花青素对大豆蛋白质二级结构影响的多重光谱分析

以大豆分离蛋白-花青素复合体系为研究对象,综合利用多重光谱技术对其进行分析。利用荧光光谱探究大豆分离蛋白和花青素间的相互作用方式,采用同步荧光光谱和紫外-可见光谱探究花青素对大豆分离蛋白氨基酸残基微环境的影响,从而得出花青素对大豆分离蛋白构象的影响,再采用傅里叶变换红外光谱法和圆二色谱法研究花青素对大豆分离蛋白二级结构的影响。结果表明:花青素对大豆分离蛋白有较强的荧光猝灭作用且为静态猝灭,其中,花青素与大豆分离蛋白在298、306、314 K时相互作用的表观结合常数分别为3.343×104、4.507×104、5.525×104L/mol,对应的结合位点数分别为0.917 8、0.954 6、0.938 1。热力学数据分析结果表明:花青素与大豆分离蛋白反应的作用力主要是疏水相互作用;同步荧光光谱和紫外-可见光谱结果表明花青素改变了芳香氨基酸残基在空间结构中所处的微环境,使大豆分离蛋白的分子构象发生改变,且同步荧光光谱显示花青素与大豆分离蛋白中色氨酸残基发生相互作用,使其周围的疏水作用减少。傅里叶变换红外光谱和圆二色谱结果表明花青素引起大豆分离蛋白的二级结构发生改变。     

基于微通道乳化技术的单分散大豆分离蛋白乳状液制

以大豆分离蛋白为乳化剂,采用微通道乳化技术制备单分散乳状液,研究乳状液粒子的成粒特性.结果表明:当大豆分离蛋白的pH值为6～8时,微通道乳化技术能够成功制备单分散的乳状液,但是随着pH值的增大,粒子的单分散性增强.当pH值为7时,单分散乳状液的粒子平均粒径为43.4 μm,变异系数为4.3%.大豆分离蛋白的微通道乳化特性与其等电点相关,当pH值低于等电点时,蛋白质分子的正电性与微通道板的负电性相互作用影响蛋白质溶液的乳化特性,导致乳化不成功.分散相流速明显影响制备乳状液粒子的粒径和分散性,当分散相的流速从0.6 L/(m2·h)增加至12 L/(m2·h)时,乳状液粒子的粒径增大,单分散性降低.     

基于气相离子迁移谱的大豆分离蛋白风味控制研究

为了改善大豆分离蛋白的风味,特别是降低大豆蛋白的豆腥味、提高大豆分离蛋白的豆香味,利用气相离子迁移谱分析了不同原料和不同加工工艺生产的大豆分离蛋白的挥发性有机化合物的含量变化.分析了由普通大豆和缺失3种脂肪氧化酶的大豆生产的大豆分离蛋白的风味变化,结果表明,脂肪氧化酶缺失品种生产的大豆分离蛋白的(E)-2-己烯醛含量低...     

基于近红外与中红外光谱技术的淀粉回生度检测

淀粉食品在加工、运输及储藏过程中会逐渐出现回生,其回生程度是影响淀粉食品品质的重要因素。利用近红外和中红外光谱技术快速、无损检测淀粉回生度。首先采集了储存不同时间淀粉的近红外和中红外光谱,分别利用近红外、中红外以及两者融合的光谱数据结合化学计量学方法(偏最小二乘法(PLS、iPLS、biPLS、siPLS))建立淀粉回生度检测模型。结果显示,近红外和中红外融合光谱技术的biPLS检测模型最佳,校正集和预测集相关系数分别为0.965 5和0.931 3。研究结果表明,红外光谱技术可以快速、无损检测玉米淀粉回生度,保障了富含淀粉食品的质量与安全。     

