同Ca~(2+)浓度下肌球蛋白的热聚集行为,以猪背最长肌为原料,提取其肌球蛋白,加入不同浓度的氯化钙(0.01、0.02、0.03、0.04、0.05、0.075、0.1 mol/L),通过热变性动力学分析,研究加热过程中聚集体形态结构的变化和凝胶特性,探究猪肉肌球蛋白热聚集形成机制。结果表明,氯化钙浓度由0.01 mol/L升至0.1 mol/L,蛋白变性温度由40.2、52.4℃降至36.5、50.8℃,显著(p 0.05)降低了肌球蛋白的热稳定性;随着温度的升高、氯化钙浓度的增加,肌球蛋白浊度、粒度、变性率逐步增大;显著(p 0.05)提高了肌球蛋白初始状态的Ca~(2+)-ATP酶活性,降低了肌球蛋白互相结合形成聚集体的温度;电镜观察发现,Ca~(2+)浓度越高,聚集速率越快,0.1 mol/L处理下,蛋白聚集体体积显著增大,形成无序聚集体; 80℃、0.1 mol/L处理组凝胶强度显著(p 0.05)高于其他处理组,氯化钙浓度由0.01 mol/L升高至0.1 mol/L,凝胶强度由4.58 N升至5.28 N。因此,随着温度升高、氯化钙浓度增加,易形成猪肉肌球蛋白聚集体,且凝胶强度增加。     

不同蛋白微射流喷雾干燥制备鱼油微胶囊性能研究

以乳清分离蛋白(Whey protein isolated,WPI)、大豆分离蛋白(Soybean protein isolated,SPI)和豌豆分离蛋白(Pea protein isolated,PPI)分别与麦芽糊精作为复合壁材,卵磷脂作为乳化剂,将微射流处理后的乳液进行喷雾干燥,制备鱼油微胶囊。采用激光粒度分布仪、扫描电子显微镜、傅里叶变换红外光谱仪、热重分析仪等对3种蛋白制备的鱼油微胶囊性能进行研究比较。结果表明:乳液的粒径分布从大到小依次为SPI、PPI、WPI,乳化性质从优到劣依次为WPI、PPI、SPI; WPI制备的乳液粒径最小,微胶囊的包埋率最高、氧化稳定性最好; WPI制备的微胶囊呈球形,表面较为完整,SPI和PPI制备的微胶囊表面存在凹陷和少量孔洞; WPI含有高含量α-螺旋和无序结构,更有利于包埋; 3种鱼油微胶囊在200℃以下均具有良好的热稳定性,满足一般食品的加工条件,而SPI制备的微胶囊热稳定性最高。因此,除热稳定性外,以WPI制备的鱼油微胶囊性质明显优于SPI和PPI。     

超声预处理对大豆蛋白聚集体结构和乳化特性的影响

以大豆分离蛋白为原料,采用超声对蛋白进行预处理,经加热(100℃、20 min)和离心得到可溶性热聚集体(STSPI),以可溶性大豆分离蛋白(SSPI)(原大豆分离蛋白溶于磷酸盐缓冲液后离心制备)作为对照,探究热诱导对超声预处理蛋白的结构特性(微观结构、粒径分布、官能团、二三级结构、电位、疏水性)和乳化特性(乳化性和乳化稳定性)的影响。结果表明:与STSPI相比,超声预处理再经加热、离心后得到的可溶性蛋白(USTSPI)在超声时间和超声功率为6 min、600 W时,其平均粒径、电位绝对值、蛋白质分散度指数(PDI)和浊度分别下降了273.50 nm、6 mV、0.33和288.2;官能团中羰基和二硫键质量摩尔浓度分别降低了0.26 nmol/mg和0.38μmol/g,游离氨基和游离巯基质量摩尔浓度提高了0.16μmol/mg和0.59μmol/g;α-螺旋和β-转角结构增多,β1结构相对含量降低了11.97个百分点;表面疏水性指数提高了364.78,乳化性指数和乳化稳定性指数提高了123.56 m2/g和360.95 min。这说明对蛋白进行超声预处理后能在一定程度上阻碍因热效应导致的蛋白乳化活性降低,可为解决因加热引起蛋白乳化特性降低问题提供参考。     

空化微射流对米糠蛋白热聚集体结构及特性的影响

以米糠蛋白为研究对象,采用加热处理(p H值7. 2、100℃、20 min)制备热可溶性聚集体,分别对热聚集体进行空化微射流(0、30、60、90、120 MPa)处理,以未经处理的可溶性米糠蛋白作为对照,探究空化微射流处理对可溶性米糠蛋白聚集体结构特性(3D微观结构、粒径分布、电位、表面疏水性、官能团、二三级结构)和乳化特性(乳化性和乳化稳定性)的影响。结果表明:与热可溶性聚集体相比,经过空化微射流处理(90 MPa)后,3D微观结构高度和颗粒大小、总游离巯基含量、平均粒径和β-折叠含量降到最低,结构变得疏松;表面疏水性、乳化性指数及乳化稳定性指数提高了798. 05、90. 32 m~2/g和281. 68 min。低压(30～90 MPa)处理减小了热可溶性聚集体颗粒粒径,将不溶性聚集体转化为可溶性聚集体,使其乳化特性增大;而高压(120 MPa)处理则会使蛋白发生聚集,乳化特性降低。     

超声联合酶处理下TG酶交联大豆分离蛋白凝胶特性研究

为研究超声联合酶处理对大豆分离蛋白(SPI)结构和对谷氨酰胺转氨酶(TG)交联的SPI凝胶性能的影响,采用内源性荧光光谱、傅里叶红外变换光谱解析超声联合酶处理对SPI结构的影响,并以粒径、游离巯基含量、表面疏水性、凝胶强度、持水性及微观结构为指标,探究SPI结构改变与功能特性之间的关系。红外及荧光光谱表明,与未经处理SPI和经单一改性处理的SPI相比,超声联合酶处理使蛋白α-螺旋和β-转角相对含量降低,β-折叠和无规则卷曲相对含量上升,蛋白结构伸展,促使游离巯基和疏水基团暴露,提高了SPI游离巯基含量和表面疏水性。与未处理SPI相比,经超声联合酶处理的SPI凝胶效果最佳,形成了均匀致密的凝胶网络,其凝胶强度和持水率分别提升了(278.04±18.81)%和(89.51±2.78)%,超声联合酶处理可以改善SPI结构以及TG交联的SPI凝胶特性。