共查询到20条相似文献,搜索用时 31 毫秒
1.
2.
本文利用反胶束法萃取玉米胚芽蛋白,考察了AOT浓度、缓冲溶液的pH值、提取温度和脱脂玉米胚芽粉加入量对玉米胚芽蛋白前萃率的影响,并且在单因素试验的基础上,通过响应面分析法确定反胶束法前萃取玉米胚芽蛋白的最佳工艺条件:脱脂玉米胚芽粉加入量0.75g、AOT浓度2.19g/50mL异辛烷、缓冲溶液pH值7.17和温度38℃,此时脱脂玉米胚芽蛋白前萃率可以达到58.36%,与模型的预测值(59.77%)基本相符。 相似文献
3.
反胶束法提取红芸豆蛋白后萃工艺的优化 总被引:1,自引:0,他引:1
以二-(2-乙基已基)琥珀酸酯磺酸钠(AOT)-异辛烷-氯化钾组成的反胶束溶液为前萃体系,对从前萃体系中提取红芸豆蛋白(RKBP)的后萃工艺条件进行了研究。采用单因素试验分别研究了缓冲液pH值、KCl浓度和后萃时间等因素对RKBP后萃率的影响,通过正交试验优化后萃条件。结果表明:反胶束法萃取RKBP的最佳后萃条件为缓冲溶液pH值9.0、KCl浓度1.2mol/L和后萃时间60min。在该最佳工艺条件下,RKBP后萃率达到90.45%。 相似文献
4.
以水解度为指标,研究了温度、pH值、底物浓度和酶浓度等因素对菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的影响。影响菠萝蛋白酶水解大豆蛋白的影响因素顺次为酶浓度、温度、底物浓度和pH值。最佳参数组合是酶浓度为6%、温度为65℃、底物浓度为5%和pH值为8.0。在此条件下,菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的水解度在30min内可以达到8.18%。 相似文献
5.
6.
超声波辅助CTAB反胶束萃取大豆蛋白的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
本研究采用CTAB(十六烷基三甲基溴化铵)/异辛烷-正辛醇/氯化钾溶液反胶束体系萃取大豆蛋白质,并采用超声波辅助萃取,主要研究了超声功率、全脂大豆粉加入量、水溶液pH值、离子强度、萃取时间,萃取温度对蛋白质萃取率的影响。试验结果表明:CTAB/异辛烷-正辛醇/氯化钾溶液反胶束体系萃取大豆蛋白质的最佳条件为:超声功率270W、豆粉加入量0.015g/mL、水溶液pH值10、KCl浓度0.1mol/L、萃取时间20min、萃取温度40℃,此时萃取率为86.73%±1.15%。 相似文献
7.
中性蛋白酶酶解大豆分离蛋白,利用微波法缩短水解时间,测定酶解液中氨基氮的含量判断酶解效率。通过单因素和优化酶解条件正交试验,分析酶用量、pH值、底物浓度、温度和反应时间对酶解的影响,筛选出中性蛋白酶的最适酶解条件:在温度50℃、pH值7.0、酶用量12%、底物浓度5%和酶解时间20min,氨基氮含量为42.98mmol/L。 相似文献
8.
9.
本文利用反胶束法萃取玉米胚芽蛋白,考察了KCl溶液浓度、pH值和萃取时间对玉米胚芽蛋白后萃率的影响,并且在单因素试验的基础上,通过响应面分析法确定反胶束法后萃取玉米胚芽蛋白的最佳工艺条件为:萃取液KCl溶液浓度1.14mol/L、pH值10.14和萃取时间53min,此时脱脂玉米胚芽蛋白后萃取率可以达到64.57%。 相似文献
10.
采用搅拌球磨对木薯淀粉进行机械活化,以机械活化淀粉为原料,α-淀粉酶为酶解试剂制备脂肪模拟物。以酶解产物的葡萄糖值(Dextrose Equivalent,DE)为评价指标,分别考察了机械活化时间、酶用量、底物浓度、pH值、酶解时间和酶解温度等因素对DE值的影响,并通过正交试验对其工艺条件进行了优化。结果表明:经机械活化后的淀粉酶解反应活性明显增大,对酶用量、底物浓度、pH值、酶解时间和酶解温度的依赖性降低,在常温下可以进行反应。主要的原因是淀粉经机械活化后,其紧密的颗粒表面受到破坏,降低了结晶度,有利于酶解试剂的渗透与反应,从而提高了反应的效率。通过正交试验确定了制备脂肪模拟物的最佳工艺条件:试验酶添加量5U/g、pH值6.5、水解温度45℃、底物浓度20%和水解时间10min,在此条件下制备的脂肪模拟物的DE值为2.63。并用X-射线衍射分析对活化淀粉和脂肪模拟物的结构进行表征。 相似文献
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
利用TLIM脂肪酶对稻米油进行催化水解,生成甘油二酯。研究了酶解时间、酶解温度、加酶量和加水量对酶解反应的影响。通过单因素与正交试验得出TLIM脂肪酶水解稻米油的最佳反应条件:酶解时间为10h、酶解温度为60℃、脂肪酶用量为4.5%和去离子水用量为10g,在此条件下,水解转化率为90.3%。 相似文献
18.
采用酶法制备蛋清肽,色谱纯化ACE抑制活性组分并鉴定其一级结构。通过考察底物质量分数、加酶量、酶解温度和pH值对水解度的影响,结合多元线性回归设计和二次回归正交组合设计建立蛋清ACE抑制肽酶解工艺模型,并经液相色谱串联质谱鉴定其一级结构。结果表明:最佳酶解工艺为底物质量分数8%、pH值10.73、加酶量12.14%及酶解温度56.80℃,酶解物纯化后半抑制质量浓度为0.18mg/mL。液相色谱串联质谱鉴定高活性组分中3种活性肽一级结构,氨基酸序列分别为 相似文献
19.
20.
蛋清肽酶解工艺及血管紧张素转化酶抑制活性研究 总被引:2,自引:0,他引:2
采用酶法制备蛋清肽,色谱纯化ACE抑制活性组分并鉴定其一级结构.通过考察底物质量分数、加酶量、酶解温度和pH值对水解度的影响,结合多元线性回归设计和二次回归正交组合设计建立蛋清ACE抑制肽酶解工艺模型,并经液相色谱串联质谱鉴定其一级结构.结果表明:最佳酶解工艺为底物质量分数8%、pH值10.73、加酶量12.14%及酶解温度56.80℃,酶解物纯化后半抑制质量浓度为0.18 mg/mL.液相色谱串联质谱鉴定高活性组分中3种活性肽一级结构,氨基酸序列分别为Arg-Val-Pro-Ser-Leu-Met、Thr-Pro-Ser-Pro-Arg和Asp-Leu-Gln-Gly-Lys. 相似文献