哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员,作为一种细胞内源性保护蛋白,当机体或细胞遭受应激时,它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达,并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员，作为一种细胞内源性保护蛋白，当机体或细胞遭受应激时，它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达，并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

Hsp70对胃肠道黏膜的保护及其免疫调控作用

热应激蛋白70(Hsp70)作为分子伴侣,对胃肠道黏膜细胞的保护及其免疫调控具有重要作用,然而,其作用机理尚未完全清楚。本文综述了Hsp70在胃肠道中的表达与定位,阐述其对胃肠道黏膜的保护功能,特别是Hsp70介导免疫调控的分子生物学机理。     

热应激蛋白70与细胞凋亡

热应激蛋白 (heatstressprotein,HSP)或热休克蛋白 (heatshockpro tein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族蛋白质 ,具有高度保守性 ,对维持细胞生存和内环境稳定起重要作用 [1]。多种应激原如高热、重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可诱导HSP的表达 ,但人们习惯上仍称其为热应激蛋白或热休克蛋白 ,有时也称为应激蛋白 (stressprotein,SP)。一般来说 ,根据HSP的同源性、功能和分子量 ,主要HSP可分成4个家族 :小分子量HSP家族、HSP70家族、HSP90家族和大分子量HSP家族。HSP70家族是HSP中最保守和最重要的一族 ,在大多数生物…     

中药复方对热刺激大鼠空肠热休克蛋白70的影响

为探讨中药复方的抗热应激机理,以大鼠为热应激模型,热应激条件为41℃,2 h。用Real-time PCR和ELISA方法检测了中药复方对热刺激后空肠组织中Hsp70的表达。结果显示,高温刺激后大鼠空肠组织中Hsp70的mRNA和蛋白表达均升高(P0.01),且中药组Hsp70表达高于热应激组(P0.01),说明中药复方能通过诱导Hsp70的表达来抵抗高温对机体造成的热刺激。     

冷应激对湖羊血清因子及热休克蛋白70 mRNA表达的影响

为研究冷应激对湖羊免疫系统及热休克蛋白70(heat stress proteins 70,Hsp70)的影响,试验分别采用实时荧光定量PCR和ELISA方法检测冷应激前后湖羊肝脏、肺脏、脾脏、淋巴结组织中Hsp70mRNA表达量及血清中白细胞介素-2(IL-2)、白细胞介素-4(IL-4)浓度。结果显示,与冷应激前相比,冷应激后湖羊肝脏、肺脏及脾脏组织中Hsp70mRNA表达量均极显著增加(P0.01),其中肝脏的表达量尤为显著;冷应激后湖羊血清中IL-2、IL-4的浓度均呈下降趋势,其中IL-4浓度下降尤为显著(P0.01)。结果表明,冷应激条件下湖羊各组织中Hsp70mRNA表达增强,可提高动物机体的自我保护机能,增强对外界不良刺激的抵抗力,但细胞因子IL-2和IL-4的浓度下降,表明冷应激抑制机体免疫系统。     

热应激处理鼠囊胚Hsp70基因表达的RT-PCR检测

将体外培养的小鼠囊胚分别施以40℃1、2、3 h和38℃1、2、3 h热应激处理,然后在37℃条件下分别恢复3、2、1 h后,提取胚胎细胞总RNA,用RT-PCR方法检测小鼠囊胚Hsp70基因的表达,以明确小鼠囊胚经热应激处理后是否有诱导型Hsp70基因表达。结果表明:各试验组,包括对照组鼠的囊胚都有诱导型Hsp70基因的表达。说明小鼠囊胚对热应激处理敏感,轻微热应激就可使诱导型Hsp70基因表达。     

袖蝶热激蛋白 HSP70的全基因组分析与进化?

热激蛋白70(heat shock protein 70,HSP70)是广泛分布于生物体内的重要分子伴侣,在环境应激和热适应中起着重要作用。本研究对诗神袖蝶 Hsp70s 进行了全基因组鉴定,共获得12个 Hsp70s 基因,其编码蛋白分子量均在70 kDa 左右。进化分析表明,Hsp70s 在分子系统发生树中聚为2类,分别为应激诱导型(HSP70)和组成型(HSC70)。诗神袖蝶和果蝇组成型 Hsc70s基因存在1∶1的直系同源关系,而应激诱导型 Hsp70s 则同一物种聚为一枝,表明 Hsc70s 在诗神袖蝶和果蝇物种分化前业已发生基因扩增,而 Hsp70s 则是物种形成后发生世系特异扩增而产生的多个拷贝。我们对诗神袖蝶 Hsp70s 基因在化学感受器官中的表达进行了分析,除 HmelH-sp 68、HmelHsp 70A 和 HmelHsc 702在化学感受器官中不表达或表达量极低外,其他基因均有明显的表达信号(FPKM>1),而且在雌雄个体间具有相似的表达信号。这一研究有助于拓展我们对昆虫 Hsp70s 进化和功能的认识。     

热休克蛋白70生物学功能及在家禽组织中的表达

热休克蛋白(Heat Shock Protein,HSP)是生物细胞在受到热应激等应激源刺激后所产生一类多肽类蛋白质,其中HSP70是HSP家族中最重要、最保守且表达最广泛的蛋白之一,其普遍存在于各种生物体之中。现对HSP70调节细胞凋亡、增强细胞耐热、细胞抗氧化、机体免疫和分子伴侣等生物学功能进行综述,并对其分子调控机制及在家禽组织中的表达水平作了阐述,为进一步探讨HSP70调控家禽的热应激反应及分子机制奠定理论基础。     

热休克蛋白70研究新进展

1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).……