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水产动物抗菌肽基因异源表达研究进展 总被引:1,自引:0,他引:1
综述了近几年的一些研究结果,就水产动物抗菌肽在大肠杆菌、酵母菌、动植物等表达系统中的异源表达以及各自系统的优缺点等进行了阐述。 相似文献
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蚕类抗菌肽及其研究进展 总被引:5,自引:0,他引:5
抗菌活性肽被认为是从细菌到高等哺乳动物都普遍存在的一类防御性多肽。被称之为“第二防御体系”,具有抗细菌、真菌、病毒、原虫及抑癌活性,有潜在的应用价值。近年来。对抗菌肽的研充已成为一个迅速发展的新领域,越来越引起人们的关注和重视。本介绍蚕类抗菌肽的种类、作用机理、生物活性、抗菌肽基因的分子设计、克隆与表达以及抗菌肽在转基因动植物方面的研究状况。并探讨了抗菌肽的应用前景及存在的问题。 相似文献
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论述了动物先天免疫中的重要成分——抗菌肽家族之一的cathelicidins家族的基因结构特点及其表达;生物学活性、作用机理等方面的特点,并对其应用前景做了展望。 相似文献
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本文对乳酸菌表达系统的载体、筛选标记及表达形式进行概述,阐述了抗菌肽在乳酸菌中重组表达的研究进展以及乳酸菌表达抗菌肽的优势和存在的问题。 相似文献
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家蚕抗菌肽enbocin基因的一种异常选择性剪接方式 总被引:1,自引:0,他引:1
抗菌肽是昆虫抵御外界微生物侵染的主要物质。研究了家蚕经大肠杆菌(JM109)、农杆菌(LBA4404)和家蚕核型多角体病毒(BmNPV)3种外源微生物诱导后,抗菌肽enbocin基因在蚕体血液和脂肪体中的表达。3种外源微生物诱导前、后,抗菌肽enbocin基因在蚕体血液中的表达均较弱。在蚕体脂肪体中,抗菌肽enbocin基因的表达在BmNPV诱导前、后差异不大;而JM109、LBA4404菌株诱导后则均出现特异性表达,且特异表达形式的表达量与正常表达具有补偿作用。克隆测序正常转录和诱导后特异转录的条带(GenBank:FJ373019),发现特异转录形式是由于正常表达形式的外显子/内含子的剪接位点发生变化,使2个外显子的序列均包括了中间内含子的部分序列所致,序列的改变也使得特异转录的抗菌肽enbocin基因的翻译发生提前终止,缺失了基因C末端cecropin结构序列。 相似文献
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家蚕抗菌肽基因研究进展 总被引:4,自引:1,他引:3
抗菌肽是昆虫先天性免疫系统中十分重要的效应因子,近年来一直是昆虫免疫学研究的热点。家蚕作为鳞翅目昆虫的代表,其抗菌肽研究取得了长足进展。根据已经研究获得的抗菌肽基因序列在家蚕基因组中进行同源搜寻,共获得了40个家蚕抗菌肽基因。这些基因编码的多肽在大小、氨基酸组成和性质上差异很大,但基于结构性质可以分成3类:(1)具有α-螺旋结构并且缺乏半胱氨酸(cysteine,Cys)的线性抗菌肽;(2)富含脯氨酸或甘氨酸的组成性抗菌肽;(3)富含半胱氨酸的环形抗菌肽。以这3类结构作为主线,综述了家蚕抗菌肽近年来的研究进展。 相似文献
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糖基化作用在抑制和排除一系列内生和外源化合物的毒性方面起重要作用,一系列尿苷二磷酸-糖基转移酶(UDP-glycosyltransferases,UGTs)参与了糖基化反应过程。为了解家蚕中的UDP葡萄糖醛酸基转移酶的生理作用,克隆和表达了家蚕触角富集UDP葡萄糖醛酸基转移酶基因BmUGT013829。BmUGT013829基因cDNA全长1 545 bp,编码蛋白含有514个氨基酸残基。Western blotting检测发现BmUGT013829在家蚕脂肪体、头部、体壁和中肠组织中表达,在中肠组织的表达量低,在头部高量表达。免疫组织化学试验结果显示,BmUGT013829在头部的触角中表达水平最高。研究结果表明,BmUGT013829是一种触角富集尿苷二磷酸葡萄糖醛酸基转移酶,推测其在嗅觉中扮演着重要角色。 相似文献
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抗菌肽的研究现状与展望 总被引:10,自引:1,他引:10
耐药性细菌的出现致使现有抗菌药物对细菌感染治疗的疗效低下或无效,形成的危害日益严重,迫切需要开发出新型的抗菌制剂。高效、低毒、广谱的抗菌肽作为最有希望代替抗生素的新药制剂倍受国内外科研工作者的关注,成为当前的研究热点。本文综述了抗菌肽的生物学特性,生物学活性及其作用机制,抗菌肽的筛选策略,分析了影响抗菌肽应用中存在的问题,并对其应用前景进行了展望。 相似文献
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家蚕抗菌肽Cecropin-XJ的原核优化表达及活性检测 总被引:1,自引:0,他引:1
Cecropin-XJ是一种从家蚕幼虫体内分离纯化的具有很强热稳定性、酸碱适应性和广谱抗菌性的新型家蚕抗菌肽。以融合不同标签的表达载体构建pET28a-Cecropin-XJ、pET30a-Cecropin-XJ、pET32a-Cecropin-XJ、pMAL-p2X-Cecropin-XJ重组质粒,转化E.coli BL21(DE3)感受态细胞,并优化诱导时间、诱导温度、诱导剂IPTG浓度等条件,通过对目的蛋白表达的检测分析,选择、建立Cecropin-XJ在大肠杆菌中高效、可溶性表达的技术体系。试验结果表明:采用构建的重组原核表达载体pET32a-Cecropin-XJ在IPTG终浓度为0.8 mmol/L、培养温度为37℃的条件下诱导5 h,目的蛋白的表达量可达10 mg/L,重组蛋白主要以可溶性表达产物形式存在,可溶性蛋白的表达量约占菌体总蛋白的35%,经金属螯合层析进一步纯化后的Cecropin-XJ融合蛋白纯度可达90%以上。体外抑菌试验显示Cecropin-XJ融合蛋白对金黄色葡萄球菌具有较强的抑菌活性。 相似文献