热休克蛋白70与细胞凋亡

热休克蛋白（HSP）是高度保守的分子伴侣，对蛋白的正确折叠和装配是必须的。HSPT0在温度升高时提供保护。HSPT0具有保护细胞的能力是因为它能抑制凋亡。细胞凋亡（apoptosis）最主要的形态学特征是凋亡小体（apoptoticbody）的形成，是细胞内相关基因表达激活所引起的，不同于细胞病理性损伤。大量研究已证实，HSP与凋亡密切相关。     

热应激蛋白70(HSP_(70))研究进展

热应激蛋白普遍存在于从原核细胞到高等真核细胞的整个生物界。本文通过HSP70 的基因特点与转录调控、HSP70 的mRNA与翻译、HSP70 的作用以及HSP70 在体内的降解等方面 ,对HSP70 进行了较为详细的介绍     

谷氨酰胺对热休克蛋白70的诱导及其抗应激作用

热休克蛋白是机体受到应激原的刺激后所产生的几高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定着重要作用。其中热休克蛋白70是最重要的一种,它大多数生物中含量最多,在细胞应激后生成最显著。休克蛋白具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功能、抗氧化功能、提高细胞的应激耐受性、促进细胞增殖、参与细胞骨架的形成和修复等等,     

热应激雏鸡免疫器官中热休克蛋白70的定位研究

通过检测热休克蛋白70（heat shock protein,HSP70）在免疫器官及细胞上的分布规律,研究热应激雏鸡免疫器官中热休克蛋白70的定位及表达。结果显示：HSP70在常温饲养雏鸡的胸腺、脾脏、法氏囊中均有明显的表达,在胸腺、脾脏的细胞中主要以胞浆表达为主,而法氏囊中则以胞核表达为主,脾脏中HSP70的表达强度最为稳定。热应激时,胸腺中HSP70的IOD值随日龄增长而逐渐降低,末期显著低于对照组（P〈0．05）;脾脏中HSP70的IOD值随日龄增长逐渐降低,末期稍低于对照组（P〉0．05）;法氏囊中HSP70的IOD值与饲养日龄间无明显规律,末期高于对照组（P〉0．05）。结果表明,热应激对雏鸡胸腺的损伤明显,胸腺细胞通过自身合成HSP70抵抗热应激的能力较差,而对脾脏和法氏囊影响较小。     

金属硫蛋白对热应激奶牛血淋巴细胞凋亡基因和HSP70基因表达的影响

为探讨金属硫蛋白(MT)对热应激奶牛血淋巴细胞凋亡基因和HSP70基因表达的影响及其机理,选取25头中国荷斯坦奶牛经产泌乳母牛,随机均分为A、B、C、D、E 5组,分别按每头0(对照),16.0,24.0,32.0和40.0 mg颈静脉注射Zn-MT,于试验第1(注射Zn-MT之前),7和14天逐头采取血样,测定不同剂量的外源性MT对热应激奶牛血淋巴细胞HSP70、Bcl-2、Bax和p53基因表达水平的影响。结果表明,补给外源性MT后,4个试验组奶牛的产奶性能都有不同程度提高,其中B组奶牛的产奶量比A、C、D和E组分别高出20.94%(P＜0.05),15.83%(P＞0.05),10.94%(P＞0.05)和8.85%(P＞0.05);各试验组HSP70基因的表达水平都有所上升,其中D组比对照组高出130.00%,达到显著(P＜0.05)水平;各试验组Bcl-2基因的表达水平均高于对照组,其中C组达到显著(P＜0.05)水平;B、D组Bax基因的表达水平和C、E组p53基因的表达水平较对照组分别降低了22.00%,13.00%和22.00%,34.00%,但均未达到显著(P＞0.05)水平。说明外源性MT能改善热应激奶牛的产奶性能并有效调控奶牛血淋巴细胞HSP70、Bcl-2、Bax和p53基因的表达水平,且表现出较为明显的剂量效应。     

热休克蛋白70研究新进展

1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).……     

热应激蛋白70-肽疫苗研究进展

热应激蛋白（heat stress protein，HSP）是在机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质，具有高度保守性。一般来说，根据HSP的同源性、功能和分子量，主要HSP被分成小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。其中HSP70家族的HSP70是研究最多的，它具有多种生物学功能，不仅可以增强机体的应激耐受性，而且在机体免疫反应中也起重要作用。     

