热休克蛋白70与细胞凋亡

热休克蛋白（HSP）是高度保守的分子伴侣，对蛋白的正确折叠和装配是必须的。HSPT0在温度升高时提供保护。HSPT0具有保护细胞的能力是因为它能抑制凋亡。细胞凋亡（apoptosis）最主要的形态学特征是凋亡小体（apoptoticbody）的形成，是细胞内相关基因表达激活所引起的，不同于细胞病理性损伤。大量研究已证实，HSP与凋亡密切相关。     

热休克蛋白70对细胞凋亡调控的研究进展分析

细胞凋亡是与机体组织自我稳定机制有关的主动的程序性死亡,是细胞在一定生理和病理条件下遵循自身程序的生理性死亡.热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)是广泛存在于原核和真核细胞中的一组结构上高度保守的多肽,HSP 70家族因具有分子伴侣、细胞保护、抗细胞凋亡、抗氧化以及参与免疫应答等多种重要生理功能而成为研究热点.     

热休克蛋白的研究进展

热休克蛋白(Heatshock proteins,HSP),是生物受到环境中物理、化学、生物、精神等刺激时产生应激反馈而合成的蛋白质。作为进化保守的蛋白家族之一,普遍存在于各种生物体中,并在生物体内发挥着重要的生理功能。HSP因具有丰富强大的分子伴侣、抗应激、调节细胞凋亡、抗氧化、参与机体免疫等生物学功能,决定了其广泛的用途。大量的试验表明,近年来HSP在相关领域的应用研究已获得了重要的突破与进展,特别是在疾病免疫和药物开发中的应用研究。文中在阐明HSP分子调控的基础上,综述了近年来热休克蛋白家族(HSP90、HSP70、HSP60和小分子HSP)在功能和应用方面的研究进展,为进一步完善对HSP的研究提供一定的参考。     

热休克蛋白在细胞凋亡级联中的调控作用

机体在高温刺激下可诱导合成热应激相关蛋白,这些蛋白主要是热休克蛋白家族成员。热休克蛋白在信息传递、细胞代谢、生长及分化等过程中发挥着关键的调控作用,并在细胞凋亡过程中发挥着重要的调控作用,以最大限度地保护机体。热休克蛋白在线粒体信号通路和死亡受体信号通路的级联反应中通过削弱、阻断凋亡信号,或激活存活信号对凋亡进行负调控,从而减少细胞损伤,促进细胞存活。     

热休克蛋白的生物学功能研究进展

生物应激反应引起细胞内热休克蛋白表达,热休克蛋白可充当分子伴侣,保护核仁、参与类固醇受体的变构及阻止细胞凋亡,调节肿瘤细胞增殖及参与免疫应答,保护有机体.     

热休克蛋白与动物机能关系的研究

热休克蛋白（heat shock proteins,HSPs）是一个蛋白质超家族,其生物学功能十分广泛。在应激条件下,它起着维持细胞必需的蛋白质空间构象,保护细胞生命活动正常进行,并且参与细胞凋亡、热耐受、免疫调控、抗肿瘤及抗病毒感染等病理生理过程。     

热休克蛋白70上调表达对热应激猪小肠上皮细胞凋亡的影响

本试验以谷氨酰胺作为热休克蛋白70(HSP70)诱导剂,从细胞凋亡线粒体信号转导途径探讨HSP70对热应激猪小肠上皮细胞(IPEC-J2)凋亡相关因子的影响。试验以体外培养的猪小肠上皮细胞为模型,分别加入不同浓度(1、2、4、6、8、10 mmol/L)谷氨酰胺的培养基中培养24 h,提取总RNA和总蛋白,用实时荧光定量PCR和Western blot检测HSP70 mRNA和蛋白的相对表达量,筛选出谷氨酰胺诱导HSP70表达的最佳浓度。取对数生长期的细胞分为3组,分别为对照组(Con组,37℃培养12 h)、热应激组(Hs组,42℃培养12 h)、谷氨酰胺组(Gln组,6 mmol/L谷氨酰胺、42℃培养12 h)。采用Annexin V/PI双染法检测细胞凋亡水平,实时荧光定量PCR和Western blot分别检测HSP70、凋亡酶激活因子-1(Apaf-1)、半胱氨酸天冬氨酸蛋白水解酶-9(Caspase-9)、半胱氨酸天冬氨酸蛋白水解酶-3(Caspase-3)、B淋巴细胞瘤-2(Bcl-2)的mRNA和蛋白的相对表达量。结果表明:谷氨酰胺对HSP70上调表达呈先上升后下降的趋势,6 mmol/L的谷氨酰胺诱导时HSP70 mRNA和蛋白相对表达量最高,显著高于其他浓度(P<0.05),作为后续试验中Gln组的诱导条件。与Con组相比,Hs组细胞凋亡率极显著增加(P<0.01),HSP70、Apaf-1、Caspase-3、Caspase-9 mRNA和蛋白的相对表达量极显著升高(P<0.01),而Bcl-2 mRNA和蛋白的相对表达量极显著降低(P<0.01)。与Hs组相比,Gln组细胞凋亡率极显著降低(P<0.01),但仍极显著高于Con组(P<0.01);Gln组HSP70 mRNA和蛋白的相对表达量极显著升高(P<0.01);Gln组Apaf-1、Caspase-3、Caspase-9 mRNA和蛋白的相对表达量极显著降低(P<0.01),但极显著高于Con组(P<0.01);Gln组Bcl-2 mRNA和蛋白的相对表达量极显著升高(P<0.01),但极显著低于Con组(P<0.01)。由此可见,上调HSP70的表达可有效缓解热应激导致的猪小肠上皮细胞凋亡。     