不同酶解条件下大豆分离蛋白结构特性及起泡性研究

以大豆分离蛋白（SPI）为原料,采用碱性蛋白酶（Alcalase）进行酶解（0~180min）,通过凝胶电泳、傅里叶红外光谱（FT-IR）和内源荧光光谱等方法探究酶解产物的结构变化;通过表面张力、界面蛋白吸附量等指标说明酶解产物的界面行为,并分析结构变化和界面行为对泡沫性质的影响。经酶解后,蛋白中7S和11S典型条带消失并有新条带产生（约24ku）;与SPI相比,水解物中α 螺旋含量减少,β转角和无规则卷曲含量增加;荧光波长发生红移。以上结果说明蛋白结构展开,进而促进蛋白功能性的改变。结果发现,酶解90min时样品起泡性最好（起泡性指数143.20%）,可能由于此时水解物平均粒径最低（208.10nm）,溶解度较高（90.44%）,表面张力最低,有利于提升水解物在空气-水界面的吸附速率,但由于酶解作用产生较小的肽段失去了蛋白质网络结构的能力,因而对泡沫稳定性有负面的影响。此外,酶解作用大大提高了蛋白抗氧化性。通过酶解可以有效地改善SPI的起泡性,拓宽了酶解后的SPI作为一种有效的起泡剂在食品中的应用范围。     

低压均质处理对大豆分离蛋白溶解性及结构的影响

通过测定大豆分离蛋白的粒径分布、溶解性、乳化性、三级结构及热稳定性等,分析探讨了低压均质处理(0～40 MPa)对大豆分离蛋白的溶解性及其结构的影响。结果显示,低压均质处理能够降低大豆分离蛋白的粒径,显著改善溶解性,并且溶解度与乳化活性指数、乳化稳定性指数呈正相关;得到了溶解度与乳化活性指数、乳化稳定性指数的线性拟合模型函数,其相关系数分别为0. 956 8和0. 962 5。荧光光谱分析表明,随着均质压力的增大,大豆分离蛋白结构展开,最大吸收波长红移,内部色氨酸基团暴露,荧光强度增大; 30 MPa时,荧光强度最大,均质压力进一步增大时,由于蛋白分子发生聚集,之前暴露的活性基团内卷,导致荧光强度略有降低。热稳定性的分析结果验证了上述结论。     

大豆分离蛋白凝胶稳定性智能决策支持系统

影响大豆分离蛋白凝胶稳定性的因素有很多,为了准确地确定大豆分离蛋白适宜的凝胶条件,研究并设计了大豆分离蛋白凝胶稳定性的智能决策支持系统。在对系统目标、系统功能和系统结构分析的基础上,设计了基于事例和模糊ARTMAP神经网络的混合推理策略,有效地提高了推理的准确度和效率。系统具有较好的实用价值。     

pH值对大豆分离蛋白功能性质的影响及其精准调控研究

大豆分离蛋白(Soybean protein isolate, SPI)对外界环境的变化极其敏感,中和工段中pH值微小的变化就会改变蛋白质的结构和功能性质。通过添加NaOH调控凝乳的pH值,利用红外光谱和内源荧光光谱分析SPI的结构及功能性质,研究发现在中性条件下SPI具有较好的起泡性,碱性条件时SPI具有较好的乳化性,当体系pH值为7时,SPI的起泡性最佳,当体系pH值为8.5时,SPI的乳化性最佳。建立了25 L大豆SPI中和工段pH值精细调控体系,利用Matlab模拟生产过程,通过动态线性与静态非线性拟合,采用模糊自适应控制结合Wiener模型调控中和罐的加碱量,当将中和罐中pH值调控为7时,调节时间为37.4 s,生产的SPI起泡性指数为57.22%,将中和罐中pH值调控为8.5时,调节时间为33.4 s,生产的SPI乳化活性指数为69.35 m²/g,体系无超调量用碱。     

高乳化活性大豆分离蛋白制备工艺

为了制备高乳化活性的大豆分离蛋白(SPI),以豆粕为原始材料,采用微波辅助SPI磷酸化改性,以SPI质量分数、三聚磷酸钠(STP)添加量、微波功率和微波处理时间4个试验条件为影响因子,以乳化活性为响应值,采用中心组合旋转设计法,建立微波辅助SPI磷酸化对乳化活性影响的二次回归模型.结果表明:利用响应面法优化出制备高乳化活性大豆分离蛋白的最适工艺条件为:SPI质量分数10％、STP添加量16％、微波功率480W、微波时间4 min;所得模型拟合度高,试验误差小,可将该模型应用于对微波辅助磷酸化SPI的乳化活性进行分析和预测.在最适工艺条件下,改性后SPI的乳化活性为66.8,乳化稳定性为29.80 min,分别较原粉提高了134.4％和61.6％.     