热应激蛋白在动物应激反应中的作用机制

热应激蛋白(heatshockproteins,HSPs)是动物在不良因素作用下所产生的一组特异性蛋白质,任何应激均可诱导机体的HSPs合成增加,它能使动物迅速适应环境变化,保护机体不受或少受损害。HSPs作为应激的调控蛋白对阐明动物的应激机理有着非常重要的作用。文中从热应激蛋白的国内外研究现状、生物学功能、在应激反应中的作用机制等方面加以综述,以期为探讨畜禽应激机理提供可行性参考。     

热休克蛋白在细胞凋亡级联中的调控作用

机体在高温刺激下可诱导合成热应激相关蛋白,这些蛋白主要是热休克蛋白家族成员。热休克蛋白在信息传递、细胞代谢、生长及分化等过程中发挥着关键的调控作用,并在细胞凋亡过程中发挥着重要的调控作用,以最大限度地保护机体。热休克蛋白在线粒体信号通路和死亡受体信号通路的级联反应中通过削弱、阻断凋亡信号,或激活存活信号对凋亡进行负调控,从而减少细胞损伤,促进细胞存活。     

热激蛋白在动物应激中的应用

热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中,是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白,与机体的应激关系密切,在进化上高度保守.本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上,对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述,指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义.     

热激蛋白在动物应激中的应用

热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中，是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白，与机体的应激关系密切，在进化上高度保守。本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上，对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述，指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义。     

cDNA of Canine Heat Shock Protein 70 (HSP70)

Full-length canine HSP70 cDNA was sequenced and the expression of HSP70 mRNA was investigated. The full-length cDNA sequence of the HSP70 gene (2322 bp) contained a single long open reading frame (1920 bp) coding a protein of 640 amino acids. The amino acid sequence of the canine HSP70 gene shared about 90-95% sequence similarity with bovine, human and mouse HSP70 proteins. Southern blot analysis with HSP70 probe gave three distinct bands of 9.4 kb, 5 kb and 4.4 kb in BamHI digests and two distinct bands of 19 kb and 4 kb in EcoRI digests. Canine HSP70 mRNA was detectable in canine peripheral blood mononuclear cells and stomach but not in liver, kidney, spleen, small intestine, large intestine and skin of dogs.     

热应激对肉鸡的影响及热休克蛋白70的研究进展

在现代化畜禽生产中,热应激已成为制约肉鸡生长、代谢、肉品质及生理功能的重要因素之一,给养殖业带来了严重的经济损失。热应激蛋白（heat shock protein,HSPs）是动物在不良因素作用下所产生的一组特异性蛋白质,而HSP70是其家族成员中最保守、最重要的蛋白之一;它具有分子伴侣、热耐性,抗过氧化损伤等特性,能够使机体迅速适应环境变化,在热应激保护中发挥了重要的作用。作者主要阐述了热应激对肉鸡的影响和HSP70的生物学特点及其抗热应激的作用机理,以期为从药物方面探讨HSP70的抗应激功能提供理论依据。     

犬热应激过程中HSP70和免疫相关细胞因子的变化

为研究热应激造成犬免疫机能损伤的机制及损伤过程中免疫相关细胞因子的变化规律,分别在夏季持续高热天气中每隔7d、分5次采集了拉布拉多犬的血清和外周血单个核细胞(PBMC),检测血清中皮质醇(COR)、热休克蛋白70(HSP70)、白细胞介素2((IL-2)和白细胞介素(IL-10)、Toll样受体2(TLR-2)和Toll样受体4(TLR-4)的含量及PBMC中HSP70、IL-2、IL-10、TLR-2、TLR-4的mRNA的表达,并与春季非应激温度下检测的同类指标进行比较。结果显示,夏季持续高热天气中犬长期处于应激状态,其PBMC中HSP70mRNA表达上调,IL-2、IL-10、TLR-2、TLR-4mRNA表达下调;血清中COR浓度持续高于正常值,HSP70浓度升高,IL-2、TLR-2浓度未发生显著变化,IL-10、TLR-4浓度显著低于正常水平。热应激条件下PBMC中白介素和Toll样受体mRNA表达下调,可能是导致犬的免疫功能抑制、抗感染免疫机能下降的原因。     

热休克蛋白70及其对精子影响作用的研究进展

分子伴侣是正常细胞和细胞损伤不同阶段蛋白质动态平衡的关键决定因素,热休克蛋白70(HSP70)是普遍存在的分子伴侣,具有多种细胞功能.伴侣蛋白通过利用各种独特的机制来维持细胞中正确的蛋白质折叠,以防止分子间的异常相互作用,防止蛋白质聚集以及蛋白质重折叠等,且HSP70在细胞中与辅助伴侣蛋白协同互作,这些辅助伴侣蛋白由J...     