谷氨酰胺对热休克蛋白70的诱导及其抗应激作用

热休克蛋白是机体受到应激原的刺激后所产生的几高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定着重要作用。其中热休克蛋白70是最重要的一种,它大多数生物中含量最多,在细胞应激后生成最显著。休克蛋白具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功能、抗氧化功能、提高细胞的应激耐受性、促进细胞增殖、参与细胞骨架的形成和修复等等,     

热休克蛋白70的生物学功能及其诱导剂——谷氨酰胺在畜牧业中的应用

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功     

热休克蛋白与寄生虫感染的关系

近年来热休克蛋白（heat shock proteins, HSPs）在寄生虫感染、治疗和预防中的意义已引起广泛关注,成为最活跃的研究领域之一。作者就热休克蛋白家族及其在寄生虫感染中的作用作一综述。     

线粒体与细胞凋亡的关系

线粒体是细胞能量合成和贮存及物质代谢、能量转化的重要场所,不仅能诱导细胞凋亡,还是细胞凋亡的执行者。在细胞凋亡过程中,与凋亡相关的活性物质,如细胞色素C（Cyt·c）、凋亡诱导因子（AIF）、B细胞淋巴瘤基因-2（Bcl-2）等从线粒体释放到膜间隙中,使线粒体膜通透性转换孔（mitochondrion permeability transition pore,MPTP）开放,削弱线粒体膜两侧的质子梯度,导致线粒体膜电位降低,诱导细胞凋亡。同时线粒体内的Bcl-2家族对细胞凋亡具有调节作用。笔者就MPTP、Cyt·c、AIF、Bcl-2与细胞凋亡的关系进行了综述。     

谷氨酰胺对热休克蛋白表达的影响

谷氨酰胺的研究是生理和营养免疫领域研究的热点之一 ,近年来发现当动物处于应激状态下 ,谷氨酰胺不能满足机体需要 ,添加谷氨酰胺有助于增强机体对应激的抵抗能力。热休克蛋白 (HSP)是动物对外界刺激作出应答反应时产生的多肽类物质 ,起减缓应激不良影响、恢复机体正常机能的作用。鉴于最近几年来谷氨酰胺和热休克蛋白关系的研究 ,本文从体内、外试验研究两方面论述了谷氨酰胺对应激细胞的保护作用 ,以及添加谷氨酰胺与提高HSP表达的关系 ,且对其作用机制作了初步的探讨     

细胞凋亡与肠道功能的关系

细胞凋亡是细胞的基本生物学现象,对机体的组织分化、器官发育、内环境稳定有着重要的意义.细胞凋亡紊乱与许多疾病的发生有着直接或间接的关系.本文简要概述了细胞凋亡的概念,重点阐述了细胞凋亡发生发展的分子机理及细胞凋亡与肠道功能的关系,并对应用细胞凋亡理论研究仔猪早期断奶应激综合征提出了设想.     

不同柞蚕品种的热应激反应差异及2个热激蛋白基因的表达特征

野外放养柞蚕经常会受到高温环境胁迫,研究不同柞蚕品种对高温的应激反应和耐受性机制,有利于科学地评价柞蚕种质资源对环境的适应能力。调查5个柞蚕品种或品系5龄幼虫在42℃和45℃胁迫1～4 h后的热应激行为表现、高温胁迫后的恢复能力和胁迫处理后室温饲养48 h的死亡率,结果显示,方山黄和F的耐热性较好、恢复能力较强,高温胁迫后48 h抗大和F的死亡率较低。高温胁迫1 h后分别取2个胁迫试验组5个柞蚕品种5龄幼虫的脂肪体,qRT-PCR检测热激蛋白基因ApHSP70与ApHSP90的表达变化,结果显示:胁迫后不同品种ApHSP70基因的表达量均显著高于对照组(395～1 124倍),以方山黄的胁迫组和对照组表达量最高;42℃胁迫组抗大与9906、45℃胁迫组5204与9906的ApHSP70基因表达量无显著差异(P>0.05),其余均呈极显著差异(P<0.01)。高温胁迫后不同品种ApHSP90基因的表达量也明显高于对照组(26～460倍),仍以方山黄的胁迫组和对照组表达量最高;42℃对照组方山黄与其他品种ApHSP90的表达水平呈显著差异(P<0.05),而42℃方山黄对照组与抗大胁迫组无显著差异(P>0.05);42℃胁迫组5204与方山黄的ApHSP90基因表达水平呈显著差异(P<0.05),45℃胁迫试验组的抗大与F的ApHSP90基因表达水平不存在显著差异(P>0.05),其余均呈极显著差异(P<0.01)。研究结果可为柞蚕种质资源耐高温胁迫能力评价与柞蚕抗逆性新品种选育提供参考。     

热激蛋白在动物应激中的应用

热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中，是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白，与机体的应激关系密切，在进化上高度保守。本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上，对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述，指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义。     

热激蛋白在动物应激中的应用

热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中,是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白,与机体的应激关系密切,在进化上高度保守.本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上,对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述,指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义.