高温豆粕大豆分离蛋白射流空化辅助提取

为高效提取高温豆粕中大豆分离蛋白,利用射流空化辅助提取高温豆粕中大豆分离蛋白,并进一步研究射流空化压力(0～2. 0 MPa)对大豆分离蛋白提取率、二级结构、持油性及持水性、溶解度、起泡性及乳化性等性质的影响。结果表明,射流空化处理样品的游离巯基含量、蛋白质表面疏水性均显著高于未经处理的样品(P 0. 05),而二硫键含量显著降低(P 0. 05)。当射流空化压力1. 5 MPa时,大豆分离蛋白提取率为58. 97%,比未处理样品提高了34. 42%;大豆分离蛋白的持油性及持水性、溶解度、起泡性和乳化性均得到显著改善,表明射流空化处理使蛋白质分子解折叠,结构展开,暴露出更多的游离巯基,蛋白颗粒粒径减小,比表面积增加,有利于改善大豆分离蛋白的功能特性。当射流空化压力增加到2. 0 MPa时,高压作用及极端热导致大豆分离蛋白的功能特性下降。将提取大豆分离蛋白与商品大豆分离蛋白的功能性质进行比较,表明射流空化处理工艺可提高高温豆粕中蛋白质的利用价值。     

大豆分离蛋白-葡聚糖非共价聚合物结构及功能性研究

为揭示混合体系中大豆分离蛋白(SPI)和葡聚糖(Dex)之间的相互作用以及Dex质量分数(1％、3％、5％和7％)对SPI结构和功能性质的影响,采用荧光光谱、紫外可见光谱、傅里叶变换红外光谱等表征SPI-Dex非共价聚合物构象变化,并通过粒径、表面疏水性、浊度、溶解性、乳化活性、乳化稳定性以及抗氧化性解析Dex质量分数...     

不同空化射流条件下大豆蛋白-白藜芦醇互作结合机制与抗氧化活性研究

为探究空化射流预处理对大豆分离蛋白-白藜芦醇（SPI-RES）复合物的影响,对SPI进行空化射流预处理（0、2、4、6、8、10min）后,与RES非共价结合形成复合物。通过荷载量和包埋率研究了SPI对RES的结合情况,采用内源荧光光谱、傅里叶红外光谱及分子对接技术研究了SPI和RES之间的相互作用机制,通过粒径、ζ-电位、表面疏水性、抗氧化活性等考察了复合物的物理化学性质和功能特性。结果表明：经过一定时间的空化射流处理后,SPI对RES包埋率和荷载量显著增加,复合物粒径和ζ-电位分别减小和增大。内源荧光光谱表明RES对SPI的淬灭为静态淬灭,反应是自发进行的。傅里叶红外光谱表明适当的空化射流预处理促进了SPI从有序结构转变为无序结构,从而结合更多的RES。热力学参数和分子对接结果表明疏水相互作用是主要作用力,还涉及氢键。此外,适当的空化射流预处理后,SPI-RES复合物表面疏水性及抗氧化活性均有所增加。本研究为空化射流预处理大豆分离蛋白应用领域的开拓和脂溶性活性物质保健食品的开发提供了前期理论基础。     

复合酶法改善大豆分离蛋白乳化性的试验

运用配料试验设计解决了多酶复配的比例优化问题.采用米曲霉蛋白酶、木瓜蛋白酶、胰蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解,建立复合酶配合比例与乳化性之间的数学模型.确定最佳比例为:米曲霉蛋白酶11.79%、胰蛋白酶32.93%、木瓜蛋白酶55.28%.最佳水解条件为:复合酶温度40℃、底物质量分数9%、酶添加量3%、pH值7.5、水解时间3 h,乳化能力比原料提高了50.86%.