哺乳动物热休克蛋白研究进展

应激是动物对影响其正常生理机能的一切内外环境因素所作出的非特异性适应反应,而应激诱导产生的热休克蛋白能保护机体免受应激原所造成的伤害。随着热休克蛋白研究的不断深入,揭示其复杂的生物学效应对提高动物的抗逆性和更好地激发动物潜在的经济性能具有重要的意义。本文综述了近年来哺乳动物热休克蛋白的研究成果及目前的研究现状,以期为热休克蛋白的进一步研究提供一定的参考。     

小热休克蛋白家族的研究进展

1962年Ritossa等发现果蝇唾液腺多线染色体在环境温度升高时，某些特定部位在1min内就出现“蓬松”现象，当温度恢复到正常时，其他部位才会出现类似的蓬松。用^3H尿嘧啶核苷掺入试验这些蓬松部位的基因具有转录活性。1974年Tissieres发现热诱导基因蓬松的活化产物是一组热休克蛋白(heat shock protein，HSP)。这一现象被称为热休     

哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员，作为一种细胞内源性保护蛋白，当机体或细胞遭受应激时，它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达，并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

热休克蛋白的研究进展

热休克蛋白(Heatshock proteins,HSP),是生物受到环境中物理、化学、生物、精神等刺激时产生应激反馈而合成的蛋白质。作为进化保守的蛋白家族之一,普遍存在于各种生物体中,并在生物体内发挥着重要的生理功能。HSP因具有丰富强大的分子伴侣、抗应激、调节细胞凋亡、抗氧化、参与机体免疫等生物学功能,决定了其广泛的用途。大量的试验表明,近年来HSP在相关领域的应用研究已获得了重要的突破与进展,特别是在疾病免疫和药物开发中的应用研究。文中在阐明HSP分子调控的基础上,综述了近年来热休克蛋白家族(HSP90、HSP70、HSP60和小分子HSP)在功能和应用方面的研究进展,为进一步完善对HSP的研究提供一定的参考。     

哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员,作为一种细胞内源性保护蛋白,当机体或细胞遭受应激时,它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达,并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

热休克蛋白70及27的研究进展

热休克蛋白是生物体受到环境中物理、化学、生物、精神等因素刺激时发生应激反应而合成的高度保守的蛋白质。在正常细胞中参与蛋白质的合成、折叠、装配、跨膜、转运以及变性蛋白质的清除等,具有分子伴侣的功能,并在细胞的增殖、分化等生理过程中发挥重要作用。本文简要论述热休克蛋白的发现、分类,以及HSP70、HSP27的结构和生物学功能,并对其应用前景进行了展望。     

热休克蛋白70的研究进展

热休克蛋白（HSP）是生物细胞在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后所产生的一类在生物进化中最保守的蛋白，其中HSP70是最受关注、研究最为深入的一种。随着研究的深入，在生物学的功能不断被发现的同时，HSP70的应用前景也变得越来越广泛。     

热休克蛋白70的生物学功能及应用的研究进展

热休克蛋白70(HSP 70)是热休克家族中最重要的一员,从细菌到哺乳动物中广泛存在。在正常生理状态下HSP 70表达水平很低,而理化刺激、病理刺激和生理刺激等均能显著诱导其表达。HSP 70具有较强分子伴侣、抗细胞凋亡、抗氧化、免疫调节等功能。本文就HSP 70的结构和分类、主要生物学功能及其在某些疾病治疗方面的应用作一综述。     

应激蛋白研究进展

应激蛋白（HSP）可在多种应激原刺激下产生，并具有伴随性、自卫性、协同性、模拟性、双重性等特性。近年研究表明：HSP可提高机体耐热性，保护、修复细胞蛋白质，参与机体免疫反应，介导肿瘤增殖并参与肿瘤免疫，参与胚胎分化发育等诸多作用。因此，HSP的研究在生命科学的诸多领域受到重视。     

热休克蛋白70研究新进展

1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).……     

热应激蛋白90家族的研究进展

HSP90是一类高分子量分子伴侣 ,能与细胞中一些功能蛋白如蛋白激酶、类固醇激素受体等结合形成复合物 ,参与细胞的分裂、免疫和信号转导等一系列生命过程。热应激时HSP90的高表达能够保护细胞 ,使之增强对热应激的抵抗力。     

热应激蛋白(HSPs)的表达

热应激蛋白 (HSPs)是存在于正常和非正常细胞中的一组结构高度保守的蛋白质。它不仅参与细胞的发育、生长和分化 ,而且在增强细胞对有害刺激的抵抗力、加速细胞自身修复等方面起关键作用。文章综述了各类不同HSPs在不同细胞、组织以及肿瘤中表达的研究进展 ,同时也论述了HSPs的分类和HSPs表达的作用和意义     

种子热激蛋白研究进展

植物种子在成熟、贮藏与萌发中会合成大量蛋白质,其中包括具有重要作用的热激蛋白。研究种子热激蛋白的结构与功能,能够揭示热激蛋白与种子正常发育、抵抗高温等逆境胁迫的相关性,阐释热激蛋白在种子中的作用机理。通过培育具有抵抗高温逆境的种子可以提高植物种子活力、保护种质资源,实现种子生产的高产与稳产以达到推动农业经济发展的目的。本文从热激蛋白的合成、分类、特点与功能等方面进行了概述,并详细分析了热激蛋白在植物种子成熟、贮藏和萌发中的作用,并对热激蛋白在蛋白质组学上的研究进行了总结。提出利用蛋白质组学分析牧草种子劣变过程中热激蛋白合成类型与数量的应用前景。     

