热休克蛋白的研究进展

热休克蛋白(Heatshock proteins,HSP),是生物受到环境中物理、化学、生物、精神等刺激时产生应激反馈而合成的蛋白质。作为进化保守的蛋白家族之一,普遍存在于各种生物体中,并在生物体内发挥着重要的生理功能。HSP因具有丰富强大的分子伴侣、抗应激、调节细胞凋亡、抗氧化、参与机体免疫等生物学功能,决定了其广泛的用途。大量的试验表明,近年来HSP在相关领域的应用研究已获得了重要的突破与进展,特别是在疾病免疫和药物开发中的应用研究。文中在阐明HSP分子调控的基础上,综述了近年来热休克蛋白家族(HSP90、HSP70、HSP60和小分子HSP)在功能和应用方面的研究进展,为进一步完善对HSP的研究提供一定的参考。     

热休克蛋白70及27的研究进展

热休克蛋白是生物体受到环境中物理、化学、生物、精神等因素刺激时发生应激反应而合成的高度保守的蛋白质。在正常细胞中参与蛋白质的合成、折叠、装配、跨膜、转运以及变性蛋白质的清除等,具有分子伴侣的功能,并在细胞的增殖、分化等生理过程中发挥重要作用。本文简要论述热休克蛋白的发现、分类,以及HSP70、HSP27的结构和生物学功能,并对其应用前景进行了展望。     

热休克蛋白70与细胞凋亡

热休克蛋白（HSP）是高度保守的分子伴侣，对蛋白的正确折叠和装配是必须的。HSPT0在温度升高时提供保护。HSPT0具有保护细胞的能力是因为它能抑制凋亡。细胞凋亡（apoptosis）最主要的形态学特征是凋亡小体（apoptoticbody）的形成，是细胞内相关基因表达激活所引起的，不同于细胞病理性损伤。大量研究已证实，HSP与凋亡密切相关。     

热休克蛋白70研究新进展

1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).……     

热休克蛋白70的研究进展

热休克蛋白（HSP）是生物细胞在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后所产生的一类在生物进化中最保守的蛋白，其中HSP70是最受关注、研究最为深入的一种。随着研究的深入，在生物学的功能不断被发现的同时，HSP70的应用前景也变得越来越广泛。     

热休克蛋白的生物学功能研究进展

生物应激反应引起细胞内热休克蛋白表达,热休克蛋白可充当分子伴侣,保护核仁、参与类固醇受体的变构及阻止细胞凋亡,调节肿瘤细胞增殖及参与免疫应答,保护有机体.     

小热休克蛋白家族的研究进展

1962年Ritossa等发现果蝇唾液腺多线染色体在环境温度升高时，某些特定部位在1min内就出现“蓬松”现象，当温度恢复到正常时，其他部位才会出现类似的蓬松。用^3H尿嘧啶核苷掺入试验这些蓬松部位的基因具有转录活性。1974年Tissieres发现热诱导基因蓬松的活化产物是一组热休克蛋白(heat shock protein，HSP)。这一现象被称为热休     

哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员，作为一种细胞内源性保护蛋白，当机体或细胞遭受应激时，它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达，并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

谷氨酰胺对热休克蛋白70的诱导及其抗应激作用

热休克蛋白是机体受到应激原的刺激后所产生的几高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定着重要作用。其中热休克蛋白70是最重要的一种,它大多数生物中含量最多,在细胞应激后生成最显著。休克蛋白具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功能、抗氧化功能、提高细胞的应激耐受性、促进细胞增殖、参与细胞骨架的形成和修复等等,     

哺乳动物热休克蛋白70表达的基因调控与生物学功能

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中的重要成员,作为一种细胞内源性保护蛋白,当机体或细胞遭受应激时,它可以通过一定的表达调控机制进行显著增量表达,并在一定范围内发挥其特有的生物学功能来抵御或减缓应激对细胞的损伤。     

热休克蛋白研究进展

热休克蛋白是从原核生物到真核生物普遍存在的一种高度保守的蛋白质 ,热休克蛋白的研究已成为当今世界生命科学的热点和富有希望的研究领域之一。本文从热休克蛋白的基因调控和功能以及与疾病的关系方面作了详细叙述     