谷氨酰胺诱导热休克蛋白70表达的研究

选取24只8周龄健康的雌性昆明小白鼠并随机分成4组,Ⅰ组为对照组.尾静脉注射生理盐水,Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ组分别注射不同剂量的Gln,注射后4h处死,取肝脏、子宫和卵巢.采用RT-PCR和Western Blot法检测HSP70 mRNA和HSP70的表达.试验结果表明.Gln注射组鼠组织中HSP70表达量均高于对照组,且HSP70表达量随着Gln注射量的增加而增加.Ⅱ组鼠肝脏、子宫和卵巢组织中HSP70蛋白表达量比对照组分别增加了9.49%、5.49%和4.84%(P>0.05);Ⅲ组鼠各组织中HSP70比对照组分别显著(P<0.05)增加了23.56%、21.10%和14.30%:Ⅳ组肝脏组织中HSP70比对照组显著增加了35.33%(P<0.05),子宫和卵巢比对照组分别极显著(P<0.01)增加了33.74%和33.77%.因此.Gln能诱导小鼠肝脏、子宫、卵巢组织细胞HSP70的表达,并且HSP70表达量随着Gln剂量的加大而增加.     

热休克蛋白在冷应激引起的炎症反应和氧化应激中的调节作用

冬季持续低温引起的冷应激是降低北方畜牧业经济效益和动物福利的重要因素,可诱导动物产生炎症反应和氧化应激危害机体健康。热休克蛋白作为体内重要的分子伴侣蛋白,在维持机体内环境稳态、帮助动物抵抗应激方面有重要作用,低温环境可激活热休克蛋白快速产生,以此在细胞内外对免疫和抗氧化系统发挥重要调节作用：在胞外,具有保护细胞、参与调节免疫细胞功能、激发免疫反应和提高抗氧化酶活性等作用;在胞内,可抑制NF-κB信号通路保护机体免受炎症损伤,上调Nrf2信号通路提高机体抗氧化功能,缓解冷应激对机体造成的负面影响。本文总结了国内外关于在冷应激状态下热休克蛋白对机体免疫和抗氧化功能的调节作用及其机制,并给出部分提高热休克蛋白表达水平的方法,以期为后续畜禽的冷应激理论研究提供参考。     

利用蛋白互作网络分析鸡热应激反应的分子机制

为深入探讨鸡热应激反应过程的分子机制,研究尝试利用蛋白互作网络分析鸡的脑组织、肝组织、腿肌组织的差异表达基因。结果发现:脑组织差异基因互作网络包含52个基因及124个互作,肝脏组织包含201个基因及466个互作,腿肌组织包含99个基因及131个互作,且不同组织的互作基因分别富集到不同的生物学功能中,例如细胞死亡、核酸绑定,细胞骨架等。进一步比较三个组织的蛋白互作网络,发现不同组织的交集网络包含大量的细胞骨架相关基因(脑与肝脏组织交集)、细胞外基质基因(脑与腿肌组织交集)、次级代谢相关以及核酸绑定相关基因(肝脏与腿肌组织交集)。研究还发现,HSPH1与BAG3的蛋白互作在三种组织中均存在。以上结果说明细胞死亡、细胞骨架以及核酸绑定等生物学功能以及相关基因在鸡热应激过程中具有重要作用。     

丝裂原活化蛋白激酶信号通路及其与热应激反应的关系

丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinases,MAPKs)信号通路存在于所有生物体内的大多数细胞内,是哺乳动物细胞重要的信号转导通路,可将细胞表面信号刺激转导至细胞及其核内,与细胞增殖、存活、分化、凋亡等生理病理过程密切相关。在机体发生热应激时,MAPKs信号途径被激活,调控机体产生一系列生物学功能变化。作者综述MAPKs信号转导通路的激活机制和生物效应,重点阐述了MAPKs通路与热应激反应之间的关系。