热应激时鸡糖皮质激素受体和热休克蛋白的变化

本研究应用3H-Dex放射配体结合的Scatchard分析和35S-蛋氨酸体外标记法分别测定了环境温度40℃热应激时,鸡外周血淋巴细胞(PBL)的糖皮质激素受体(GR)的最大结合容量(Ro)、平衡解离常数(Kd)及其热休克蛋白的表达。结果显示在热应激处理后0．5～4h鸡PBL、GR、Ro从85．75±10．09fmol／107细胞迅速下降至15．34±2．89fmol／107细胞。仅为正常对照组Ro的17．90％(P＜0．01)。与此同时细胞热休克蛋白(HSP)的合成持续增加,主要有HSP100,HSP90,HSP70和HSP25。而在热应激最初0．5h细胞总的蛋白合成急剧下降,随着应激时间的延长,HSP合成的增多,细胞总的蛋白也逐渐恢复。提示HSP在热应激过程中对细胞结构和机能的重建、维持激素与GR的亲合力,稳定受体蛋白结构,提高机体热耐受力具有重要意义。     

热应激蛋白在动物应激反应中的作用机制

热应激蛋白(heatshockproteins,HSPs)是动物在不良因素作用下所产生的一组特异性蛋白质,任何应激均可诱导机体的HSPs合成增加,它能使动物迅速适应环境变化,保护机体不受或少受损害。HSPs作为应激的调控蛋白对阐明动物的应激机理有着非常重要的作用。文中从热应激蛋白的国内外研究现状、生物学功能、在应激反应中的作用机制等方面加以综述,以期为探讨畜禽应激机理提供可行性参考。     

热休克蛋白在细胞凋亡级联中的调控作用

机体在高温刺激下可诱导合成热应激相关蛋白,这些蛋白主要是热休克蛋白家族成员。热休克蛋白在信息传递、细胞代谢、生长及分化等过程中发挥着关键的调控作用,并在细胞凋亡过程中发挥着重要的调控作用,以最大限度地保护机体。热休克蛋白在线粒体信号通路和死亡受体信号通路的级联反应中通过削弱、阻断凋亡信号,或激活存活信号对凋亡进行负调控,从而减少细胞损伤,促进细胞存活。     

Diminished gene expression of cardiac heat shock proteins in pulmonary hypertensive chickens

1. The relative expression of heat shock protein (HSP) genes (HSP60, HSP70 and HSP90) was performed using quantitative real-time PCR on tissue from the heart ventricles to investigate the effect of 3,5,3′-l-triiodothyronine (T₃)-induced pulmonary hypertension in broiler chickens.

2. The ratio of the right ventricle to total ventricle (index of pulmonary hypertension) was increased in the treated groups at 12 and 42 d of age compared to controls but was significant only at 42 d.

3. The HSP genes were expressed in the right and left ventricles of control but T₃-treated broilers at 12 and 42 d of age. The relative amounts of HSP60 and HSP90 gene expression in the right ventricle of treated groups were significantly increased at 12 d and decreased at 42 d of age compared to controls.

4. Variations of HSP60 and HSP90 mRNAs in the left ventricle were not significant. The relative amount of HSP70 mRNA expression in the right and left ventricles of treated groups was significantly decreased at 42 d of age compared to controls. HSP70 mRNA expression did not differ between the right and left ventricles at 12 d of age.

5. It is concluded that gene expression of HSPs (i.e. HSP60 and HSP90) was upregulated in the heart of chickens developing pulmonary hypertension syndrome, probably to delay the pathological process of disease. The right ventricle from hearts of pulmonary hypertensive chickens showed considerable reductions of HSP60, HSP70 and HSP90, which is evidence of a loss of compensatory responsiveness in dilated heart.     

Kisspeptin对热应激大鼠脑抗氧化性能和热休克蛋白70 mRNAs表达的影响

本试验旨在探讨神经肽kisspeptin对热应激大鼠脑抗氧化性能、热休克蛋白70mRNA表达及肾上腺、胸腺及脾指数的影响。本试验使用试剂盒检测大鼠脑内GSH-Px、T-SOD活力和T-AOC及MDA含量,并用荧光定量方法检测热应激休克蛋白mRNA的表达。热应激导致脑组织中MDA含量极显著升高,T-SOD、GSH-Px活力及T-AOC极显著下降,热休克蛋白mRNAs表达极显著升高,肾上腺、胸腺和脾指数降低;与热应激组相比,注射kisspeptin热应激组中脑MDA的含量显著减少,GSH-Px、T-SOD活性和T-AOC显著升高,热休克蛋白mRNAs表达显著下降,肾上腺、胸腺和脾指数上升;与对照组相比,单纯注射kisspeptin组中GSH-Px、T-SOD活力和T-AOC显著升高,MDA含量显著降低而热休克蛋白mRNAs并未发生明显变化。以上结果说明kisspeptin可缓解热应激引起的大鼠脑中应激损伤。