热休克蛋白与寄生虫感染的关系

近年来热休克蛋白（heat shock proteins, HSPs）在寄生虫感染、治疗和预防中的意义已引起广泛关注,成为最活跃的研究领域之一。作者就热休克蛋白家族及其在寄生虫感染中的作用作一综述。     

锗的生物学功能及其对动物机能的影响

锗的生物学功能及其对动物机能的影响安徽农业大学畜牧水产学院沈咏舟夏春珍邓红玉德国化学家Ｗｉｎｋｌｅｒ于１８８６年从硫银矿中发现了锗，１９１３年，Ｃｏｒｎｅｃ从植物中测出了锗，１９２９年，Ｄｕｔｏｉｔ从动物体内发现了锗。锗的地壳丰度很低，为１５ｐｐｍ...     

热休克蛋白70的生物学功能及应用的研究进展

热休克蛋白70(HSP 70)是热休克家族中最重要的一员,从细菌到哺乳动物中广泛存在。在正常生理状态下HSP 70表达水平很低,而理化刺激、病理刺激和生理刺激等均能显著诱导其表达。HSP 70具有较强分子伴侣、抗细胞凋亡、抗氧化、免疫调节等功能。本文就HSP 70的结构和分类、主要生物学功能及其在某些疾病治疗方面的应用作一综述。     

热休克蛋白70的生物学功能及其诱导剂——谷氨酰胺在畜牧业中的应用

<正>热休克蛋白(heat shock protein,HSP)或热应激蛋白(heat stress protein,HSP)是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。其中热休克蛋白70(HSP70)是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、抗细胞凋亡功     

热休克蛋白27在病毒感染中的作用研究进展

热休克蛋白27(Hsp27)是一种结构上高度保守的小热休克应激蛋白,具有多重生物学功能,在调节蛋白质稳态以维持细胞骨架有至关重要的作用。近年来,热休克蛋白(HSPs)在疾病预防和药物开发中取得较大突破,有研究发现在许多病毒感染宿主细胞后,细胞中Hsp27的表达会发生显著变化,表明Hsp27与病毒感染之间有密切关联,但Hsp27在病毒感染中的应用尚不成熟。论文主要介绍病毒感染宿主细胞后,Hsp27通过抑制细胞的自噬、凋亡、干扰素形成及维持病毒复制等发挥其在病毒感染中作用,此方面研究为以HSPs为靶点研发抗病毒药物提供了新思路。     

热休克蛋白70对细胞凋亡调控的研究进展分析

细胞凋亡是与机体组织自我稳定机制有关的主动的程序性死亡,是细胞在一定生理和病理条件下遵循自身程序的生理性死亡.热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)是广泛存在于原核和真核细胞中的一组结构上高度保守的多肽,HSP 70家族因具有分子伴侣、细胞保护、抗细胞凋亡、抗氧化以及参与免疫应答等多种重要生理功能而成为研究热点.     

热休克蛋白对胚胎早期发育的影响

热休克现象是1962年R itossa首先在果蝇幼虫动物试验中发现的。试验发现,果蝇唾液腺染色体在过热环境中会发生形态改变。此现象与细胞中一类特殊蛋白质———热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)的合成有关,因其最先在热休克现象中发现而得以命名。热休克蛋白除了因热休克刺激产生以外,还有很多因素(如缺氧、低温、氧化反应、化学物质、各种重金属、放射线、某些线粒体呼吸链抑制剂及某些药物等)都可以诱导产生,因此热休克蛋白又称为应激蛋白质(stress protein)。HSP70和HSP90是分子质量分别在70,90 ku左右的热休克蛋白,是热休克蛋白家…     

动物机体热休克应答相关信号途径的研究进展

动物处于不良饲养、运输、屠宰等环境下产生热应激,机体对热应激的反应称为热休克应答,多条信号途径调控热休克应答,引发热休克蛋白的产生。本文综述了MAPK、PI3K/Akt、PKC等信号途径对热休克蛋白的调控作用,从分子机制上阐明了热应激的调控机理。